• 전자공학회논문지
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• 제52권9호
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• pp.63-73
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• 2015

본 논문에서는 특별한 보정기법 없이 채널 간 오프셋 부정합 문제를 최소화한 2채널 time-interleaved (T-I) 구조의 10비트 120MS/s 파이프라인 SAR ADC를 제안한다. 제안하는 ADC는 4비트-7비트 기반의 2단 파이프라인 구조 및 2채널 T-I 구조를 동시에 적용하여 전력소모를 최소화하면서 빠른 변환속도를 구현하였다. 채널 간에 비교기 및 잔류전압 증폭기 등 아날로그 회로를 공유함으로써 일반적인 T-I 구조에서 선형성을 제한하는 채널 간 오프셋 부정합 문제를 추가적인 보정기법 없이 최소화할 뿐만 아니라 전력소모 및 면적을 감소시켰다. 고속 동작을 위해 SAR 로직에는 범용 D 플립플롭 대신 TSPC D 플립플롭을 사용하여 SAR 로직에서의 지연시간을 최소화하면서 사용되는 트랜지스터의 수도 절반 수준으로 줄임으로써 전력소모 및 면적을 최소화하였다. 한편 제안하는 ADC는 기준전압 구동회로를 3가지로 분리하여, 4비트 및 7비트 기반의 SAR 동작, 잔류전압 증폭 등 서로 다른 스위칭 동작으로 인해 발생하는 기준전압 간섭 및 채널 간 이득 부정합 문제를 최소화하였다. 시제품 ADC는 고속 SAR 동작을 위한 높은 주파수의 클록을 온-칩 클록 생성회로를 통해 생성하였으며, 외부에서 duty cycle을 조절할 수 있도록 설계하였다. 시제품 ADC는 45nm CMOS 공정으로 제작되었으며, 측정된 DNL 및 INL은 10비트 해상도에서 각각 최대 0.69LSB, 0.77LSB이며, 120MS/s 동작속도에서 동적 성능은 최대 50.9dB의 SNDR 및 59.7dB의 SFDR을 보여준다. 시제품 ADC의 칩 면적은 $0.36mm^2$이며, 1.1V 전원전압에서 8.8mW의 전력을 소모한다.

• 한국자기공명학회논문지
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• 제12권1호
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• pp.1-13
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• 2008

Acetyl-CoA carboxylase (ACC) catalyzes the first step in fatty acid biosynthesis: the synthesis of malonyl-CoA from acetyl-CoA. As essential regulators of fatty acid biosynthesis and metabolism, ACCs are regarded as therapeutic targets for the treatment of metabolic diseases such as obesity, In ACC, the biotinoyl domain performs a critical function by transferring an activated carboxyl group from the biotin carboxylase domain to the carboxyl transferase domain, followed by carboxyl transfer to malonyl-CoA. Despite the intensive research on this enzyme, only the bacterial and yeast ACC structures are currently available, To explore the mechanism of ACC holoenzyme function, we determined the structure of the biotinoyl domain of human ACC2 and analyze its characteristics using NMR spectroscopy. The 3D structure of the hACC2 biotinoyl domain has a similar folding topology to the previously determined domains from E. coli and P. Shermanii, however, the 'thumb' structure is absent in the hACC2 biotinoyl domain. Observations of the NMR signals upon the biotinylation indicate that the biotin group of hACC2 does not affect the structure of the biotinoyl domain, while the biotin group for E. coli ACC interacts directly with the thumb residues that are not present in the hACC2 structure. These results imply that, in the E. coli ACC reaction, the biotin moiety carrying the carboxyl group from BC to CT can pause at the thumb of the BCCP domain. The human biotinoyl domain, however, lacks the thumb structure and does not have additional non-covalent interactions with the biotin moiety; thus, the flexible motion of the biotinylated lysine residue must underlie the "swinging arm" motion. This study provides insight into the mechanism of ACC holoenzyme function and supports the "swinging arm" model in human ACCs.