• Proceedings of the Korean Society for Applied Microbiology Conference
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• 1976.10a
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• pp.190.3-190
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• 1976

본 균주가 생성하는 glucose isomerase에 관한 제성질에 대해서는 전보에 이미 발표한 바 있다. 금반에는 isomerase 생성에 있어서 제요인의 검토의 일환으로 비증식상에서 inducer로서 0.5％ Xylose를 첨가해 주었을 때의 효소생성능에 관하여 검토하였다.(중략)

• Proceedings of the Korean Society for Applied Microbiology Conference
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• 1986.12a
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• pp.517.1-517
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• 1986

고온 호알카리성 Bacillus K-17의 Protease gene의 구조해명과 성질을 알기 위해서, E. coli HB101에 pER 322를 Vector로 하여 Protease gene을 Cloning하여 형질전환 된 균주를 선정하였다. 선정균주의 pretense activity를 Bacillus K-17의 상대활성도와 매우 유사하였으며 균체외에 보다 많은 효소 활성도를 지니고 있었다. 제한효소 Hind III로 절단하면 약 1.8kb와 0.4kb의 2개의 fragments 가 생성되었으며 Southern hybridization 결과 Cloning 된 gene이 Bacillus K-17에서 유래된 것임이 확인되었다.

• Proceedings of the Korean Society of Fisheries Technology Conference
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• 2001.10a
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• pp.171-172
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• 2001

체내에 널리 분포되어 있는 angiotensin 전환효소(angiotensin converting enzyme, ACE ; peptidyldipeptide hydrolase, EC 3.4.15.1)는 angiotensinogen이 renin의 특이적 분해를 받아서 생성된 불활성형인 angiotensin I의 말단 dipeptide(His-Leu)를 절단하여 octapeptide인 활성형의 angiotensin II로 전환시키며, 이렇게 생성된 angiotensin II는 직접적으로 혈압상승 작용을 하거나 adrenal로부터 sediumretaining steroid hormone인 aldosterone의 유리를 촉진시켜 체내 나트륨을 저류시킨다. (중략)

• Journal of the East Asian Society of Dietary Life
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• v.10 no.5
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• pp.439-444
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• 2000

호알칼리성 방선균 Streptomyes sp. B-2를 Glucose Isomerse 생성을 위해 토양에서 분리했다. Glucose Isomerase(G.I)는 high fructose glucose syrup과 fructose의 생산을 위해서 식품 공업에서 아주 중요시되고 있는 효소이다. 호알칼리성 방선균 Streptomyces sp. B-2가 생성하는 glucose isomerase(G.I.)를 정제하였다. G.I.는 (NH$_4$)$_2$So$_4$분획, DEAE-cellulose, Sephadex G-200 chromatography하여 순수 분리 하였다. 순수분리된 G.I.는 electrophoresis에 의해 확인을 했다. SDS-acrylamide gel electrophoresis에 의해 정제된 효소는 single band를 보여주었다.

• Korean Journal of Microbiology
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• v.24 no.3
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• pp.302-307
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• 1986

In order to investigate the properties of cephalospornase, a strong antibiotic resistant strain(H 112) was isolated from Pseudomonas aeruginose. The extracted enzyme had the following characteristics. Optimum temperature was 45.deg.C and unstable over $55^{\circ}C$, and optimum pH was 8.5. Cephalosporinase activity was not inhibited by metal ions such as $Mn^{++},\;Cu^{++}\;Fe^{++},\;Fe^{+++}$, and EDTA. But it was inhibited by some antibiotics such as carbenicillin, cefoxitin, cefotaxime, cefamandole, cefoperazone and SDS. The Vmax values of the enzyme were 100 at cephaloridine and 2.8 at cefoperazone, respectively. The molecular weight of cephalosporinase was estimated to be about $37.500{\pm}3,000$ by high performance liquid chromatography and nitrocefin reaction.

• Applied Biological Chemistry
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• v.27 no.1
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• pp.45-51
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• 1984

Kluyveromyces marxinus LG contains an inulase activity which is inducible by growth on inulin. The highest enzyme activity obtained at the initial stage of stationary phase of growth curve. The partially purified inulase hydrolyzed inulin, sucrose and raffinose. This enzyme showed the maximal activity at pH 4.0 and temperature of $55^{\circ}C$ for inulin and sucrose. It was also markedly inhibited by $Hg^{++}\;and\;Ag^{+}$ but not EDTA. This inulase was charaterized as a undo type which contains invertase activity and Km values for inulin and sucrose were $1.2{\times}10^{-2}M\;and\;1.3{\times}10^{-4}M$, respectively.

• YAKHAK HOEJI
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• v.6 no.1
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• pp.35-41
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• 1962

전분액은 Bac. macerans로 분해시킬때 Cyclodextrin이 형성되는 것은 Schardinger Freudenberg등에 발견된 사실이었으나 아직도 그 정확한 생성량에 대한 정량적인 조사는 되어있지 않으므로 저자는 본 연구를 통하여 .alpha.-, .betha.-, .gamma.-dextrin의 정량법을 paper-chromatography법으로 확립시켰다. 또한 이때 각분자와 주분자의 포위화합물의 현미경사진에 의한 결정형성모양과 동시에 그 모액중에 있는 Cyclodextrin의 함량등으로 cyclodextrin의 포위성을 증명하는 실험과 이러한 사실에 기인하여, Enzyme액으로 cyclodextrin이 생성되어 나올때 그 생성률의 변화를 조사한 결과를 cyclohexan을 첨가해 줄때 그 생성률이 가장 양호해지는 것을 보았다. 또한 본 연구를 통하여 .alpha.-Dextrin을 Enzyme과 공동작용시키면 .betha.-Dextrin이 형성되어 지는데, 각분자의 첨가로 그 .betha.-Dextrin의 생성량이 증가해지며 이때 Glucose를 가해주면 그 반응이 촉진되어 여기에 하나의 척매적인 작용을 하는 것으로 본다. 이것은 전분이 효소로써 분해될때 직쇄의 Dextrin이 생긴 다음 이것이 glucosyl기 전이반응의 반복으로써 Cyclodextrin이 형성되는 것을 입증하는 것인데 Glucosyl 기의 공여체로써 Glucose및 Maltose를 사용하였을때 이와같은 사실이 촉진되는 것을 볼 수 있다. 그러나 이와 같은 촉매적 역할에도 불구하고 .betha.-Dextrin을 Enzym과 공동작용시켜도 .alpha.-Dextrin이 형성되지 않는 것을 보아 .alpha.-Dextrin과 .betha.-Dextrin의 상호변화에 대해서 우리는 .alpha.-Dextrin에서 .betha.-Dextrin으로는 변화할수 있으나 .betha.-Dextrin으로 부터 .alpha.-Dextrin으로는 변화가 진행되지 않는 것으로 본다. 전반적으로 본 연구를 통하여 전분액을 Bac. macerans로 분해시킬때 시간의 경과를 따라 생성되어지는 Cyclodextrin의 함량의 변화를 추적하여 4시간전후에서 최고량이 되는 것을 볼 수 있으며 동시에 포위화합물을 형성시킬수 있을때는 그 생성률이 큰 영향을 이르킬수 있는 것을 지적할 수 있다.

• Korean Journal of Food Science and Technology
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• v.3 no.3
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• pp.185-188
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• 1971

This experiment was conducted to study on the productive conditions of cellulase by Aspergillus saitoi in the shaking culture medium. The results were as follows: 1. The production of enzyme required higher concentration of corn steep liquor than that of dextrin. 2. The concentration of 1.0% $NH_4H_2SO_4$ produced the enzyme excellently than 3.0%. 3. The cellulase was produced very slowly by adding $(NH_4)_2SO_4$, but the final concentration of the enzyme was higher than control. The production was suppressed by addition of $CaCO_3$. 4. The addition of $1.0{\sim}2.0%$ substrate caused an increase or stimulation in cellulase production.

• Microbiology and Biotechnology Letters
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• v.45 no.3
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• pp.265-270
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• 2017

A key virulence factor for urinary tract pathogens is the enzyme urease, which catalyzes the hydrolysis of urea into ammonium ions and carbonic acid. Urease activity plays an important role in the pathogenesis of urinary tract infection. In this study, the inhibitory effect of zerumbone against six urease-producing bacteria (Klebsiella oxytoca, K. pneumoniae, Morganella morganii, Proteus mirabilis, P. vulgaris, and Staphylococcus saprophyticus) and their urease activities were evaluated. The results of the minimum inhibitory concentration (MIC) and minimum bactericidal concentration (MBC) tests showed that zerumbone had antibacterial effect against these six urease-producing bacteria. The MIC and MBC of zerumbone ranged from 0.5 to 2 mM and 1 to 4 mM, respectively. In the urease inhibitory assay, zerumbone showed better urease inhibition ($56.28{\pm}2.45-37.83{\pm}3.47%$) than the standard urease inhibitor, acetohydroxamic acid ($40.46{\pm}1.94-22.99{\pm}3.53%$). However, zerumbone did not affect the levels of the urease subunit. These results clearly indicated that zerumbone has antibacterial potential against urease-producing bacteria and possesses excellent bacterial urease inhibition properties.

• Applied Biological Chemistry
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• v.11
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• pp.55-61
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• 1969

This K-17 strain was not absolutely requiring xylose as an inducer for enzyme formations. The most activity of this enzyme was lost when treated at $75^{\circ}C$. for 30 hours but was not influenced at $70^{\circ}C$. for 70 hours of treatment. The activity of this enzyme was increased by the addition of magnesium ions or cobalt ions in the reaction system. In the studies, we found that the magnesium ions simply activate the enzyme reaction and the cobalt ions do not but protect the enzyme from heat inactvation. And it was also found the phosphate buffer solution was very suitable as glucose dissolving solvent on the enzyme reaction. The mixed carbon source medium containing glucose, fructose, sorbitol, xylose and sucrose was more favorable for enzyme production then a sole carbon source containing medium on the shaking culture method.