To clarify a cause of increased serum level of acid phosphatase in CCl$_{4}$-treated rats, the acid phosphatase activity of liver was compared with that serum. Concomitantly, the serum and liver acid phosphatase activity of CCl$_{4}$-treated rats were compared with that of CCl$_{4}$-treated rats pretreated with prednisolone or actinomycin D. In CCl$_{4}$-treated rats, the activity of serum acid phosphatase was significiantly increased whereas that of liver acid phosphatase was rather slightly decreased. the pretreatment of prednisolone led to the decreased activity of serum and liver acid phosphatase in CCl$_{4}$-treated rats. But the pretreatment of actinomycin D rather increased the activity of liver and serum enzyme. In conclusion, it is likely the increased activity of serum acid phosphatase is based on the excess leaking of acid phosphatase into blood by the increased membrane permeability of both liver cell and lysosome in it.
무 유식물에서 acid phosphatase의 활성은 산성인 pH 5.5에서 최대치를 보였다. 0.5 mM ABA처리로 acid phosphatase의 활성이 대조구보다는 오래 지속되였고, 0.5 mM NaCl 처리시 도 acid phosphatase 활성의 변화는 ABA 처리 때와 유사하였다. 그러나 저온처리를 하면, 대조구에 비해서 효소의 활성이 급속히 감소되었다가, 대조구의 acid phosphatase는 거의 같은 활성을 유지하는 동안 처리구의 acid phosphatae의 활성은 6 일까지 서서히 증가되었다. Acid phosphatase는 저온처리, ABA와 NaCl처리에 대항하여 식물이 스트레스에 대처하도록 생화학적인 반응에 관하는 것으로 보인다.
protein phosphatase 2A는 bovine brain homogenate의 세포질 fraction에서 얻어졌다. 기질로서 인산화된 histione H1을 이용하여 측정한 phosphatase 의 활성은 dipalmitoyIphophatidylcholine(DPPC) 혹은 phosphatidylserine/DPPC의 혼합물로 구성된 liposome의 존재하에서 저해되었다. Protein phosphatase 2A의 lipid membrane에의 결합은 다중층 지질막의 혼합물 계에서 liposome 의 양이 증가함에 따라서 상등액 중의 phosphatase의 활성이 감소하는 것으로 확인할 수 있었다. 또한 [$^{125}I$]protein phosphatase 2A가 liposome과 동시에 용출되는 것으로도 확인되었다. 그러나 liposome에 대한 protein phosphatase의 친화력은 높지 않았다. 한편, okadaic acid와 liposome은 협동으로 phosphatase의 활성을 감소시켰다. 이것은 okadaic acid가 lipid membrane이나 membrane에 결함한 phosphatase에는 결합하지 않는다는 것을 의미한다. 그러므로 lipid membrane에 의한 protein phosphatase 2A의 활성 저해 효과는 phosphatase 2A와 lipid membrane과의 결합에 의한 것이라고 설명될 수있다.
호르텐스극구흡충 성충 (adult worm)을 재료로 하여 acid phosphatase (Acp)와 alkaline phosphatase (Alp)의 조직 세포에 대한 분포 및 동위효소의 특성을 규명하기 위하여 Gomori lead nitrate 및 Gomori calcium방법 그리고 전기영동법 등을 시행하였다. 조직 내의 Acp및 Alp의 분포는 충체의 소장 (intestine)과 난황선 (vitellaria)그리고 인두 (pharynx)에서 강한 반응을 나타냈다. 동위효소 유형은 Acp에서 179.5 및 209.4 kDa 두 개의 분획이 분리되었고, Alp는 145.9, 207.5 및 220.8 kDa의 세 개의 분획이 분리되었다. 열에 대한 안정도는 Alp가 9$0^{\circ}C$에서 12초경과 후에 완전히 불활성화 되었으며, Alp의 최적 온도 및 pH는 4$0^{\circ}C$와 pH 9이었고 Acp의 치적 pH는 5였다. 그리고 Acp및 Alp의 최대 활성도 (unit)는 Acp가 71 범위였고, Alp는 189의 범위에 있었다. 이상에서와 같이 호르텐스극구흡충은 phosphatase가 소화관과 난황선에서 주로 분포하고 있었으며 숙주 체내에서 소화관을 중심으로 대사가 활발하게 이루어지고 있음을 알 수 있었다.
Acid phosphatase activities were analyzed in $\mu\textrm{g}$ tissue samples from an angiosperm parasite (Cuscuta cephalanthi) and its host plant (Hedera helix) by a fluorometric microtechnique. The apex and the coiling portion of the parasite axis exhibited greater enzyme activies than other portions of the hypha. Acid phosphatase activity in the haustorium was 2-3 times that in the hyphal axis. The vascular bundles of the normal host exhibited the greatest enzyme activity. The acid phosphatase activity in the host infected by the parasite decreased to the activity level of the haustorium.
The effects of intravenous administration of high concentration of taurocholic acid (TCA) on cathepsin B and D, and acid phosphatase activities in rat liver lysosome were studied. These liver lysosomal enzymes were determined from the experimental rats with choledocho-caval shunt (CCS). The activities of liver lysosomal cathepsin B and D, and acid phosphatase were found to be significantly increased in the CCS plus TCA injection group than in control group, such as group of CCS alone group. However, these hepatic enzyme activities did not change in the CCS plus tauroursodeoxycholic acid injection group. The above results suggest that TCA stimulates the biosynthesis of the lysosomal cathepsin B and D, and acid phosphatase in the liver.
솔나방(Dendrolimus spectabilis)의 變態에 따른 acid 및 alkaline phosphatase의 活性度의 變化를 測定하였다. 두 酵素의 活性度는 幼蟲의 成長과 더불어 增加하고 전용기에서 減少하였다. Acid phosphatase는 용기의 初에, 그리고 alkaline phosphatase는 幼蟲8齡에서 각각 最高의 活性을 나타내었다. 전용기에서 두 酵素간의 活性度의 차이는 크게 나타나지 않았으나 幼蟲8齡에서 보다는 훨씬 낮았다. Acid phosphatase의 活性度는 용기초에 增加하고 용기말에서 減少하다가 成蟲에서 다시 上昇하였다. Total phosphatase의 活性度의 變化는 變態에 따른 生理的曲線인 U字型 pattern을 나타내었다.
Rhizopus oryzae를 액체배양하는 동안, $\alpha$-amylase, acid phosphatase 그리고 alkaline phosphatase와 같은 분비효소의 분비능에 대한 계면활성 제의 촉진효과를 조사하였다. 그 결과 집락의 형태적인 변화를 볼 수 있었는바, 0.18mM SDS 처리구에서는 작은 pelletal형, 0. 48mM DOC 처리구에서는 pulpy형, 계면활성제를 처리하지 않은 시험구에서는 사상형의 집 락을 나타내었다. SDS를 첨가함으로써 $\alpha$-amylase는 9배, acid phosphatase는 25배의 활성도 증가가 유도되었다. DOC첨가 시험구에서 alkaline phosphatase 활성도는 배양액에서 11배 증가가 나타났을 뿐 아니라 세포질에서도 역시 상승하였다.
대두 발아종 오존수 처리에 의한 배유세포와 산성 인산호효소의 변화에 관해서 전자현미경으로 조사한 결과는 다음과 같다. 산성 인산화효소의 활성은 발달하고 있는 종자 배유의 여러 소기관에 나타났는데, 효소의 활성은 0.5 ppm 오존수를 처리한 후 12시간 배양중에 나타났다. 오존수를 처리한 후 배유가 분화함에 따라 산성 인산화효소의 반응산물은 액포내에 축적되는 것으로 나타나는데, 이것은 산성 인산화효소가 세포간 저장물질의 분해와 이동에 관여하는 것으로 여겨진다.
Acid phosphatase (EC3.1.3.2) from carrots was partially purified by ammonium sulfate fractionation (30%-80%), Sephacryl S-200 gel filtration, cm-Sepharose CL-6B and DEAE -Sephacel ion exchange chromatography. The optimum ph and temperature of acid phosphatase from carrots were pH 5.5 and 55$^{\circ}C$, respectively. The enzyme was most stable at ph 6.0 and relatively unstable below pH 4.0 . The activation energy of the enayme was determined to be 10.6kcal/mole. The enzyme utilized p-nitrophenyl phosphate as a substrate among tested possible substrates, whereas it hydrolyzed 5' -IMP and 5'-GMP poorly. The Michaelis -Menten constant(Km) of the enzyme with p-nitrophenyl phosphate as a substrate was identified as 0.55mM. Amongtested metal ions and inhibitors, Al+++ Zn++, Cu++ , fluoride, metavanadate and molybdate ions inhibited the enzyme activity drastically.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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