• 대한화학회지
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• 제6권1호
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• pp.84-87
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• 1962

二次元 페이퍼크로마토그래피와 이온交煥樹脂크로마토그래피를 사용하여 미역의 알콜抽出物에서 新 패프타이드를 分離하고 그 構成은 글루타민酸, 아스파라긴酸, 알라닌의 三種 아미노산으로 되어 있음을 밝혔다. 各 아미노酸 結合順序는 次報에 發表하기로 한다.

• 분석과학
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• 제19권5호
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• pp.383-388
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• 2006

간단한 후세척의 이온 크로마토그래피를 이용하여 형석 광화대 지역의 광산 폐수에서 플루오라이드 이온을 빠르고 정확하게 정량하는 방법을 확립하였다. 시료중의 높은 농도의 황산 이온은 전치 컬럼(pre-column)에 머물러있고 머무름 시간이 적은 플루오라이드 이온은 제시된 이온 크로마토그래프 시스템과 스위칭 기술을 이용하여 분리 시스템에 주입되었다. 사전 농축(pre-concentration) 컬럼은 다량의 황산 이온을 보유할 수 있는 이온 교환 용량이 큰 분석용 컬럼(AS 9 HC)을 사용하였다. 분리용 컬럼은 플루오라이드 이온의 감도를 증가시키기 위하여 틈새 부피(void volumn)와 시스템 압력을 감소시킬 수 있도록 보호 컬럼(AG 14)을 사용하였다. 첫 번째 전기전도도 검출기로는 플루오라이드 이온의 회수율을, 두 번째 전기전도도 검출기로는 제거되는 황산 이온 피크를 관찰함으로써 결정된 최적의 10-포트주입기의 스위칭 시간은 4.3 분 이었다. 시료 주입량이 $25{\mu}L$ 일때, $500mg\;L^{-1}$ 의 높은 황산 이온이 포함된 용액에서 플루오라이드 이온의 검출한계(S/N = 3)는 $2.4{\mu}g/L$였다.

• 분석과학
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• 제14권4호
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• pp.306-310
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• 2001

황상용액 매질에서 요오드 음이온을 흡착제에 흡착시킨 후 황산용액에 남아있는 요오드 음이온을 정량하기 위해 이온 크로마토그래피를 적용하였다. 산화제 작용을 하는 황산의 농도를 0.25 M, 0.5 M, 1 M로 변화시키고 요오드 음이온을 각각 첨가한 후 시간변화에 따라 요오드 음이온이 산화되는 정도를 측정하였다. 황산농도가 진할수록 요오드 음이온은 산화되어 휘발하므로 적게 검출되었다. 수산화나트륨 용액을 사용하여 환산매질을 중화하였다. 중화된 0.5 M $Na_2SO_4$ 매질 중 요오드 음이온의 농도범위가 0-20 mg/L인 구간에서 검정곡선의 직선성이 좋게 나타났다(r=0.99999).

• 분석과학
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• 제12권2호
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• pp.89-93
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• 1999

적은 양의 시료를 분석할 수 있는 마이크로 컬럼 이온 크로마토그래피용 전도도 셀과 억압컬럼을 개발하였다. 안지름이 작은 모세관 컬럼을 사용하는 경우 이동상의 유속은 보통 $5{\sim}20{\mu}L/min$ 정도 된다. 따라서 이 경우 일반적인 전도도 셀은 사용할 수가 없기에 내부 부피가 작은 모세관 컬럼용 전도도 셀과 억압컬럼을 제작하였다. 전도도 셀은 두 개의 백금 피하주사 바늘을 안지름이 0.010 mm인 튜브 속에 넣어 간격이 $2{\mu}m$ 되게 만들었고, 억압컬럼은 Nafion 튜브를 이용하여 막-억압컬럼 형태로 개발하였다. 이 전도도 셀과 억압컬럼을 이용하여 실제 음이온들(플루오르화물, 아질산염, 질산염, 염소산염)을 분석한 결과 재현성 있고 양호한 크로마토그램을 얻었다.

• 분석과학
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• 제12권6호
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• pp.521-527
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• 1999

본 연구에서는 적은 양의 시료를 분석할 수 있는 이온 크로마토그래피용 모세관 컬럼을 개발하였다. 내경이 작은 모세관 컬럼을 사용하는 경우 이동상의 유속은 보통 $5{\sim}15{\mu}L/min$ 정도 되고 컬럼의 길이는 50~150 mm 정도이다. 컬럼은 RSL-300 fused silica 모세관(내경 : 0.53 mm, 외경 : 0.67 mm)과 AG14 column resin(support : polystyrene-divinylbenzene, functional group : aulkyl quatemary ammonium)을 이용하여 만들었다. 또한 이런 모세관 컬럼에 맞는 새로운 전도도 셀과 억제컬럼도 함께 개발하여 사용하였다. 이 모세관 컬럼을 이용하여 실제 음이온들(fluoride, nitrite, nitrate, chlorate)을 분석한 결과 재현성 있고 좋은 크로마토그램을 얻었다.

• 대한화학회지
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• 제32권2호
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• pp.113-121
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• 1988

역상 액체 크로마토그래피에 의한 방향족 슬폰산 및 카르복시산들의 머무름 기구와 분리를 브롬화 도데실트리메틸 암모늄(DTAB)을 포함하는 이동상에서 연구하였다. 머무름 기구는 DTAB가 정지상에 일차층을 형성하고 반면 음이온 시료와 이동상에 존재하는 다른 공존 음이온들이 경쟁적으로 이차층을 형성하는 이온-상호작용 모델임을 확인하였다. 시료들의 용량인자들은 pH, 여러 유기 용매들의 농도, 이동상에 존재하는 공존 음이온 및 시료의 작용기 등 여러 인자들에 의해 영향을 받았다. 그리고 몇 가지 유기 혼합시료들을 최적 조건하에서 상호 분리를 시도하였다

• Korean Chemical Engineering Research
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• 제50권4호
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• pp.713-717
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• 2012

난백에 있는 40여 가지의 단백질의 기능적 특성에 대한 연구가 폭 넓게 진행되고 있지만, 그 특성이 모두 확인되지 않았다. 난백에서 순수하면서 변성되지 않은 단백질을 분리하는 방법을 연구하기 위해 본 연구에서는 난백 중 함량이 많은 lysozyme, ovotransferrin, ovalbumin을 분리했다. 난백에서 단백질을 다른 분리 방법보다 선택적으로 분리가 가능한 이온 교환 크로마토그래피를 이용했다. 그리고 분리된 단백질을 동정하기 위해서 Reversed-phase HPLC (RP-HPLC)를 사용했다. 이온 교환 크로마토그래피에서 HI Trap ion exchange cartridge (GE Healthcare, USA)를 사용했고, 그 중에서 양이온 교환 수지 SP (완충용액 pH 8.0, pH 5.2)와 음이온 교환 수지 Q (완충용액 pH 8.0)로 난백 단백질을 분리하였다. 분리한 난백 단백질들의 동정용 RP-HPLC에서는 C18 컬럼(Phenomenex, USA)을 사용했고 등용매 용리에서 이동상으로 acetonitrile (ACN)/distilled water (DW)/trifluoroacetic acid (TFA)의 부피비를 50/50/0.1로 사용했다. 이온 교환 크로마토그래피에 의해 각 단계에서 분리된 용출용액을 RP-HPLC으로 분석한 크로마토그램과 표준시료의 크로마토그램의 체류시간을 비교하여 난백에 포함된 ovotransferrin, ovalbumin, lysozyme이 순차적으로 용출됨을 알았다.

• 미생물학회지
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• 제41권3호
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• pp.216-224
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• 2005

혈장분획제제 중 혈액응공인자제제와 일부 면역글로불린제제는 혈장에 존재하는 다양한 단백질로부터 유효한 단백성분만을 선택적으로 분리 정제하기 위해 크로마토그래피 방법을 사용하여 생산된다. 효율적인 세척(cleaning) 공정이 이루어지지 않는다면 크로마토그래피는 다양한 종류의 불순물뿐만 아니라 혈액 중 내재 또는 오염 가능성이 있는 위해인자가 오염될 가능성이 있다. 본 연구에서는 혈장분획제제 제조공정에 사용되는 크로마토그래피의 세척 공정에서 혈장유래 바이러스의 제거 및 불활화 공정의 검토 강화로 혈장분획제제의 안전성을 확보하기 위해 크로마토그래피 세척 검증 시스템을 구축하고자 하였다. 크로마토그래피 세척 공정 중 바이러스 제거 검증을 위해 혈장유래 바이러스 중 물리${\cdot}$화학적 처리에 가장 큰 저항성을 갖는 human parvovirus B19의 모델 바이러스의 porcine parvovirus(PPV)를 대상으로 real-time PCR 정량법을 확립하였다. PPV에 특이적인 primer를 선별하였으며 형광염료 SYBR Green I을 사용하여 PPV DNA를 정량하였다. 세포배양법에 의한 감염 역가와 비교한 결과 PCR 민감도는 1.5 $TCID_{50}/ml$이었다. 확립된 검증법의 신뢰성(reliability)을 보증하기 위해 실험법의 특이성(specificity), 재현성(reproducibility) 등을 검증하였다. 구축된 검증시스템을 thrombin 분리${\cdot}$정제를 위한 SP-Sepharose 양이온 크로마토그래피 공정과 factor VIII 분리${\cdot}$정제를 위한 Q-Sepharose 음이온 크로마토그래피 공정에 적용하여 크로마토그래피 세척 검증을 실시하고, 세척 검증 시스템의 적합성을 확인하였다.

• KSBB Journal
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• 제21권3호
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• pp.220-223
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• 2006

이온교환 크로마토그래피에서 주요 변수로 샘플 투입량, 용출 NaCl 농도, 용출액 pH를 변화시켜 lysozyme 크로마토그라피 실험을 하였다. 그리고 Aspen Chromatography simulator를 이용하여 위의 변수 변화에 대한 모사된 크로마토그렘을 얻고 그 모사결과들을 실험 결과와 비교하였다. 용출 용액 NaCl의 농도가 높아질수록 단백질의 머무름 시간이 감소하며, 최대 피크의 높이가 높아졌다. pH가 증가함에 따라 최대 피크 높이가 증가하며, 분리 시간이 앞으로 이동하였다. 단백질의 주입량에 따라 분리 시간에 상관없이 최대 피크 높이만 비례적으로 증가하는 것을 확인하였다. 그리고 실험을 통해 얻어진 결과와 시뮬레이션 결과의 비교를 통해 같은 경향을 보임을 확인하였다.

• 미생물학회지
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• 제43권2호
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• pp.83-90
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• 2007

유류오염 토양에서 난분해성 물질인 PAH (polycyclic aromatic hydrocarbon)들을 잘 분해하는 균주 중 SOD (superoxide dismutase) 활성이 높은 균주인 Sphingomonas sp. KS 301의 SOD특성을 알아보기 위하여 Ammonium sulfate 침전, DEAE-Sepharose 크로마토그래피, Superose-12 겔 여과 크로마토그래피, Uno-Q1 이온교환 크로마토그래피를 이용하여 SOD 단백질을 정제하였다. Sphingomonas sp. KS 301은 DEAE-Sepharose 크로마토그래피로 분석한 결과, 기존의 알려진 세균들과는 달리 서로 다른 5가지의 SOD 활성을 가지고 있는 것으로 나타났으며 본 연구에서는 그중 SOD III를 부분 정제하였다. 정제한 SOD III는 Mn type 및 Fe type Escherichia coli SOD와 비교했을 때 비활성도(specific activity)가 5배로 높게 나타났다. SOD III의 분자량은 SDS-PAGE에서는 23 kDa으로 측정되었으며 Superose-12겔 여과 크로마토그래피 후 native 상태의 분자량은 71 kDa으로 정제한 SOD는 3개의 소단위체로 구성되어 있는 것으로 보여진다. 정제한SOD III의 최적 pH는 7.0 이었고 $20^{\circ}C$에서 최적의 활성을 보였다. 또한 SOD의 종류를 알 수 있는 억제물질 $NaN_{3},\;H_{2}O_{2},\;KCN$를 이용한 억제효과를 살펴보았더니 $NaN_{3}$에만 억제되어 Mn type의 SOD임을 알 수 있었다. 또한 이 효소의 아미노 말단의 아미노산 서열은 Psudomonase ovalis 및 Vibrio cholerae의 SOD와 가장 유사하였다.