In order to study the effects of enzyme modification on the physico-chemical and functional properties of myofibrillar protein prepared from the frozen sardine, Sardinops melanostica, the protein was hydrolyzed with pepsin under the enzyme-substrate ratio 1:100 at $37^{\circ}C$ and pH 1.65 for 1, 4, 8, 12, and 24 hr, respectively. The properties of pepsin-modified sardine myofibriliar protein were determined. The extents of proteolysis with pepsin as a fuction of time was showed a typical enzyme hydorlysis curve with an initial region of 4 hour period followed by plateau region. The SDS-acrylamide slab gel electrophoresis patterns of pepsin-modified proteins showed mainly disappearances of minor protein bands, but no changes of main protein bands. The gel filtration patterns through Sephadex G-75 of sardine myofibrillar protein showed two big peaks and three small peaks. All the small peaks were disappearanced by proteolysis with pepsin in one hour. and during the period of proteolysis the fast big peak became gradually smaller and the late big peak eluted more slowly. By proteolysis, the emulsifying activity and emulsifying capacity of sardine myofibrillar protein were all decreased. The effects of pepsin-modification on emulsifying capacity were greater than those on emulsifying activity of protein. The aeration capacity of the protein was increased about 1.9 folds and the foam stability decreased to 0.6 folds of control by pepsin-modification. The pepsin-modified sardine myofibrillar proteins showed about 0.6 folds of heat coagulation and 1.4 folds of viscosity of control. The pH dependence of solubilities of sardine myofibrillar protein showed two isoelectric areas of pH 5 and 9. The pepsin-modified protein showed more clear pH dependences at the early stage but not at the late stage of proteolysis.
This experiment was carried out to study changes in solubility and emulsifying properties of whey protein. Whey protein hydrolysates were obtained from tryptic hydrolysis of whey protein concentrate at pH 8.0 and 37$^{\circ}C$ for 6 hours. Emulsifying activity of whey protein hydrolysate was highest at 4 hours of hydroysis and at 5.50% of DH. During hydrolysis of whey protein concentrate with trypsin, ${\alpha}$-lactalbumin was not easily broken down. But ${\beta}$-lactoglobulin was hydrolysed rapidly from the early stage of hydrolysis, producing several low molecular weight peptides, which have to participate in increasing emusifying activity. The solulbility of hydyolysates tended to increase depending on hydrolysis time; however, there was a gradual decrease after 5 hours. The hydrolysate had a minimum solubility near the isoelectric point range (pH 4∼5). The more hydrolysed the whey protein concentrates, the more soluble they are near the pl. They aye also more soluble above pH 6. Emulsifying activity of hydrolysates showed similar results to solubility. Creaming stability gradually increased when hydrolysis increased, increasing rapidly above pH 8 after 4 hours of hydrolysis.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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한국축산식품학회 2005년도 제36차 추계 학술발표대회
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pp.168-171
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2005
한우의 Myosin B 단백질을 단백질 가수분해 효소인 pepsin으로 처리한 다음 단백질의 함량과 혈압상승 펩티드 생성효소인 angiotensin-I converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 등심이 우둔에 비해 단백질의 함량이 높았으며, 가수분해 처리 후 우둔과 다르게 등심은 3시간 가수분해 처리구에서 단백질의 함량이 높게 나타났다. ACE 저해활성은 등심에서는 3시간, 우둔에서는 6시간동안 가수분해시켰을 때 ACE 저해율이 유의적으로 가장 높게 나타났으며, 3, 6시간동안 가수분해시켰을 경우 부위 별로 유의적인 차가 있었으나(p<0.05), 0, 1시간동안 가수분해 시켰을 때는 부위간의 유의적인 차는 없었다(p>0.05). ACE 저해율이 가장 좋은 가수분해 처리구를 ultrafiltration시킨 결과, 저분자 peptide 상태의 가수분해물이 고분자에 비하여 ACE 저해율이 높은 것으로 나타났다. 차후 ACE 억제활성도가 높은 단백질을 분리하여 가장 우수한 분획을 찾아 아미노산 염기서열을 밝혀 고혈압 억제제로 합성 개발하는 연구를 추진할 예정이다.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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제25권1호
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pp.129-134
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1996
겨자의 가수분해 시간에 따른 향균력을 비교하고, 각종 미생물에 대한 겨자 물 추출물의 최소 저해 농도 및 최소 저해 투여량을 측정한 결과 다음과 같았다. 겨자의 자가분해 시간에 따른 물 추출물의 향균성은 처음에 아주 약하게 나타났던 것이 12시간 방치 후 크게 증가하였다. 최대 항균활성은 24시간 방치 후 나타났으며 이후 거의 변하지 않았다. 겨자를 첨가한 물의 산도는 시간이 지남에 따라 증가하였고, 겨자의 농도가 클수록 그 정도가 크게 나타났다. $37^{\circ}C에서$ 24시간 자가분해한 겨자 물 추출물의 MID는 Bacillus subtilils가 $70\mu1/disc로$ 다른 실험 균주에 비하여 낮았으며, 젖산균이 $95\mu1/disc로서$ 높게 나타났다. MIC는 Bacillus subtilils, Staphylococcus aureus, Salmonella typhimurium 및 Vibrio parahaemolyticus 균이 $70\mu1/ml로$ 다른 실험 균주에 비하여 낮게 나타났으며, 젖산균 곰팡이에서 $90\mu1/ml로$ 높게 나타났다. 자가분해 시간에 따른 겨자물 추출물의 중류성분은 자가분해 시간이 지남에 다라 점차 증가하는 경향이었고, isothiocyanate 류의 함량은 24시간 때에 최대치를 나타내었다.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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제37권10호
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pp.1287-1293
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2008
This study investigated quality changes and functions of low-molecular soymilk according to hydrolysis time (30, 60, and 90 minutes). According to the results, pH of hydrolyzed groups were lower than that of the control group but it did not show a large difference according to hydrolysis time while sugar content was reduced with longer hydrolysis time. Although degree of hydrolysis and calcium tolerance increased with longer hydrolysis time, there was not a significant difference according to the time. Among free sugars, contents of glucose and fructose grew while those of sucrose and maltose tended to decline with time. Total free sugar content was the largest with 60 minutes of hydrolysis time recording 827.65 mg%. Total amino acid content was also the highest with hydrolyzed for 60 minutes recording 85.80 mg% and those of all hydrolyzed groups were higher than that of the control group. In addition, the content of essential amino acid increased significantly with time. In SDS-PAGE, checked for the tendency of becoming low molecules, molecular weights were found to be 33 kDa or less kDa in all hydrolyzed groups. When functional characteristics of soymilk such as electron donating, superoxide radical scavenging and ACE inhibitory activities were compared, longer hydrolysis time led to higher activities. From these results, overall quality of low molecular soymilk was superior when hydrolyzed for 60 minutes and the findings should be viable in the development of various types of functionally strengthened low-molecular soymilk in the future.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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한국축산식품학회 2005년도 제36차 추계 학술발표대회
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pp.290-293
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2005
장내 단백질 가수분해효소에 의한 casein 분해산물들의 ACE 저해 활성을 비교하기 위하여 인공위액, 인공장액 및 인공위액과 장액 연속처리를 각각 반응조건으로 일정시간 casein을 가수분해한 후 각 효소 가수분해물이 혈압상승 peptide 생성효소인 Angiotensin converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 각 소화액에 따른 가수분해물은 모두 ACE 저해활성을 나타내었으며, 2시간 효소처리를 하였을 때, 인공위액, 인공장액, 인공위액과 장액 가수분해물은 각각 69%, 80% 및 88%로 최대 ACE 저해활성을 보였다. 그리고 casein의 가수분해 정도를 확인하기 위한 SDS-PAGE에서는 인공위액으로 처리한 군보다 인공장액으로 처리한 군이 더 작은 분자량으로 분해되는 것을 확인할 수 있었고, 인공위액과 장액을 함께 처리한 군에서는 1시간 안에 대부분의 분해가 이루지는 것을 관찰할 수 있었다.
단백질 분해효소와 ovoinhibitor가 계배근세포 융합에 미치는 영향을 알아보기 위하여 세포 운합지수의 측정, Western blot 분석법에 의한 ovoinhibitor의 세포 내농도 측정 및 단백질 분해효소의 활성도를 조사하였다. 세포 배양 30시간과 72시간에 처리된 ovoinhibitor는 상당히 근세포 융합 억제시켰다. 근세포 내 ovoinhibitor의 농도는 배 양 48시간에서 가장 높았고, 배양이 진행됨에 따라 계속 떨어져서 대체로 융합지수가 올라갈수록 그 농도가 낮아지는 경향을 보였다. 근세포 분화가 진행됨에 따라 총 단백질 분해효소의 환성도는 계속 증가하였는데 특히 배양 48시간에서 72시간 사이의 급격한 증가를 나타내는 시기는 세포 융합이 가장 활발히 일어나는 시기와 일치했다. 이상의 결과는 단백질 분해효소 저해제가 근세포 분화에 상당한 영향을 끼침을 보여 주며, 단백질 분해효소와 단백질 분해효소 저해제는 하나의 조절단위로써 근세포 분화에 어떤 작용을 할 것으로 사료된다.
Kwak, Jihye;Lee, Hyunji;Kim, Jihye;Jun, Sang Min;Lee, Jae Nam;Kang, Moon Seong
Proceedings of the Korea Water Resources Association Conference
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한국수자원학회 2021년도 학술발표회
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pp.367-367
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2021
최근 기후변화로 인해 극한 강우 사상의 빈도가 잦아짐에 따라 수공 구조물의 안전성이 저해되거나 인명 및 재산 피해가 발생할 가능성이 커지고 있다. 기후변화에 따른 기상현상의 변화 추세를 파악하고 대비하기 위해 CMIP (Coupled Model Intercomparison Project Phase)의 GCM(General Circulation Model) 기상자료 산출물이 활발하게 이용되고 있다. 기후변화 시나리오는 홍수기 방재 대책 수립 등의 연구에도 적용되고 있으나, GCM에서 산출된 기상자료의 시간 간격은 24시간 혹은 3시간 정도로 시간적 해상도가 낮아 홍수 모형의 입력자료로 사용되기 어려운 형태를 가지고 있다. 따라서 기후변화 시나리오를 홍수 모의 등의 분야에 접목하기 위해서는 GCM 자료의 시간적 해상도를 1시간 이하로 낮춤으로써 시나리오 산출물이 홍수모형과 적절하게 연결될 수 있도록 해야 한다. MRC (Multiplicative Random Cascade) 모형은 국내외에서 예보강우의 시간 분해 및 일강우 데이터 분해 연구에 활용된 바 있으며 관측 강우에 대하여 분해 성능이 준수함이 확인되었다. 이에 본 연구에서는 MRC 모형을 활용하여 미래 기후변화 시나리오 산출물에 적용함으로써 MRC 모형이 일단위 및 3시간 단위 기후변화 자료의 시간 분해에 대해 적절한 성능을 수행하는지 여부를 분석하고, 기후변화 자료의 최소 시간 간격별 강우 분해 결과를 비교·분석하고자 하였다. 본 연구의 결과는 향후 기후변화 시나리오 기반 기상자료 시간 분해에 대한 MRC 모형의 적용성을 평가하는 기초 자료로 활용될 수 있을 것으로 사료된다.
Pyrolysis of high density polyethylene(HDPE) was carried out to find the effects of temperature and time on the pyrolysis. The starting temperature and activation energy of HDPE pyrolysis increased with increasing heating rate. In general, conversion and liquid yield continuously increased with pyrolysis temperature and pyrolysis time. This tendency is very sensitive with pyrolysis time, especially at 45$0^{\circ}C$. Pyrolysis temperature has more influence on the conversion than pyrolysis time. Each liquid product formed during pyrolysis was classified into gasoline, kerosene, light oil and wax according to the distillation temperature based on the petroleum product quality standard of Korea Petroleum Quality Inspection Institute. As a result, the amount of liquid products produced during HDPE pyrolysis at 45$0^{\circ}C$ was in the order of light oil > wax > kerosene > gasoline, and at 475$^{\circ}C$ and 50$0^{\circ}C$, it was wax > light > oil > kerosene > gasoline.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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한국축산식품학회 2005년도 정기총회 및 제35차 춘계 학술 발표대회
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pp.226-230
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2005
본 연구는 고혈압을 억제하는 ACE inhibitory peptide가 한우에 함유되어 있는지를 조사하기 위한 기초연구로 한우의 우둔과 등심으로부터 Myosin B를 추출하여 가열한 것과 가열하지 않은 것으로 구분하여 pepsin으로 0, 1, 3, 6시간 동안 $37^{\circ}C$에서 가수분해 시켰다. 가수분해물을 전기영동을 실시하여 pepsin 처리시간에 따른 단백질의 변화를 검토하였고, ACE 저해 활성을 측정하였다. 전기영동의 결과 가열한 것은 가열하지 않은 것에 비해서 단백질의 변성과 소멸이 많이 일어나 밴드의 수가 적었다. Pepsin으로 가수분해한 시간이 길어짐에 일부 단백질이 소실되었고, 저분자의 단백질이 생성되었다. Pepsin으로 가수분해함에 따라 등심과 우둔에서 25, 32, 40 및 44 kDa는 소실되었고, 37 kDa의 분자량을 갖는 밴드는 생성되었으며, 27 kDa의 단백질은 처음상태 그대로 유지되었다. 가수분해물을 이용하여 ACE 저해활성도를 측정한 결과, 등심은 1시간 가수분해시 유의차가 있었으나, 우둔은 가열여부에 따라 유의차가 발견되지 않았다. 반면 등심과 우둔 모두 가수분해 시간이 증가하면 ACE 저해율은 상승하는 경향을 보였다. 이와 같은 결과를 토대로 한우로부터 추출한 Myosin B의 ACE 억제활성이 우수한 단백질분획을 찾아 아미노산 염기서열을 밝히고 고혈압 억제제로 합성 개발하는 연구를 차후 추진할 예정이다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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