• 미생물학회지
• /
• 제40권4호
• /
• pp.269-274
• /
• 2004

거미의 중장에서 분리한 장내 세균인 Serratia proteamaculans는 우유 단백질 배지상에서 투명환을 형성하는 것으로 보아 세포 외로 분비되는 단백질 분해효소를 생산함을 알 수 있었다. Zymogram을 사용한 단백질 분획의 활성 염색 실험에서 세포 외로 분비된 분자량 52 KD의 단백질이 높은 단백질분해 활성을 가진 것으로 추정되었다. 이 단백질 분해효소의 배양 상등액을 여과, 이온교환, 크로마토그래피 등의 방법을 사용하여 순수 정제하였다. 정제된 단백질 분해 효소는 pH 6.0과 10.0사이와 넓은 온도범위에서 상대적으로 높은 활성을 나타내었다. 1,10-phenanthroline과 EDTA등의 단백질분해효소 저해제를 처리하였을 때 단백질 분해 활성이 강하게 억제되며 $Zn^{2+}$이나 $Ca^{2+}$ 이온의 존재에 의해 단백질 분해효소의 활성이 증가되는 것으로 보아 이 효소가 금속성 단백질 분해효소임을 알 수 있었다.

• 한국발생생물학회지:발생과생식
• /
• 제7권2호
• /
• pp.113-118
• /
• 2003

포유동물의 성숙한 난포의 난포액 속에는 여러 종류의 단백질 분해효소가 있으며 이들은 난포의 형성과 퇴화 및 난자의 성숙과 배란 등의 다양한 변화에 중요한 역할을 하는 것으로 여겨진다. 난포액 속의 단백질 가수분해효소 중에는 serine proteinase가 비교적 잘 알려져 있으나 다른 효소 특히, caseinolytic enzyme에 대해서는 거의 알려져 있지 않다. 본 연구에서는 사람의 난포액을 재료로 하여 caseinolytic enzyme의 존재 여부 및 동 효소의 특성을 알아보고자 하였다. 사람의 난포액과 혈청 그리고 사람의 제대혈을 $\alpha$-casein을 기질로 하는 zymography 방법으로 분석 한 결과 분자량 80 kDa의 매우 강한 caseinolytic activity를 지니는 효소 단백질과 분자량 78 kDa의 비교적 약한 caseinolytic activity를 갖는 단백질 등 두 개의 caseinolytic enzyme이 관찰되었다. 이 caseinase들의 특성을 알아보기 위해 phenylmethylsulfonyl fluoride(PMSF), soybean trypsin inhibitor(SBf), 1,10-phenanthroline, E-64 그리고 ethylenediamine tetraacetic acid(EDTA)를 zymouaphy의 substrate buffer에 처리한 결과 EDTA와 SBTI에 의해서 80 kDa와 78 kDa caseinase의 활성이 억제되었다 이로 미루어 80 kDa와 78 kDa caseinase는 trypsin-like enzyme인 것으로 추측된다. 한편 사람 난포액의 zymouaphy 수행시에 5 mM의 EDTA가 첨가된 substrate buffer에 CaC $l_2$, MgC $l_2$, MnC $l_2$ ZnC $l_2$를 각각 0에서 10 mM의 농도별로 처리한 결과 모두 5 mM 농도에서 가장 높은 caseinase 활성을 보였다. 금속 이온의 첨가없이 EDTA만 처리한 대조군의 경우 caseinase의 활성은 나타나지 않았다. 이로 미루어 80 kDa 및 78 kDa caseinase는 효소 활성을 위해 이가 금속 양이온을 필요로 하는 것으로 여겨진다.

• 한국지하수토양환경학회지:지하수토양환경
• /
• 제9권2호
• /
• pp.20-27
• /
• 2004

수용액상에서 철광물질과 유기 용매간의 반응 속도는 여러 반응인자에 따라 반응 속도 실험을 하였다 F $e^{0}$ , FeS와 Fe $S_2$를 반응 매개물로 $C_2$C $l_{6}$에 대한 반응에서 F $e^{0}$ ＞ FeS ＞ Fe $S_2$ 순으로 분해반응 속도가 빠르게 나타났다. 철 광물질에 대해서 $C_2$C $l_{6}$, CHC $l_{5}$ , $C_2$C $l_4$, CHC $l_3$에 대한 분해 반응 속도는 염소 치환기가 적을수록 환원반응 속도는 느리게 일어난다. 환원 반응 속도는 pH, 교반 속도, 반응 온도와 비표면적에 의존적임을 확인하였다. 1,10-phenanthroline과 EDTA화합물은 고립전자 쌍을 가진 2개의 질소 원자에 의해 형성된 두 자리 킬레이트 작용기가 철 표면에 흡착하며 전자 이동 속도를 증가시켜 분해 반응 속도를 증가시킨다. 즉 분자 $\pi$＊ 오비탈을 가진 질소원자는 비어있는 금속에 비편재(delocalized)되어 전자이동 속도를 증가시킨다. 그리고 hydroquinone은 반응 속도에 영향을 주지 않았다. 자연계에 존재하는 카올리나이트는 철 광물질의 부식을 유발시켜 분해 반응속도를 증가시켰다. 반면 F $e^{2+}$와 S $O_4$$^{2-}$ 와 같은 이온은 반응속도에 영향을 주지 않았다.

• 미생물학회지
• /
• 제36권1호
• /
• pp.26-32
• /
• 2000

Toluene, phenyl 등의 분해균주인 Burkholderia cepacia G4로부터 tomB 유전자를 클로닝하여 얻은 재조합 균주 E. coli CNU312로부터 catechol 2,3-dioxygenase를 정제하여 효소학적 특성을 조사하였다. Catechol 2,3-dioxygenase는 native 분자량이 약 140.4 kDa이었으며 4개의 동일한 35 kDa subunit로 구성된 homotetramer로 생각된다. Catechol의 $K_(m)$값과 $V_(max)$값은 372.6 $\mu$M과 39.27 U/mg이었으며, 1.56 mM 이상의 기질 농도에서는 활성이 감소되었다. 효소 활성의 최적 pH는 8.0이었으며, pH 7.0-8.0 범위에서 안정하였다. 최적 활성온도는 $40^{\circ}C$였으며, $60^{\circ}C$이상에서 완전히 활성을 상실하였다. 또한 $Fe^(2+)$, $Fe^(3+)$ 를 비롯한 대부분의 금속 이온에 의해 활성이 감소되었으며, $Mg^(2+)$, $K^(+)$에는 영향을 받지 않았다. 효소 활성부위를 알아보기 위해 화학변형제를 처리한 결과, tryptophan과 histidine이 효소 활성부위에 존재하는 것으로 추정된다. 그리고 10%의 유기용매에 안정성을 보이지 않았으며, $H_(2)$$O_(2)$, EDTA, ο-phenanthroline에도 활성이 감소되었다. 또한 2-mercaptoethanol, dithiothreitol, 그리고 ascorbic acid와 같은 환원제에 대해서도 안정성을 보이지 않았다. 이 효소는 catechol에 대해 높은 기질 특이성을 보였으며, 3-methylcatechol, 4-methylcatechol, 그리고 4-chlorocatechol에 대해 약간의 활성을 보였다. 그러나 2,3-dihydroxybiphenyl에 대해서는 거의 활성을 보이지 않았다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제34권10호
• /
• pp.2895-2899
• /
• 2013

Direction of intercalation to DNA of the planar dipyrido[3,2-a:2',3'-c]phenazine ligands (dppz) of a bis-Ru(II) complex namely, $[Ru(1,10-phenanthroline)_2dipyrido[3,2-a:2^{\prime},3^{\prime}-c]phenazine]^{2+}$ linkered by a 1,3-bis(4-pyridyl)propane, was investigated by probing the behavior of 4',6-diamidino-2-phenylindole (DAPI) that bound deep in the minor groove. Bis-intercalation of DPPZ resulted in a little blue shift and hyperchromism in DAPI absorption band, and a large decrease in DAPI fluorescence intensity which accompined by an increase in the dppz emission intensity. Diminishing the intenisty of the positive induced circular dichroism (CD) and linear dichroism (LD) were also observed. These spectral changes indicated that insertion of dppz ligand caused the change of the binding mode of DAPI, which probably moved to the exterior of DNA from the minor groove and interacted with the phospghate groups of DNA by electrostatic interaction. At the surface of DNA, DAPI binds at the phosphate groups of DNA by electrostatic attraction. Consequently, this observation indicated that the dppz ligand intercalated from the minor groove.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
• /
• 제19권10호
• /
• pp.1184-1190
• /
• 2009

A thermostable extracellular $\beta$-mannanase from the culture supernatant of a fungus Aspergillus niger gr was purified to homogeneity. SDS-PAGE of the purified enzyme showed a single protein band of molecular mass 66 kDa. The $\beta$-mannanase exhibited optimum catalytic activity at pH 5.5 and $55^{\circ}C$. It was thermostable at $55^{\circ}C$, and retained 50% activity after 6 h at $55^{\circ}C$. The enzyme was stable at a pH range of 3.0 to 7.0. The metal ions $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$, and $Ag^{2+}$ inhibited complete enzyme activity. The inhibitors tested, EDTA, PMSF, and 1,10-phenanthroline, did not inhibit the enzyme activity. N-Bromosuccinimide completely inhibited enzyme activity. The relative substrate specificity of enzyme towards the various mannans is in the order of locust bean gum>guar gum>copra mannan, with $K_m$ of 0.11, 0.28, and 0.33 mg/ml, respectively. Since the enzyme is active over a wide range of pH and temperature, it could find potential use in the food-processing industry.

• Journal of Applied Biological Chemistry
• /
• 제49권4호
• /
• pp.135-139
• /
• 2006

A alkalophilic strain, Bacillus licheniformis MH31 producing an alkaline protease was isolated from mine soil of Boryeong in Korea. Production of a high level of alkaline protease was achieved 42 h after incubation when the bacterium was grown at pH 9.0 and $35^{\circ}C$ in Horikoshi medium supplemented with 0.5%(w/v) starch and 1%(w/v) skim milk as carbon and nitrogen source, respectively. The molecular weight of partially purified enzyme was estimated to be 30 kDa by SDS-PAGE and its optimum pH was pH 10. The enzyme showed optimum temperature at $50^{\circ}C$, and was stable up to $60^{\circ}C$ after 1 h incubation. The protease was strongly inhibited by 1 mM of PMSF which was known well as strong inhibitor of serine proteases, but almost not inhibited by 5 mM of EDTA and 1,10-phenanthroline. When the protein hydrolysis products of 1% skim milk by partially purified protease was compared with available commercial proteases using HPLC analysis, most of hydrolysis products were detected below molecular weight of 10,000 and the hydrolysis ratio of purified enzyme was 24.8% lower than those(above 32%) of commercial proteases.

• Transactions on Electrical and Electronic Materials
• /
• 제11권3호
• /
• pp.145-148
• /
• 2010

White organic light emitting devices were fabricated to improve the stability through a structural change using the two peak emission method. The fabricated devices were composed of indium tin oxide (100 nm)/ $\alpha$-NPD (30 nm)/4,40-bis(2,20-diphenylvinyl)-1,10-biphenyl (DPVBi, d: variable)/DPVBi: Rubrene (40 nm)/2,9-dimethyl-4,7-diphenyl-1,10-phenanthroline(5 nm)/ $Alq_3$(5 nm)/ Al (100 nm). A DPVBi for blue emissions was used as the host material in the emitters. The doping concentration of the Rubrene was fixed at 2.0% (by weight). The white emission with Commission Internationale De L'Eclairage coordinates of (0.3342, 0.3439) occurred at 14 V with a thickness d of 1 nm. It was insensitive to the drive voltage, and the devices had a maximum luminance of $211\;cd/cm^2$. At 19 V, the current density and maximum external quantum efficiency were $173\;mAcm^2$ and 0.478%, respectively.

• 한국전기전자재료학회논문지
• /
• 제22권4호
• /
• pp.327-332
• /
• 2009

In the devices structure of ITO/N,N'-diphenyl-N,N' bis (3-methylphenyl)-1,1'-biphenyl-4,4'-diamine (TPD) /tris (8-hydroxyquinoline)aluminum$(Alq_3)$electron-transport-layer(ETL)(2,9-Dimethyl-4,7-diphenyl-1,10-phenanthroline(BCP))/Al, we have studied the efficiency improvement of organic light-emitting diodes depending on the thickness variation of BCP using electron transport layer. The thickness of TPD and $Alq_3$ was manufactured 40 nm, 60 nm under a base pressure of $5{\times}10^{-6}$ Torr using at thermal evaporation, respectively. The TPD and $Alq_3$ layer were evaporated to be deposition rate of $2.5{\AA}/s$. And the BCP was evaporated to be a4 a deposition of $1.0{\AA}/s$. As the experimental results, we found that the luminous efficiency and the external quantum efficiency of the device is superior to others when thickness of BCP is 5 nm. Also, operating voltage is lowest. Compared to the ones from the devices without BCP layer, the luminous efficiency and the external quantum efficiency were improved by a factor of four hundred ninty and five hundred, respectively. And operating voltage is reduced to about 2 V.

• ETRI Journal
• /
• 제34권5호
• /
• pp.690-695
• /
• 2012

We investigate the light-emitting performances of blue phosphorescent organic light-emitting diodes (PHOLEDs) with three different electron injection and transport materials, that is, bathocuproine(2,9-dimethyl-4,7-diphenyl-1,10-phenanthroline) (Bphen), 1,3,5-tri(m-pyrid-3-yl-phenyl)benzene (Tm3PyPB), and 2,6-bis(3-(carbazol-9-yl)phenyl)pyridine (26DCzPPy), which are partially doped with cesium metal. We find that the device characteristics are very dependent on the nature of the introduced electron injection layer (EIL) and electron transporting layer (ETL). When the appropriate EIL and ETL are combined, the peak external quantum efficiency and peak power efficiency improve up to 20.7% and 45.6 lm/W, respectively. Moreover, this blue PHOLED even maintains high external quantum efficiency of 19.6% and 16.9% at a luminance of $1,000cd/m^2$ and $10,000cd/m^2$, respectively.