• Title/Summary/Keyword: 순차분해

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Saccharomyces cerevisiae와 Pichia stipitis를 이용한 오탄당과 육탄당으로부터 에탄올 생산에 관한 비교연구 (Comparative Study on Ethanol Production with Pentose and/or Hexose by Saccharomyces cerevisiae and/or Pichia stipitis)

  • 김중곤;안정훈
    • 생명과학회지
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    • 제21권3호
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    • pp.335-340
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    • 2011
  • 포도당과 자일로스는 자연계에서 가장 풍부한 물질이며 이들은 효모에 의해 에탄올로 전환될 수 있다. 본 연구에서는 Saccharomyces cerevisiae와 Pichia stipitis을 이용하여 분리배양, 공동배양 그리고 순차배양 등의 조합을 통해 가장 효과적인 발효의 방법을 찾고자 하였다. 분리배양에서 S. cerevisiae은 29.4 g/l의 포도당을 발효하여 14.5 g/l의 에탄올을 생산한 반면에 자일로스를 이용하지 못했다. 그렇지만 P. stipitis은 포도당뿐만 아니라 자일로스도 분해하여 각각 포도당 29.4 g/l로부터 11.9 g/l의 에탄올을, 자일로스 29.0 g/l로부터 11.6 g/l의 에탄올을 생산하였다. 포도당과 자일로스 혼합배양에서, S. cerevisiae은 13.4 g/l의 에탄올을 생산한 반면에 P. stipitis은 21.1 g/l의 에탄올을 생산하였다. 공동배양과 순차배양에서, 공동배양이 18.6 g/l, 순차배양이 12.4 g/l의 에탄올을 생산하여 공동배양이 더 효과적인 것으로 나타났다. 두 효모의 생장에서 영양분의 효과를 보기 위해 yeast nitrogen base (YNB)을 S. cerevisiae가 포도당을 소모한 시점에 첨가하니 자일로스의 소비량과 미생물의 성장이 증가하였고 54.6 g/l의 당 혼합배양액에서 22.5 g/l의 에탄올을 생산하여 0.41 g/g의 수득율을 나타내었다.

고등어 유래 항고혈압 peptide의 분리 정제 (Separation and Purification of Angiotensin I-converting Enzyme Inhibitory peptide from Mackerel)

  • 도정룡
    • 한국수산과학회지
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    • 제33권2호
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    • pp.153-157
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    • 2000
  • 고등어 유래의 peptide를 제조하고, Sephadex G-25 column, ODS AQ column, Vydac column, Superdex peptide column을 이용하여 순차적으로 분리, 정제하였으며 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 고등어 선어로부터 두부, 내장 및 뼈를 제거하여 얻은 고등어육의 수율은 $65.5{\%}$였으며, 고등어육의 단백질 함량은 $63.3{\%}$, 그리고 지질함량은 $32.6{\%}$로 나타났다. 지질을 제거하기 위하여 알칼리 처리한 후 동결 건조한 고등어 단백질의 수율은 고등어 육에 대하여 $18.2{\%}$로 나타났고, 고등어 단백질을 효소가수분해하여 제조한 고등어 가수분해물의 수율은 $50.6{\%}$로 나타났다. 고등어 가수분해물 cut-off 1만의 membrane으로 ultrafiltration한 결과, MW 10,000이하가 $79.6{\%}$, 10,000 이상이 $20.4{\%}$였으며, ACE저해효과는 10,000이하 획분이 10,000이상 획분보다 높은 것으로 나타났다. (Table 1). 1만 이하의 획분을 Sephadex G-25 column으로 분획하여, 7개의 획분을 얻었고 (Fig. 1), 이 가운데 MS2획분의 ACE 저해효과가 가장 높았다(Table 2). ACE 저해효과가 가장 좋은 MS2획분을 ODS AQ column으로 분획하석 4개의 획분으로 분획하였고 (Fig.2), 이 가운데 Ms2O3획분의 ACE저해효과가 가장 좋았다 (Table 3). Ms2O3획분을 Vydac column으로 재분획하여 8개의 획분으로 분취하였다(Fig.3), 이 가운데 MS2O3V5획분의 ACE저해효과가 가장 좋았다(Table 4). Superdex peptide column으로 재정제하여 얻은 peptide의 N-말단으로부터 아미노산 배열은 Tyr-Val-Ala으로 ACE저해활성은 IC-(50)이 $1.4{\mu}M$로 나타났다. Matsumura등 (1993)은 가다랭이 가수분해물로부터 분리한 6개의 peptides 가운데 tripeptide의 ACE저해활성이 높았다고 하였으며, 본 연구 결과에서도 유사한 경향을 나타내었다.

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세균에 의한 퇴적유기물의 분해 특성에 관한 연구 (Decomposition Characteristic of Sedimentary Organic Matters by Bacteria)

  • 신우석;강진영
    • 대한환경공학회지
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    • 제33권2호
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    • pp.132-136
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    • 2011
  • 본 논문에서는 퇴적유기물에 있어서, 퇴적유기물의 조성 및 세균 먹이원 이용에 대한 변화를 알아보기 위하여, 안정동위원소와 지방산의 농도를 이용 하였다. 이를 위해 실험에 이용된 퇴적물은 가모 석호(Gamo Lagoon)에서, 잠재적 유기물(육상 식물, 해양 입자성 유기물, 저서 부착 미소조류, 하천 입자성 유기물)은 나나키타 하구(Nanakita estuary)에서 시료를 채취하였다. 채취된 시료인 퇴적물, 잠재적 유기물 그리고 세균에 대해서 안정동위원소 및 지방산의 변화를 조사하였다. 이러한 조사 결과, 각각의 잠재적 유기물에 있어서 ${\delta}^{13}C$${\delta}^{15}N$은 육상 식물(-26.6‰과 3.6‰), 하천 입자성 유기물(-25.5‰와 8.9‰), 저서 부착 미소조류(-16.3‰과 6.2‰), 해양 입자성 유기물(-20.3‰과 10.3‰)으로 나타났으며, 퇴적 유기물의 안정동위원소비는 -20.7에서 -19.3‰를 나타났다. 또한 세균의 탄소 질소 안정동위원소비는 각각 -20.8에서 -18.6‰로, 6.5에서 8.6‰로의 변화를 나타냈다. 결국 퇴적유기물에 있어서 세균은 다양한 유기물이 혼합된 상태에서 우선적으로 분해하기 쉬운 저서 부착 미소조류와 해양 입자성 유기물을 탄소원으로 이용하고, 순차적으로 분해하기 어려운 육상 식물 유래의 유기물을 탄소원으로 이용하는 것으로 나타났다.

고핵산 함유 Saccharomyces cerevisiae 균주를 이용한 정미성 효모 추출물의 제조 (Preparation of Flavor-enhancing Yeast Extract Using a Saccharomyces cerevisiae Strain with High RNA Content)

  • 김재식;김진욱;심원;김정완;박관화;백운화
    • 한국식품과학회지
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    • 제31권2호
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    • pp.475-481
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    • 1999
  • 핵산 함량이 높은 변이주 Saccharomyces cerevisiae B24를 산업적으로 활용하기 위해 배양 후 자기소화 혹은 효소 분해법으로 효모 추출물을 제조하였다. 배양액의 균체 농도를 10% (w/w)로 하고 pH 5.0, $50^{\circ}C$에서 서서히 교반하면서 48시간 자기소화시켰을 때 세포 내용물이 효모 추출물로 이전되는 수율은 65% 정도였으나 리보핵산은 정미력이 없는 다른 성분으로 분해되어 정미성 핵산성분인 5'-IMP나 5'-GMP가 거의 검출되지 않았다. 반면 $90^{\circ}C$ 이상의 온도로 B24 배양액 1 L를 열처리하여 핵산 분해 효소를 불활성화시키고 세포벽을 변성시킨 다음 ${\beta}-1,3-glucanase$, phosphodiesterase, adenylic deaminase, protease 등을 순차적으로 작용시켜 정미성 5'-IMP와 5'-GMP가 총 3.2% 함유된 효모 추출물(고형분 함량 70%) 84 g을 얻을 수 있었고 이 때 추출물 수득율은 고형분 기준으로 85% 이었다. 반면 모균주인 S. cerevisiae ATCC 7754를 효소적으로 분해할 때 정미성 5'-IMP와 5'-GMP가 총 2.2% 함유된 효모 추출물(고형분 함량 70%)을 77 g밖에 얻지 못하였다.

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수정된 화소 값 분해를 사용하여 한글 비밀 메시지를 숨기는 방법 (An Approach to Conceal Hangul Secret Message using Modified Pixel Value Decomposition)

  • 지선수
    • 한국정보전자통신기술학회논문지
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    • 제14권4호
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    • pp.269-274
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    • 2021
  • 비밀 통신에서 스테가노그래피는 제3자에게 인지되지 않으면서 비밀 메시지를 송수신한다. 공간 영역 방법에서 비트화 된 정보가 이미지의 분해된 화소 값의 가상 비트 평면에 삽입된다. 즉 비트화 된 비밀 메시지는 커버 매체인 이미지의 최하위 비트(LSB)에 순차적으로 삽입된다. 표준 LSB는 간단하게 적용할 수 있지만 제3자에 의해 쉽게 탐지될 수 있는 단점이 있다. 보안성을 높이기 위해 상위 비트 평면을 이용할 경우 이미지 품질이 떨어질 수 있다. 이 논문에서 lo번째 비트 평면과 수정된 화소 강도 값 분해에 기반한 이미지 스테가노그래피에 한글 비밀 메시지를 은닉하는 방법을 제시한다. 이때 은닉하려는 한글 메시지를 초성, 중성, 종성으로 분해한 후 혼합과정을 적용하여 기밀성과 견고성을 높인다. 제안된 방법의 효율성을 확인하기 위해 PSNR을 이용하였다. 제시된 기법은 상위 비트 평면에 비밀 메시지를 삽입할 경우 BCD와 Fibonacci를 적용한 방법보다 이미지 품질에서 적은 영향을 받는다는 것을 확인하였다. 기준값과 비교했을 때 제안한 방법의 PSNR 값이 적절한 것을 확인하였다.

인간 유방암 세포주 BT-474와 MCF7에서 Bacteroides fragilis Toxin에 의한 E-cadherin 분절과 프로테아좀에 의한 분해 (Bacteroides fragilis Toxin Induces Cleavage and Proteasome Degradation of E-cadherin in Human Breast Cancer Cell Lines BT-474 and MCF7)

  • 강다혜;유상현;홍주은;이기종
    • 대한임상검사과학회지
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    • 제55권1호
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    • pp.37-44
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    • 2023
  • Enterotoxigenic Bacteroides fragilis (ETBF)는 염증성장 질환과 대장암을 유발하며 아연 의존성 metalloprotease인 B. fragilis toxin (BFT)를 분비한다. BFT는 epithelial cell의 E-cadherin을 80 kDa ectodomain과 33 kDa intracellular domain으로 분절을 유도한다. 생성된 E-cadherin intracellular domain은 순차적으로 γ-secretase에 의해 분절되어 28 kDa E-cadherin intracellular fragment은 아직까지 밝혀지지 않는 기작으로 분해된다. 본 연구에서는 BFT 유도 E-cadherin 분절로 인해 생성된 28 kDa E-cadherin intracellular fragment는 proteasome에 의해서 분해된다는 것을 확인하였다. 또한 BFT 유도 E-cadherin 분절 기작이 대장암 세포가 아닌 인간 유방암 세포주 BT-474 세포에서도 동일한 기작으로 일어남을 확인하였다. 마지막으로 staurosporine은 인간 유방암 세포주 MCF7 세포에서 E-cadherin의 분절을 유도하고 γ-secretase에 의한 E-cadherin intracellular domain의 분절이 일어났으나 proteasome에 의한 분해는 일어나지 않았다. 이러한 결과는 ETBF가 서식하는 대장이 아닌 유방에서도 BFT에 의한 E-cadherin 분절이 일어날 수 있으며 ETBF가 대장암 이외의 다른 암에도 관여할 수 있음을 시사한다.

모돈 생체 반응 신호의 주파수 영역 Feature selection을 통한 DNN 모델링 연구 (Research on DNN Modeling using Feature Selection on Frequency Domain for Vital Reaction of Breeding Pig)

  • 조진호;오종우;이동훈
    • 한국농업기계학회:학술대회논문집
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    • 한국농업기계학회 2017년도 춘계공동학술대회
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    • pp.166-166
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    • 2017
  • 모돈의 건강 상태를 정량 지수화 하기 위한 연구를 수행 중이다. 지제이상, 섭식 불량, 수면 패턴 등의 운동 특성 분석을 위하여 복수의 초음파 센서를 이용하였다. 시계열 계측 신호를 분석하여 정량 지수화를 수행하는 과정에서 주파수 도메인 분석을 시도하였다. 이 과정에서 주파수 도메인의 분해능에 따른 편차 극복을 위한 비선형 모델링을 수행하였다. 또한 인접한 시계열 데이터 구간 간의 상관성 분석이 가능하면 대용량 데이터의 실시간 처리로 인한 지연 시간 극복 및 기대되는 예후에 대한 조기 진단이 가능할 것이다. 본 연구에서는 구글에서 제공하는 Tensorflow와 NVIDIA에서 제공하는 CUDA 엔진을 동시 적용한 심층 학습 시스템을 이용하였다. 전 처리를 위하여 주파수 분해능 (2분, 3분, 5분, 7분, 11분, 13분, 17분, 19분)에 따른 데이터 집합을 1단계로 두고, 상위 10 순위 안에 드는 파워 스펙트럼 밀도의 크기를 2단계로 하여, 총 2~10개의 입력 노드를 순차적으로 선정하였고, 동일한 방식으로 인접한 시계열의 파워 스펙터럼 밀도를 순위를 변화시켜 지정하였다. 대표적인 심층학습 모델인 Softmax regression with a multilayer convolutional network를 이용하여 Recursive feature selection 경우의 수를 $8{\times}9{\times}9$로 총 648 가지 선정하고, Epoch는 10,000회로 지정하였다. Calibration 모델링의 경우 Cost function이 10% 이하인 경우 해당 경우의 학습을 중단하였으며, 모델 간 상호 교차 검증을 수행하기 위하여 $_8C_2{\times}_8C_2{\times}_8C_2$ 경우의 수에 대한 Verification test를 수행하였다. Calibration 과정 상 모든 경우에 대하여 10% 이하의 Cost function 값을 보였으나, 검증 테스트 과정에서 모든 경우에 대하여 $r^2$ < 0.5 인 결정 계수 값이 나타났다. 단적으로 심층학습 모델의 과도한 적합(Over fitting) 방식의 한계를 보인 것이라 판단할 수 있다. 적합한 Feature selection 및 심층 학습 모델에 대한 지속적이고 추가적인 고려를 통해 과도적합을 해소함과 동시에 실효적이고 활용 가능한 Classification을 위한 입, 출력 노드 단의 전후 Indexing, Quantization에 대한 고려가 필요할 것이다. 이를 통해 모돈 생체 정보 정량화를 위한 지능형 현장 진단 기술 연구를 지속할 것이다.

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김으로부터 분리한 Angiotensin-I Converting Enzyme 저해제의 정제 및 특성 (Purification and Characterization of Angiotensin I-Converting Enzyme Inhibitor from Porphyra yezoensis)

  • 최수진;전우진;유광원;신동훈;홍범식;조홍연;양한철
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제29권4호
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    • pp.719-725
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    • 2000
  • 본 연구는 70여종의 국내산 해조류중 가장 높은 ACE 저해 활성을 보였던 김(Porphyra yezoensis, 서천)의 산가수분해물로부터 ACE 활성 저해 펩타이 드를 분리하여 그 특성을 조사하였다. ACE 저해물질의 분획은 균일하게 파쇄한 김을 2.5 N HCl로 산 가수분해한 후 중화하여 한외여과로 분자크기 3 kDa 이하의 물질로 분리하였다. 분자크기 3 kDa이하의 물질에 대하여 column chromatography(Amberlite XAD 8, DEAE-Toyopearl, Sephadex LH-20)와 reverse phase HPLC(C18)를 순차적으로 수행하여 ACE 저해제인 PY3--II-b-h5물질을 분리하였다. PY30-II-b-h5는 분자크기는 약 580 dalton으로 glycine(24.5%), arginine(56.8%), proline(18.8%)의 아미노산 조성을 갖는 저분자 펩타이드였으며, ACE의 저해양상은 경쟁적 저해작용을 하였고, IC50 값은 10.6$\mu\textrm{g}$/mL 이었다.

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코발트 폴리사이드 게이트의 전기적 특성에 관한 연구 (A Study on the Electrical Properties of Cobalt Policide Gate)

  • 정연실;구본철;배규식
    • 한국재료학회지
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    • 제9권11호
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    • pp.1117-1122
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    • 1999
  • 5~10nm 두께의 얇은 산화막 위에 $\alpha$-실리콘과 Co/Ti 이중막을 순차적으로 증착하고 급속열처리하여 코발트 폴리사이드 전극을 만든 후, SADS법으로 다결정 Si을 도핑하여 MOS 커패시터를 제작하였다. 이때 drive-in 열처리조건에 따른 커패시터의 C-V 특성과 누설전류를 측정하여, $\textrm{CoSi}_{2}$의 열적안정성과 도판트 (B 및 As)의 재분포가 Co-폴리사이드 게이트의 전기적 특성에 미치는 영향을 연구하였다.$ 700^{\circ}C$에서 60~80초간 열처리시, 다결정 Si층의 도핑으로 우수한 C-V 특성과 낮은 누설전류를 나타냈으나, 그 이상 장시간 또는 $900^{\circ}C$의 고온에서는 $\textrm{CoSi}_{2}$의 분해에 따른 Co의 확산으로 전기적 특성이 저하되었다. SADS법으로 Co-폴리사이드 게이트 전극을 형성할 때, 도판트가 다결정 Si층으로 충분히 확산되는 것뿐만 아니라, $\textrm{CoSi}_{2}$의 분해를 억제하는 것이 매우 중요하다.

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호알칼리성 Coryeform bacteria TU-19가 생산하는 세종류의 균체외 단백질분해호소의 정제 (Purification of Three Extracellular Proteases from Alkalophilic Coryneform Bacteria TU-19)

  • 최명철;양재섭;강선철
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제38권6호
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    • pp.534-540
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    • 1995
  • 토양에서 분리된 호알칼리성 coryneform bacteria TU-19는 적어도 세종류의 단백질분해효소(Protease I, II, III)를 생성분비하였다. 이 균주의 효소생산과 관련된 배양조건을 조사해본 결과 최적온도 및 pH는 각각 $30^{\circ}C$와 10.0인 것으로 나타났다. 이틀 배양된 배양액으로부터 이 효소들을 정제하기 위해서 ammonium sulfate fractionation, gel filtration 및 QAE-Sephadex column chromatography 등을 순차적으로 행하였다. 그 결과 이들 세종류의 효소는 SDS-PAGE pattern으로 평가했을 때 single band로 순수 정제되었으며, 각각의 분자량은 120, 80, 45 kDa이었다. 정제된 효소의 특성을 살펴보면 Pretense I과 II의 최적 pH와 온도는 각각 $10.5,\;45^{\circ}C$이었으며, Protease III는 11.0과 $50^{\circ}C$로 나타났다. 또한 이들 세효소는 10 mM PMSF 농도에서 효소활성을 완전히 상실하였으며, pCMB, 1,10-phenanthroline, IAA, EDTA에는 별 영향이 없는 것으로 보아 serine protease의 일종으로 생각된다.

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