Spent nuclear fuel is reprocessed commercially by the chemical process to recover U and Pu. Recently, new salt-free reagents to separate plutonium and neptunium from uranium suitable for use in a single cycle flowsheet have been developed. Acetohydroxamic acid $(CH_3CONHOH)$ has been taken much interest in as a complexing agent capable of selective stripping of tetravalent actinides from U(VI) when actinides are present in the solvent stream of the advanced PUREX process. Additionally acetohydroxamic acid will rapidly reduce Np(VI) to inextractable Np(V) thus allowing the separation of Np from U. In this study, the rate equation for the reduction of Np(VI) to Np(V) in nitric acid aqueous solution has been determined as: $-[NpO_2^{2+}]$/dt = $k[NpO_2^{2+}]$[AHA] with k = 191.2 ${\pm}$ 11.2 $M^{-1}s^{-1}$ at 25 ${\pm}$ 0.5 ${^{\circ}C}$ and $[HNO_3]$ = 1.0 M. Comparison with other reductants available in the literature, acetohydroxamic acid is a strong one for $NpO_2^{2+}$.
Effect of inhibitors on Vibrio parahaemolyticus cell growth and its urease activity was studied. The growth of the bacterium and the enzyme activity were inhibited by the addition of 0.02% p-hydroxymercuric benzoate, $HgCl_2$and $AgNO_3$. However, same concentration of boric acid, thallium acetate and $Pb(NO_3)_2$ did not affect the cell growth but inhibited urease activity by 25%, 29%, and 38%, respectively. Acetohydroxamic acid was the most potent inhibitor on cell growth by inhibiting 40% but did not affect urease activity. To investigate the effect of inhibitors on urease activity, urease was purified and confirmed on SDS-PAGE. The purified urease was inhibited 100% by the addition of 1 mM acetohydroxamic acid and $AgNO_3$but no inhibition was occurred by the addition of the same concentration of thallium acetate. and the addition of 0.01 mM of $HgCl_2$ and acetohydroxamic acid inhibited the purified urease activity by 39% and 24%, respectively. On 0.1 millimolar basic, acetohydroxamic acid and $HgCl_2$inhibited 4 times more active in urease inhibition than p-hydroxymercuric benzoate whereas no inhibition was occurred either thallium acetate or $Pb(NO_3)_2$.
Chang, Pan-Sup;Shu, Byung-Se;Nancy A.Strockbine;Kunin, Galvin M
Archives of Pharmacal Research
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제9권3호
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pp.163-167
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1986
Twenty six urea analogues, most of which have already been approved for human use, were tested for their antiurease activity in vitro. Cell-free extracts obtained from a clinical isolate of Proteus mirabilis was used as the source of enzyme. Acetohydroxamic acid which is a proven potent urease inhibitor but not approved for human use was again shown to be the most active compound among the tested. Phenacemide, cycloserine, and deferoxamine were demonstrated to be moderate inhibitors. Oxtetracycline, trimethoprim, and cefamandole revealed a demonstrable antiruease activity, but only at very high concentrations. The antiurease activity of cycloserine, trimethoprim, and cefamandole was pH dependent-only active at acidic pH. The inhibitory activity of acetohydroxamic acid however was independent of change in pH. The inhibitory activity of acetohydroxamic acid however was independent of change in pH. Hydrogen ion concentration plays an important role in urease activity and acidification (pH 5. 5) alone eliminates approximately 65% of the enzymic activity. Adjustment of pH therefore appears to be an important adjunct in reducing unrease activity and should always be studied to maximize the effcacy of antiurease compounds under investigation.
The thermal stability of carbohydrazide, hydrazine nitrate, acetohydroxamic acid in nitric acid solutions has been studied at atmospheric pressure and above atmospheric pressure. The volumes of gaseous products of thermolysis and the maximum rate of gas evolution have been determined at atmospheric pressure. It has been shown that, despite the high rate of gas evolution and large volumes of evolved gases, the conditions for the development of autocatalytic oxidation are not created. Exothermic processes are observed in a closed vessel in the temperature range of 50-250 ℃. With an increase in the concentration of nitric acid, the temperatures of the onset of exothermic effects for all mixtures decrease, and the values of the total thermal effects of reactions increase, to the greatest extent for solutions with carbohydrazide.
가축분뇨의 요소에서 유래하는 암모니아는 미세먼지(PM2.5) 생성의 주요 전구체로 작용하여 대기질을 저하시키고 공중 보건에 유해한 영향을 미치는 것으로 알려져 있다. 본 연구의 목적은 Acetohydroxamic acid(AHA)의 주입에 따른 요소로부터 암모니아 전환의 억제에 대한 효과를 평가하는 것이었다. 실험은 다양한 요소 농도(500-4,000 mg Urea-N/L), AHA 농도(0-4,000 mg AHA/L), pH(pH 6-10) 및 온도(10-35℃)범위에서 수행되었다. 그 결과 AHA 농도가 높을수록 Urease 억제 효율이 증가함을 보여주었다. 그러나 특정 Urease 억제 활성은 pH가 높을수록 감소하여 pH 6에서 867.1±6.7 Unit/g AHA, pH 10에서 1,167.9±17.4 Unit/g AHA를 나타냈다. AHA와 대조군 모두에서 높은 온도에서 요소분해효소 억제 효율이 감소됨을 확인하였다. 본 연구결과를 통해 AHA가 가축분뇨 관리에서 암모니아 배출을 줄이기 위한 요소분해효소 억제제로 사용될 수 있음을 확인하였다.
Helicobacter pylori infection is associated with type B gastritis, peptic ulcer, and gastric cancer. The vacuolation of cells induced by H. pylori is thought to be essential for the initiation and maintenance of gastric infection. The roles of H. pylori cytotoxin, urease, and ammonia in the vacuolation of HeLa cells were determined. Ammonium chloride augmented the neutral red uptake induced by H. pylori toxin. Acetohydroxamic acid (AHA) failed to block the neutral red uptake induced by H. pylori toxin. Leweifang significantly prevented the vacuolation of HeLa cells induced by H. pylori toxin or H. pylori toxin and ammonium chloride. Further investigation is required to determine the mechanisms of Leweifang for the inhibition of vacuole formation of eukaryotic cells in response to the H. pylori toxin.
Bacillus pasteurii의 urease gene이 Escherichia coli HB101에서 발현된 Bacillus성 recombinant urease를 단일단백질으로 정제하고 그 효소학적 특성을, 별도로 정제한 B.pasteurii urease의 그것과 비교검토하였다. B.pasteurii urease gene이 cloning 된 E.coli HB101(pBU11)의 균체파쇄액으로 부터 TEAE-cellulose, DEAE-Sephadex A-50, Sephadex G-150, sephadex G-200 등의 이온교환 크로마토그래피와 gel filtration을 이용하여 E.coli내에서 발현된 B. pasteurii성제하였으며, 또한 B.pasteurii로부타 비활성도 185.2배의 urease를 정제하여 disc gel electrophoresis로 단일 단백으로 정제되었음을 확인하였다. 정제된 두 urease 들의 native 상태의 분자량은 공히 280,000$pm$10,000 정도로 확인되었고, SDS-electrophoresis에의 해 subunit 유무와 분자량을 확인한 결과도 67,000정도의 subunit 4개와 20,000의 subunit 1개로 된 $\alpha$$\beta$ 구조의 동일한 효소단백으로 추정할 수 있었다. Gene donor인 B. pasteurii와 cloning 된 균주 E. coli(pBU11)이 생산한 두 urease의 효소학적 특성을 비교 조사해본 결과 두 urease의 최적반응 pH는 공히 7.5로 나타났으며, pH에 대한 안정성도 두 ureaserk 공히 pH 5.5에서 10.5 사이에서 50% 이하로 활성이 떨어지지 않는 강한 pH 안정성을 보였다. 두 urese의 최적반응의 온도는 $60^{\circ}C$였으며, 비교적 온도에 대한 저항이 강한 효소임을 알았다. 두 urease의 활성에 미치는 금속이온의 영향은 $Ag^{2+}$, $Hg^{2+}$ 등에서 양효소가 모두 강한 저해현상을 받는 반면, $Mn^{2+}$, $Mg^{2+}$ 에서는 다소 촉진되는 현상을 보였다. 효소반응 저해제들의 영향을 조사해 본 결과 p-CMB, acetohydroxamic acid에 두 urease가 모두 강한 저해를 받았다. 두 urease의 $K_m$ 값과 $V_{max}$ 값은 E. coli(pBU11)의 urease는 $4.21{\times}10^{-2}mol/\ell$, $86.96\ell$mol/min 이었고, B. pasteurii urease는 $4.04{\times}10^{-2}mol/\ell$, $160\ell$mol/min이었다. 따라서 B. pasteurii의 urease나 그 urease gene으로 cloning되어 E. coliso에서 발현된 recombinant urease는 분자량이나 효소학적 특서에서 거의 동일한 효소단백임을 알 수 있었다.
요소가수분해효소는 요소를 암모니아와 이산화탄소로 가수분해하는 효소로 요로감염을 일으키는 세균의 주요 병원성 인자이다. 따라서 요소가수분해효소는 세균이 요로감염증을 유발하는데 중요한 역할을 한다. 본 연구에서는 요소가수분해효소를 생성하는 6가지 종류의 세균에 (K. oxytoca, K. pneumoniae, M. morganii, P. mirabilis, P. vulgaris, S. saprophyticus) 대한 제럼본의 억제효과와 요소가수분해효소 활성능을 평가하였다. 최소억제농도와 최소살균농도 실험에서 제럼본은 요소가수분해효소를 생성하는 6가지 종류의 세균에 대해 억제효과를 보였으며, 최소억제농도는 0.5-2 mM, 최소살균농도는 1-4 mM를 나타내었다. 요소가수분해 활성억제 실험에서 제럼본은 요소가수분해효소의 억제제로 사용하는 아세토히드록사민산 보다 뛰어난 요소가수분해 활성억제효과를 보였다. 그러나 제럼본은 요소가수분해효소를 이루는 소단위체의 발현양에는 영향을 주지 않았다. 이러한 결과들을 종합하여 볼 때, 제럼본은 요소가수분해효소를 생성하는 세균에 대한 살균력을 가질 뿐 만 아니라 훌륭한 요소가수분해 활성억제력도 보유하고 있는 것으로 사료된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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