Journal of the Korean Society of Industry Convergence
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v.15
no.4
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pp.95-101
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2012
In order to explain observed catalytic reactivity of aminophosphine complexes (seven-membered chelate), total energy, net charge, atomic orbital electron population, HOMO and LUMO energy of free ligands are calculated by PM3 methods of HyperChem 6.0. Free ligands are 1,2-bis{(diphosphino)amino}propane{$H_2PNHCH_2CH(CH_3)NHPH_2$;ligand 1},1,2-bis{(dimenylphosphino)amino}propane{$(CH_3)_2PNHCH_2CH(CH_3)NHP(CH_3)_2$;ligand 2},1,2-bis{(diphenylphosphino)amino}propane{$(C_6H_5)_2PNHCH_2CH(CH_3)NHP(C_6H_5)_2$;ligand 3}. The result showed that ligand 3 is stable than ligand 2 and ligand 1 and ligand 2 is stable than ligand 1 in total energy. Net charge of P atom is changed by H atom, methyl groups and phenyl groups in P atoms. Net charge of N atoms in ligands is nagative. The results of atomic orbital electron population are similar net charge data..
This study was performed to investigate the optimum process conditions for manufacturing yeast extract from waste brewer's yeast using various enzymes. Contents of IMP, GMP, free amino acids, and crude protein of yeast extracts were measured by enzymes treatment. Crude protein contents of yeast extracts subjected to cell wall digestion enzyme treatment were 21.1, 33.6, and 28.0% for the control grouup, glucanase (0.5%, 12 h), and tunicase (1%, 18 h), respectively. Crude protein contents of yeast extracts subjected to protease treatment were 22.0, 30.8, and 29.8% for control group, bromelin (1%, 3 h), and protamex (1%, 3 h), respectively. Crude protein content of yeast extract subjected to glucanase and protamex mixed treatment was 34.4%. The total contents of IMP and GMP of yeast extracts subjected to G+P+A (glucanase+phosphodiesterase+adenyldeminase) and G+Pro+P+A (glucanase+protamex+phosphodiesterase+adenyldeaminase) treatments were 1,066 and 1,047 mg/100 g, respectively. The content of free amino acids of yeast extract was the highest (2,302 mg/100 g) in G+Pro+P+A treatment. Optimum concentration and process condition of enzyme treatment to obtain yeast extract with high IMP, GMP, and free amino acid content were in the order of glucanase (0.5%, 12 h), protamex (1%, 3h), phosphodiesterase (0.1%, 3 h) and adenyldeaminase (1%, 1.5 h) treatments.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.22
no.1
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pp.48-52
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1993
To furnish basic data for the utilization of leaf mustard as a raw material of salted and fermented vegetable food, major chemical compositions of Dolsan Leaf Mustard (DLM) were investigated. The moisture and ash contents of DLM were 87.5% and 1.4%, respectively. Compared with other Korean traditional or Japanese leaf mustard, DIM contained more crude protein (3.8%) but less crude fat (0.3%) and crude fiber (1.3%). As an alkali food, leaf and leat stalk had pH of 5.7 and 5.8, titratable acidity of 687 and 318mg/100g and alkalinity of 2.5 and 5.2, respectively. The major free sugar in DLM was glucose and fructose was also detected in a small amount. The contents of total and reducing sugar in leaf and leaf stalk were 574, 352, 820 and 538mg%, respectively. Total amino acid contents of leaf and leaf stalk were 8.0 and 2.5% on wet basis. Although the amino acid compositions of leaf and leaf stalk were different each other, glutamic acid and proline were the major amino acids in both of the leaf and leaf stalk. Significantly higher amount (ca.10.3-fold) of free amino acid was present in leaf (3074mg%) than in leaf stalk (298mg%). Glutamic acid and aspartic acid were the major free amino acids and essential amino acid contents in leaf and leaf stalk were 869 and 68mg% being 22.9 and 28.3% of total free amino acids.
The reaction of acetophenone 1-ureidoethylidenehydrazones 6 with a mixture of triphenylphosphine, carbon tetrachloride, and triethylamine in dichloromethane provides a general route to 1-(1-phenylethenyl)-5-(N-substituted amino)-1,2,4-triazoles 11 via the electrocyclization of the expected azino carbodiimide intermediates 9 to give the resonance stabilized azomethine imine 10a followed by a proton abstraction from the methyl group by amide anion. However, the same reaction of benzaldehyde 1-ureidoethylidenehydrazones 5 was unsuccessful. Under the same conditions, the reactions of benzaldehyde 1-N-acylureidoethylidenehydrazones 7 or acetophenone 1-N-acylureidoethylidenehydrazones 8 afforded 4H-1,2,4-triazolo[1,5-c][1,3,5]oxadiazines 16 or 17 via the zwitterionic species 15, or a [4+2] intramolecular cycloaddition from the carbodiimide intermediates 14, respectively.
Kim, Ho-Bang;Kim, Chun-Ho;Song, Seun-Dal;An, Chung-Sun
Korean Journal of Microbiology
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v.32
no.4
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pp.258-263
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1994
Genomic Southern hybridization of Frankia EuIKl strain, a nitrogen fixing symbiont of Elaeagnus umbellate root nodules, with nifH,D of K. pneumoniae as a probe, showed that 3.2 Kb and 5.5 Kb of BamHI fragments and 15 Kb PstI fragment were strongly hybridized with the probe, indicating nifH,D are located on these fragments. Using the same probe, one clone(pEuNIF) was isolated from the genomic library constructed into pWE15 cosmid vector by colony hybridization. The 3.2 Kb and 5.5 Kb BamHI fragments of this clone were hybridized with the same probe and this result corresponds to the genomic Southern hybridization data. However, using nifH of Frankia FaCl strain as a probe, only the 3.2 Kb BamHI fragment showed hybridization signal. Amino acid sequence deduced from nucleotide sequence of 3' terminus of the 3.2 Kb and 5' terminus of the 5.5 Kb fragments showed that the former was highly homologous with that of ArI3 nifD from 182nd to 240th amino acids, while the latter was from 241st to 282nd amino acids. These results show that nifH and partial nifD sequences are located on the 3.2 Kb fragment and residual sequences of nifH on the 5.5 Kb fragment which is contiguous to the 3.2 Kb fragment.
A novel and simple method for the synthesis of 2-amino-4H-pyran-3,4,5-tricarboxylate derivative and the evaluation of their antibacterial activity against Pseudomonas syringae, Xanthomonas citi and Pectobacterium carotovorum are reported. The structure of the isolated compounds has been determined by means of $^1H/^{13}C$ NMR and FT-IR Spectroscopy. The reaction of alkyl isocyanides with acetylenic esters in the presence of dimethyl acetone-1,3-dicarboxylate in the present of $BF_3.SiO_2$ at ambient temperature. Some of the compound showed significant inhibition to growth of bacteria.
These experiments were conducted to investigate the effects and optimal concentrations of RPMI 1640 amino acids, MEM vitamins and human follicular fluid(hFF) as additives in the medium for in vitro culture of mouse embryos. The results obtained were as follows. 1. The development rates of blastocyst stage were 54.5%, 65.4%, 48.2%, 57.4% and 35.5% when the medium was added to 0.25%, 0.5%, 1%, 2% of RPMI 1640 amino acid and control, respectively. The addition of 0.5% RPMI 1640 amino acid was the best concentration. 2. The development rates of blastocyst stage were 22.4%, 31.3%, 21.9%, 19.0% adn 12.8% when the medium was added to 0.25%, 0.5%, 1%, 2% of MEM vitamin and control, respectively. The addition of 0.5% MEM vitamin was the best concentration. 3. The development rates of blastocyst stage were 20.9%, 21.9%, 18.9%, 29.4% and 20.6% when the medium was added to 2.5%, 5%, 10%, 20% of hFF and control, respectively.
Effects of acute anoxia on carbohydrate hydrolytic enzyme activities and free amino acid contents in malt were examined. Malts were prepared with barley grains germinated for 7 days which contained the highest levels of amylolytic and(1-3,1-4)-$\beta$-glucanase activities. $\alpha$-Amylase and $\beta$-amylase activities in malts were not significantly affected by anoxia for 5 or 10 h.(1-3,1-4)-$\beta$-Glucanase activity, however, decreased about 7 to 10% by anoxia for 5 or 10 h. Alanine and $\gamma$-aminobutyric acid content changed drastically. Alanine contents in malts increased by 2.2- and 2-fold, and $\gamma$-aminobutyric acid contents by 1.4- and 1.9-fold under anoxia for 5 and 10 h, respectively.
The influx of glycine, valine, alanine, and histidine was inhibited by all tested neutral amino acids competitively and the reciprocal inhibitory studies showed the neutral amino acids possess the same transport system as neutral amino acids process to the same catalytic site of one carrier to each other, The molecules of histidine were transported actively as a neutral form through the neutral amino acid transport system but were not transported as a charged form. The Km values of the neutral amino acid transport system have been divided into three different category on basis of the affinity to the carrier, below 0.1mM, etween 0.1ImM-0.5mM and above 0.5mM. The $V_{max}$ was between $3.12{\mu}mole{\cdot}h^{-1}{\cdot}g$ fresh $weight^{-1}\;-\;15.1\;{\mu}mole{\cdot}h^{-1}{\cdot}g$ fresh $weight^{-1}$. Neutral amino acids cotransported with one $H^{+}per$ one molecule and one $K^{+}-efflux$ per one molecule for charge compensation. Histidine cotransported with proton per one molecule, however the movement of cotransported proton can't detectable because of the release of proton from the charged molecules of histidine in the medium.
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