• 월간양계
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• 제15권통권164호
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• pp.62-65
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• 1983

필수아미노산의 함량이 풍부한 동물성단백질의 공급은 필수적이다. 식물성 단백질만으로 해결하려면 무리가 생기지 않을 수 없다. 그런 면으로 보아 달걀과 닭고기는 매우 효율적인 동물성 단백질이므로 이것을 변화있고 맛있게 먹도록 하는 것은 현명한 일이다. 이때에 비타민C와 E도 충분히 고려해야 하는 것은 당연하다.

• 한국어업기술학회:학술대회논문집
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• 한국어업기술학회 2003년도 춘계 수산관련학회 공동학술대회발표요지집
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• pp.177-178
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• 2003

어분은 단백질 함량이 높고 필수 아미노산 및 필수지방산이 고루 갖추어진 양질의 단백질원이지만, 가격이 비싸고 어획량 변동이 심해 공급이 불안정한 실정이다. 따라서 경제적인 양식사료의 개발을 위해서는 값이 싸고 공급이 안정적인 단백질원을 개발하여 사용하는 것이 시급하다. 이 중 식물성인 대두박은 단백질 함량과 아미노산 조성 등 영양성분이 비교적 잘 갖추어져 있을 뿐만 아니라,어분에 비해 가격이 저렴하고 공급이 안정적이어서 어분 대체 단백질원으로 활발히 연구되어 왔다. (중략)

• 생명과학회지
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• 제6권3호
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• pp.185-192
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• 1996

박테리오파지 T7 gene 2.5 단백질은 single-stranded DNA 결합 단백질로 박태리오파지 T7의 DNA복제, 재조합, 및 수선에 필수적으로 요구된다. Gene 2.5 protein은 T7의 DNA 합성과 성장에 필수적인 단백질이다. Gene 2.5 Protein이 중요시 되는 이유는 이 단백질이 T7의 다른 복제 필수단백질인 T7의 다른 복제 필수단백질인 T7 DNA polymerase 와 gene 4 protein(helicase/primase)와 서로 상호작용할 것으로 제안되었기 때문이다. (Kim and Richardson, J. Biol. Chem., 1992;1994). 이 단백질의 단백질 상호작용을 가능하게 하는 domain은 carboxyl-terminal domain일 것으로 여러 실험에서 대두되었기에, 이 domain의 특성을 파악하기 위해 야생형과 변이체 gene 2.5 단백질들을 각각 GST에 융합한후 fusion 단백질을 정제하였다. 정제된 이 융합 단백질들의 carboxyl-terminal domain이 T7 복제 단백질들과 상호작용을 조사하는지를 조사하기 위해 affinity chromatography로 이용하였다. 실험 결과, 아생형 GST-gene 2.5 융합단잭질(GST-2.5 (WT))는 T7 DNA polymerase 와 상호작용을 하였지만. 변이형 융합단백질(GST-2.5$\Delta$21C)는 interaction을 하지 못했다. 이 결과는 carbohyl-terminal domain이 단백질-단백질 상호작용을 하는데 직접적으로 관여하는 것을 증명하였다. 또한,GST2.5(WT)는 gene 4 protein(helicase/primase)와 직접 상호작용을 하나. GST2.5$\Delta$21C는 상호작용을 하지 못하는 것으로 나타났다. 따라서 gene 4 proteins와의 상호작용에도 gene 2.5 protein의 carboxyl-terminal domain이 직접 관여 한다는 것이 증명되었다. 이상의 결과에서 gene 2.5 protein은 박테리오파지 T7 의 유전자 목제 시 단백질-단백질 상호작용에 관혀아며, 특히 gene 2.5 protein의 carboxyl-terminal domain이 이러한 상호작용에 직접적으로 관여하는 domain이라는 것을 알 수가 있었다.

• 한국콘텐츠학회논문지
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• 제8권6호
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• pp.74-81
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• 2008

단백질 상호작용 네트워크는 허브(hub)라 할 수 있는 상호작용 수가 많은 소수의 단백질과 상호작용수가 적은 다수의 단백질들로 구성된다. 최근 들어 여러 연구들에서 허브 단백질이 비 허브(non-hub) 단백질보다 상호작용 네트워크에 필수적인 단백질일 가능성이 높다고 보고되고 있다. 이러한 현상을 중심-치명 룰(centrality-lethality rule)이라 하는데, 이는 복잡계 네트워크에서 허브단백질의 중요성 및 네트워크 구조의 중요성을 설명하기 위한 방법으로 폭넓게 신뢰받고 있다. 이에 본 논문에서는 중심-치명 룰이 항상 옳게 적용되는지를 확인하기 위해 Uetz, Ito, MIPS, DIP, SGD, BioGRID와 같은 효모에 관한 공개된 모든 단백질 상호작용 데이터베이스들을 분석하였다. 흥미롭게도, 상호작용 데이터가 적은 데이터베이스들(Uetz, Ito, DIP)에서는 중심-치명 룰을 잘 나타냈지만 상호작용 데이터가 대용량인 데이터 베이스들(SGD, BioGRID)에서는 중심-치명 룰이 잘 맞지 않음을 확인하였다. 이에 따라 SGD와 BioGRID 데이터베이스로 부터 얻은 상호작용 네트워크의 특징을 분석하고 DIP 데이터베이스의 상호작용 네트워크와 비교하였다.

• 월간양계
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• 통권132호
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• pp.100-104
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• 1980

• 한국정보처리학회:학술대회논문집
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• 한국정보처리학회 2008년도 추계학술발표대회
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• pp.279-282
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• 2008

단백질의 구조는 그 기능과 밀접히 연관되어 있기 때문에 구조에 조금이라도 변화가 생기면 바로 생체기능에 이상이 생긴다. 그래서 단백질 구조연구는 필수적이고 구조의 유사성 검색을 이용하여 단백질 기능을 예측한다. 그러나 전체적인 구조가 유사한 단백질이라도 기능에 중요한 특정구조가 다르게 되면 다른 기능을 수행 할 수 있고 구조가 다른 단백질이라도 핵심 영역의 구조가 유사하다면 유사한 기능을 수행할 수 있다. 이는 단백질의 기능이 특정 하위구조의 잘 보존된 활성 사이트에 따라 결정되기 때문이다. 이 논문은 단백질의 3차원 공간정보를 matrix로 표현 할 수 있는 가장 작은 평면도형인 삼각형을 이용하여 단백질 표면에 대한 상세한 형태비교를 제공한다. 단백질 표면에서 활성 사이트 아미노산 잔기의 side chain은 일반적으로 바깥을 향하여 표면의 형태를 결정짓기 때문에 단백질 표면을 비교하기 위해 side chain 정보가 필수적이다. 우리는 아미노산 잔기의 Cα원자에 side chain을 포함하여 Cα삼각형과 side chain 삼각형 2개를 하나의 특정하위구조 set으로 정의하고 이 하위구조로 distance matrix를 구축한다. 만들어진 distance matrix에 RMSD를 이용하여 활성 사이트의 표면을 비교한다. 제시한 기법은 단백질의 전체적인 서열과 구조 정보를 이용하지 않고, 활성 사이트의 특정하위 영역만을 고려함으로써 더욱 효과적이고 빠른 시간 내에 상세한 비교를 수행할 수 있다.

• 한국식품조리과학회지
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• 제10권2호
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• pp.126-130
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• 1994

본 연구의 목적은 현대 사회가 급격히 발전하면서 fast-foods의 이용률이 증가하므로, fast-foods 단백질의 질적, 양적 평가를 시도하고저 하였다. 연구방법으로는 시중에서 판매되고 있는 fast-foods 19가지를 구입 하여 중량을 측정한 후 동결 건조시켜 Kjeldahl법, 아미노산 자동 분석기를 이용하여 단백질, 필수아미노산 함량을 분석하였다. 이와같이 분석된 필수아미노산 함랑들을 FAO/WHO(1973) provisional pattern와 whole e일 Pattern을 기준하여 아미노산가, 화학가를 산출한 후 제 1제한 아미노산을 산정, 비교하였다. 본 연구의 결과는 다음과 같다. 1. 조사 fast-foods중 조단백 분석시 double cheese burger, 꼬치국수, pork cutlet 등에서 함량이 높게 나타났다. 2. Fast-foods의 필수아미노산 분석시 선정된 제 1제한 아미노산은 FAO/WHO(1973) provisional pattern 및 whole e99 Pattern(1972) 기준시 모두 함유황 아미노산이 었다. 3. 2-3가지의 fast-foods를 배합하여 섭취하는 경우 단백질 함량 및 제 1제한 아미노산가를 상승시킬 수 있었다. 본 연구결과 시판 fast-foods들의 섭취시 단백질, 필수아미노산 뿐 아니라 특히, fast-foods 섭취시 부족되기 쉬운 영 양소 등을 포함한 타 영 앙소들도 고려한 종합적인 섭취 pattern을 제시하고 이를 기초로 하여 청소년들이 이해하기 쉽고, 실생활에 응용시킬 수 있는 영양 교육자료 제작이 이루어져야겠다.

• 생명과학회지
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• 제19권11호
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• pp.1591-1597
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• 2009

이 실험의 목적은 해조류 중 특히 필수 아미노산 함량이 높은 매생이 열수 추출물(Capsosiphon fulvescens Extracts, CFE) 5%를 첨가한 식이를 급이 시켜 흰쥐에게 10일간의 단백질 소화율, 혈중 필수 아미노산 변화에 미치는 영향을 규명하고 사료의 품질 및 필수 아미노산 대사와 관련된 연구에 기초자료를 마련하는데 그 목적을 두고 본 실험을 하였다. CFE의 급이에 따른 단백질 소화율을 살펴 본 결과, casein 그룹의 경우 단백질 소화율이 약 97%인 반면 CFE가 포함된 그룹의 경우 87%로 유의적으로 감소하는 것으로 나타났다. 실험 식이에 CFE 첨가 시 단백질 소화율이 유의적으로 감소시키는 것으로 나타났다. 간문맥 혈청 중의 아미노산에서 특히 필수 아미노산의 혈중 흡수에 미치는 영향을 식이 후 30, 60, 90, 120분별로 살펴보았다. 총아미노산과 필수 아미노산의 농도는 두개의 군에서 차이가 없었다. BCAA에 속하는 Leu, Ile, Val은 C군에 비해 CFE군에서 흡수속도가 증가하였으며 AAA에 속하는 Phe 또한 동일한 경향을 보여주었다. 간문맥 혈중의 Lys, Thr, Met의 경우, C군에 비해 CFE군에서 흡수속도가 지연되는 것으로 나타났다. 이 실험을 통해 식이섬유인 매생이 열수추출물을 섭취함으로서 간이나 뇌, 조직 등으로 흡수되는 혈중 필수 아미노산의 흡수속도를 증가시키거나 지연시킴으로서 단백질 대사에 영향을 미치는 것으로 보인다. 따라서 단백질 식이에 매생이 열수추출물을 첨가할 경우 혈중 아미노산 흡수정도에 어떠한 영향을 미치는지에 대한 기초자료를 마련 하였으며 이후 더 많은 연구가 필요한 것으로 보인다.

• 한국정보처리학회:학술대회논문집
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• 한국정보처리학회 2014년도 춘계학술발표대회
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• pp.677-679
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• 2014

생명현상은 기능적 요소인 단백질의 활성에 의해 유지되고 조절된다. 최근 단백질의 복잡한 네트워크 정보가 생명현상을 조절하는 기능적 단위로 인식되면서 단백질 네트워크의 최소 단위인 단백질-단백질 상호작용 정보의 중요성이 강조되고 있다. 특히 단백질의약품의 경우 단백질 네트워크 상에서 리셉터 단백질과 리간드 단백질 사이의 상호작용에 의해서 약효가 나타나도록 설계되기 때문에 상호작용에 관여하는 인터페이스 정보의 확보가 필수적이다. 단백질-단백질 상호작용 인터페이스 확인을 위한 연구들이 활발히 이루어지고 있으나 인터페이스 정보의 가시화에 대한 연구는 극히 제한적이다. 본 논문에서는 리셉터 단백질과 리간드 단백질에 대한 3차구조 분석을 통해 단백질-단백질 상호작용에 관여하는 인터페이스 정보를 가시화하였다. 기존의 단백질 3차구조 정보 서비스 사이트인 PDB에서 확인할 수 없는 인터페이스 정보를 3차원으로 시각화하여 인터페이스 상에 위치하는 아미노산 정보를 새롭게 제공함으로써 의약품 연구자들이 단백질 구조와 인터페이스 구조를 쉽게 파악할 수 있도록 하였다. 이는 의약품 등 단백질-단백질 상호작용 정보를 활용하는 바이오 산업 분야에 필요한 정보를 제공함으로써 산업 활성화에 기여할 것으로 기대된다.

• 월간피드저널
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• 제2권7호통권11호
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• pp.126-129
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• 2004

1949년에 Loosli등은 면양과 엽소에게 사료내 질소공급원으로 요소만을 공급하여 반추위내에서 반추위 미생물로부터 모든 필수아미노산이 합성됨을 발견하여 순수한 단백질이 아닌 비단백태 질소화합물만으로도 미생물 단백질 합성의 가능성이 알려졌다.<중략>