• 대한화학회지
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• 제53권4호
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• pp.427-431
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• 2009

대두 잔기로부터 유기용매를 사용하여 이소플라본을 추출하는 열역학적 메카니즘을 조사하였다. 대두 잔기로부터 유기용매를 사용한 이소플라본 추출과정에서의 분배 계수를 결정하기 위한 간단한 모델을 설정하고 $K,\;{\Delta}H^0,\;{\Delta}S^0\;and\;{\Delta}G^0$ 간에 열역학적 함수를 계산하였다. 그 결과 대두 이소플라본 추출은 흡열과정이며 엔트로피 증가과정임을 발견하였다. 온도가 증가할수록 ${\Delta}G^0$가 감소하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제30권4호
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• pp.305-310
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• 1987

대두 및 고구마로부터 얻은 ${\beta}-Amylase$의 단백질 구조를 CD Spectra, 항체반응, 화학적 절단을 통하여 비교하였다. 고구마 ${\beta}-Amylase$는 4개의 동일한 subunit로 구성되어 있으며 대두 ${\beta}-Amylase$는 Subunit구조를 하고 있지 않았다. 또한 두 효소는 변성시킨 상태에서 SDS-gel전기영동, gel filtration한 결과 분자량은 동일하였다. 그리고 대두 및 고구마 ${\beta}-Amylase$는 CD spectra상 유사한 2차구조를 나타내고 있으나 방향족 측쇄가 상이함을 나타냈다. 한편 cyteine 잔기 및 methionine 잔기의 화학적 절단한 결과 두 효소는 동일한 아미노산 배일을 나타냈다. 또한 면역학적인 방법에 의해서도 두 효소는 유사성이 인정되었다. 한편 대두 ${\beta}-Amylase$에 대한 항체는 고구마 ${\beta}-Amylase$의 활성을 억제하였으나 밀, 보리, 무우 ${\beta}-Amylase$에 대해서는 활성 억제가 나타나진 않았다.

• 자연과학논문집
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• 제5권1호
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• pp.53-57
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• 1992

Aspergillus niger ATCC 16513과 대두(Glycine max. L)의 정제 $\alpha$-galactosidase를 사용 하여 몇가지 이들의 kinetic성질을 조사 하였다. Asp. niger $\alpha$-galactosidase의 raffinose와 stachyose에 대한 Km값은 각각 37.0mM과 55.5mM, 대두 $\alpha$-galactosidase는 50.0mM과 55.5mM로서 PNPG보다 이들에 대한 친화성이 적었다. 또한 galactose는 ASP. niger와 대두 $\alpha$-galactosidase 모두의 활성을 저해 하였으나 2-mereaptoethanol과 L-cystene은 대두 $\alpha$-galatosidase의 활성만을 약간 저해 하였다. Asp. niger와 대두 $\alpha$-galactosidase의 활성에 관여하는 아미노산은 diethyl pyrocarbonate에 의한 화학수식에 의하여 histidine임이 확인 되었고 Asp. niger $\alpha$-galactosidase의 1mole당 아미노산 잔기수는 모두 902개, 대두$\alpha$-galactosidase는 286개 이었다.

• Journal of Plant Biology
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• 제36권4호
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• pp.415-423
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• 1993

대두의 uricase II cDNA를 탐침으로 plaque 혼성화 방법에 의해 해녀콩의 뿌리를 cDNA library로부터의 두 개의 phage 클론(λCINUO-01, λCINUO-02)을 선별하였다. 두 phage 클론은 약 1.6 kb와 1.0 kb의 insert를 갖고 있었으며 이들의 염기서열을 결정하기 위하여 pUC19과 pBSKS vector에 subcloing(pcCLNUO-01, pcCLNUO-02)하였다. Sanger법에 의해 염기서열을 결정한 결과, 두 클론은 각각 1,611 bp와 1,024 bp로 이루어져 있었으며 pcCINUO-01은 308개의 아미노산, pcCINUO-02는 301개의 아미노산을 암호화하는 open reading frame(ORF)을 갖고 있었다. 두 클론의 ORF의 염기서열은 대두의 uricase II와 각각 88.9%, 89.3%의 상동성을 보여주었으며, 아미노산 서열은 84.1%, 85.4%의 상동성을 보여주었다. pcCINUO-01의 경우, 종결코돈으로부터 313 NT 하류쪽에 진핵생물의 poly(A) 첨가신호인 AATAAA 서열이 존재하였으며 이로부터 21 NT 하류쪽에 17 잔기의 poly(A)가 존재하였다. 두 클론의 염기서열에서 추정된 아미노산 서열의 카르복시 말단에는 세포질에서 합성된 몇몇 단백질들이 peroxisome으로 수송되는데 필요한 신호서열인 Ser-Lys-Leu-COOH 서열이 존재하고 있었다. 두 클론의 염기서열을 토대로 아미노산 조성을 살펴본 결과, 염기성 아미노산(Arg, His, Lys)과 산성 아미노산(Asp, Glu)이 각각 46 대 35, 47 대 35의 비를 보여주었는데 이는 uricase II 단백질의 염기성 성질을 보여주는 결과로 추정된다. Northern 혼성화 결과 해녀콩에서 uricase II는 뿌리혹에서만 특이적으로 발현됨을 알 수 있었고 게놈 혼성화 반응 결과는 uricase II 유전자가 해녀콩 게놈상에 유전자 가족으로는 존재할 수 있음을 보여주었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제33권3호
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• pp.603-608
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• 2004

제주 전통두부의 산업 를 위한 최적 공정을 확립하고 해수를 대용할 수 있는 응고제를 사용하여 맛과 영양성 및 저장성이 향상된 고품질의 전통두부를 생산할 수 있었다. 즉 대두원료의 침지는 동절기 및 하절기에 각각 12∼16시간, 8∼10시간이 적합하였다. 가수량은 원료 대두량의 8배가 적합하였으며, 이 때의 두유농도는 8$^{\circ}$Brix였다. 두유는 10$0^{\circ}C$에서 2분 정도 가열하는 것이 단백질의 유리 thiol잔기의 노출을 최대화하였다. 연속 가열솥 대신 진공솥으로 대치한 결과 압력과 온도조절이 용이하여 수율이 21% 증가하였으며, 제품의 품질관리가 용이하였다. 마른두부의 응고제로는 6% 죽염액과 다시마침출액을 1 : 1의 비율로 혼합하여 1차 응고제를 만들고, 키토산 1 L에 CaCl$_2$8g과 MgCl$_2$ 2g의 비율로 혼합하여 응고제를 얻었다. 최종 마른 두부의 소비자의 기호도는 60%이상이 보통 이상으로 평가하였으며, 고소한 맛과 견고성이 우수하면서 전체적인 기호도가 시판두부에 비해서 유의적인 차이를 보이면서 우수하였다.

• EDISON SW 활용 경진대회 논문집
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• 제4회(2015년)
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• pp.177-183
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• 2015

$\text\tiny{D}$-Psicose 3-Epimerase (DPE)는 $\text\tiny{D}$-Fructose의 C3 Epimerase로써 $\text\tiny{D}$-Fructose를 $\text\tiny{D}$-Psicose로 전환해 주는 효소이다. $\text\tiny{D}$-Psicose는 설탕 대신 사용하는 감미료로 몸에 흡수되지 않아 칼로리가 없다고 알려져 있고 자연에서는 오로지 DPE에 의해서만 생산되는 희귀당이다. 이에 따라 DPE를 통한 $\text\tiny{D}$-Psicose 대량생산의 필요성이 대두되고 있는 등 이 분야에 대한 관심이 뜨거운 실정이다. 본 연구팀은 이 당과 관련된 작용기작 연구를 수행하기 위하여 아직 단백질 3차구조가 알려지지 않은 Clostridium hylemonae DPE (chDPE) 단백질의 3차 구조예측 연구를 수행 하였다. 우리는 HHsearch를 이용하여 agrobacterium tumefaciens의 DPE 외 2개의 구조를 호몰로지 모델링 연구를 위한 주형으로 선정하였다. 다음으로 PROMALS3D를 이용하여 주형들과 chDPE의 multiple sequence alignment를 수행하였고 이를 바탕으로 3차구조 예측 연구를 수행 하였다. 예측된 구조를 검증하기 위하여 ProSA와 Ramachandran plot분석을 이용하였고 Ramachandran plot에서 단백질의 94.8%에 해당하는 잔기들이 favoured regions에 위치하였다. ProSA에서는 Z-score값이 -9.3으로 X-선 결정학이나 핵자기 공명법으로 밝혀진 구조들에서 관측되는 범위 내에 위치하였다. 나아가 예측된 구조에 $\text\tiny{D}$-Psicose와 $\text\tiny{D}$-Fructose의 결합모드를 규명하기 위하여 도킹을 시도하였다. 이번 연구를 통하여 chDPE의 구조를 예측 할 수 있었고 이를 바탕으로 이 단백질의 기능을 이해하는데 도움을 줄 것으로 기대된다.

• 한국식품과학회지
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• 제31권1호
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• pp.189-195
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• 1999

두유에 존재하는 이소플라본은 주로 포도당 잔기가 aglycone인 genistein과 daidzein에 ${\beta}-glycoside$ 결합을 하고 있는 배당체인 genistin과 daidzin이다. 두유에 설탕을 첨가하여 유산균으로 대두 요구르트로 발효를 시키면 젖산의 생성은 매우 낮아 약 $0.16{\sim}0.29%$에 불과하였지만 대부분의 이소플라본 배당체가 가수분해되어 aglycone으로 전환되었다. 포도당이나 젖당을 첨가하여 발효시키면 정상적인 젖산발효는 일어났지만 이소플라본 배당체의 가수분해는 균주에 따라 변하였다. Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047은 당의 첨가와 무관하게 이소플라본 배당체를 완전히 가수분해시켰다. 그 밖의 균주는 daidzin은 약 $25{\sim}40%$, genistin은 약 $65{\sim}80%$ 정도만을 가수분해시켜 이들 당에 의해 가수분해가 감소하였다. 즉 Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047을 제외한 Lactobacillus bulgaricus KCTC 3188, Lactobacillus casei KCTC 3109, Lactobacillus delbrueckii subsp lactis KCTC 1058, Lactobacillus lactis KCTC 2181과 같은 균주의 경우 이소플라본 배당체의 가수분해에 관여하는 효소인 ${\beta}-glucosidase$가 유도 효소로 포도당이나 젖당에 의해 생산이 저해되었을 것으로 예상된다. 또한 MRS 배지에서 배양하였을 때에도 Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047만이 이 효소를 생산하였다.

• 미생물학회지
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• 제40권4호
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• pp.328-333
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• 2004

[ ${\alpha}$ ]-갈락토올리고 당인 melibiose, raffinose와 stachyose의 ${\alpha}-1,6$으로 결합된 D-galactosyl 잔기를 완전히 가수분해하는 것으로 확인된 Bacillus licheniformis YB-42의 ${\alpha}-galactosidase$는 사멸기에 도달하였을 때 배양상등액에서 최대활성을 보였다. ${\alpha}$-갈락토올리고 당의 가수분해 정도를 TLC와 환원당 생성량으로 분석한 결과, ${\alpha}-galactosidase$는 melibiose, raffinose, stachyose 순서로 가수분해 활성이 높았다. 반응산물인 당을 첨가하여 반응하였을 때 첨가 된 반응산물에 따라 가수분해 활성의 저해정도가 다르게 나타났으며, galactose에 의한 저해도가 가장 높았다. 첨가된 당의 농도 (20 mM)가 기질과 동일할 때는 가수분해 활성의 저해도가 미미하였으며 5배 농도로 첨가하였을 때도 가수분해 활성의 저해정도가 높지 않았다. 한편 소량의 효소로melibiose를 가수분해 하였을 때 반응초기에 TLC 상에서 기질보다 이동도가 낮은 물질이 생성되었으며, 이로보아 B. licheniformis YB-42의 ${\alpha}-galactosidase$는 당 전이활성을 갖는 것으로 여겨진다. 또한 대두분 추출액을 ${\alpha}-galactosidase$로 처리한 후 최종 반응산물을 분석한 결과, 대두분에 존재하는 raffinose와 stachyose가 완전히 가수분해 되었다.

• 생명과학회지
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• 제25권10호
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• pp.1184-1195
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• 2015

새로운 실험 동물로 대두되고 있는 제브라피쉬는 척추동물 생식생물학 연구에서도 중요한 역할을 한다. 제브라피쉬의 난자 성숙은 maturation inducing hormone (MIH, 17α,20β-Dihydroxy-4-pregnen-3-one)에 의해 촉발된다. 대부분의 동물의 난자성숙에는 cdc2 kinase와 cyclinB 단백질 복합체인 MPF의 활성화가 필요하다. 발톱개구리와 생쥐에서는 MPF 활성이 두 가지 기작에 의해 조절되는데, 하나는 cyclinB 결합이고 또 다른 하나는 Wee1과 Cdc25에 의한 T14/Y15 잔기의 억제성인산화와 탈인산화이다. 발톱개구리나 생쥐와 달리 제브라피쉬를 포함한 대부분의 진골어류(teleost)는 GV 난자에 pre-MPF complex가 존재하지 않으므로 MPF 활성화는 전적으로 cyclinB 단백질의 de novo synthesis에 의존한다. 다른 종과 마찬가지로 제브라피쉬의 모계유래 mRNA도 CPEB, Dazl, Pum1/Pum2, insulin-like growth factor2 mRNA-binding protein 3 등 다양한 RNA binding protein (RBP)의 결합에 의해 번역이 조절된다. 그러나 제브라피쉬 난자에서 단백질 번역 조절에 관여하는 자세한 작용 기작은 확실하게 규명되지 않았다. 그러므로 제브라피쉬 난자의 성숙과정을 연구하는 것은 척추동물 난자 초기 성숙과정에서 단백질 번역 조절의 역할을 규명할 수 있는 새로운 정보를 제공할 것이다.