Proceedings of the Korean Society for Applied Microbiology Conference
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1979.10a
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pp.243.1-243
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1979
단세포 단백(SCP)은 토지나 천후조건에 의존하지 않고 대량생산할 수 있는 식량자원이라는 점에서 앞으로 예상되는 지구상의 식량난을 타개할 수 있는 방법으로 주목되고 있다. 단세포 단백을 사료로 이용하는 이외에 식품에 직접 사용하려는 노력이 꾸준히 진행되고 있으며 서구에서는 식용단세포단백의 생산가공이 시작되고 있다. 단세포 단백를 식용으포 직접 이용하기 위하여서는 위생성은 물론 소화성과 기능성은 향상시켜아 하는데 이 목적을 위한 세포벽 파괴의 단백질 추출기술에 관한 연주가 앞서야 한다. 최근 MIT에시는 Yeast의 세포벽 파괴와 단백질 추출 mechanisln을 SEM (Scanning Electron Microscape) 등을 이용한 형태학적 연구로 규명하였다. 식품재료로서의 단세포 단백의 물성과 기능에 대하여 앞으로 연구 할 점이 많으며 이 분야의 연구결과를 검토하여 본다.
인체감염이 다발하는 폐흡충증의 혈청학적 진단에서 항원으로 사용하는 성충추출액은 여러단계의 질환 이행과정을 진단하는 항원으로서 문제가 있다. 이를 해결하려면 먼저 추출액내의 성분단백질의 성상을 파악할 필요가 있다. 이 연구에서는 폐흡충 성충 추출액으로 면역시킨 BALB/c mice의 비장세포와 SP2/0 형질세포종 세포를 세포융합하여 제작한 단세포군항체를 이용하여 친화성크로마토그래피로 폐흡충 성충의 구성단백질의 일부를 순수분리하고 성상을 관찰하였다. 그 결과는 다음과 같다. 1. 세포융합으로 PFCK-21, PFCK-44, PFCK-136, PFCK-189 등 4종류의 단세포군 항체를 얻었다. 그중 PFCK-21과 PFCK44는 17k Da, PFCK-136은 23, 46, 92 kDa 단백질에 반응하였고 PFCK-189는 여러종류의 단백질에 반응하였다. 2. PFCK-44 단세포군항체를 고리로 친화성 크로마토그래피를 실시하여 분리한 성분 단백질은 disc-PAGE상 4번째에 위치하고 분자량이 17 kDa로 알려진 단밸질이었다. 이 단밸질은 17 kDa의 monomer로 판단하였다. 면역조직화학염색을 실시한 결과 이 단밸질은 장관 상피세포에 반응하고 있었다. 3. PFCK-136 단세포군항체로 순수분리한 단밸질은 disc-PAGE상 1번 단밸질(440 kDa)이었으며 환원성 SDS-PAGE에서는 23 kDa 단밸질이었다. 면역조직화학염색으로 이 단세포군항체는 충란내 세포에 강하게 반응하고 있었다.
미생물을 이용한 유지의 생산은 동식물 유지의 대체자원으로써의 가능성 때문에 1910년대 독일에서 연구가 시작되어 현재에 이르기까지 계속되어 왔으나 현재까지의 미생물 생산공정으로는 값싼 식물성유지에 비하여 경제성이 떨어지기 때문에 공업적인 생산은 이루어지지 않고 있다. 그럼에도 불구하고 최근들어 미생물유지, 즉 단세포 유지(Singl Cell Oil) 생산에 관한 연구가 늘어나고 있는 것은 몇가지 관점에서 생각해 볼 수 있다. 첫째로는 전세계의 우지생산이 미주, 지중해 연안국및 동남아 몇개국에 국한되어 세계적인 유통이 때로는 원할치가 않아 수급과 가격의 변동이 심하고, 둘째로는 생물공학기술의 발달로 인하여 좀더 경제적인 방법으로 단세포유지를 생산할 수 있는 가능성이 증대되었기 때문이다. 또한 단세포유지는 단세포단백질과는 달리 식용, 사료용이외에 공업용 원료로도 사용될 수 있으므로 소비자들의 선호도, 법적 규제등의 문제가 상대적으로 작은 것도 한 이유가 될 것이다. 본 소고에서는 유지의 종류, 유지생합성및 축적 메카니즘, 단세포유지 발효공학및 유지추출, 단세포유지의 경제성, 단세포유지에 관한 최근의 연구동향에 관하여 살펴보기로 한다.
Proceedings of the Korean Society of Fisheries Technology Conference
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2000.05a
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pp.249-250
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2000
양식산업의 성공에 있어 저렴하고 높은 영양가를 가진 사료가 차지하는 비중은 너무나도 중요하다, 유용 어패류의 종묘생산을 위한 초기먹이생물로서 그간 단세포 조류가 주로 사용되어 왔는데(Benemann, 1992), 단세포 조류는 대량배양을 위한 노동력 및 세포수거시 비용이 많이 드는 단점을 가지고 있다. 이러한 단점을 보완하는 algae 대체품으로 yeast가 고려되고 있다. Yeast 단백질 사료로서 Sacchromyces cerevisae, candida utilis와 같은 yeast가 관심을 끌고 있는데, 이들을 건조중량 가운데 50%이상의 단백질을 함유하고 있다(Ziino et al., 1998). (중략)
Serum albumin은 혈청 단백질 중 50-60%를 차지한다. 알부민은 순환계 내에서 삼투압을 유지시켜 세포내외의 체액을 유지 및 지용성 물질치 이동에 관여한다. 신사구체와 기저막의 투과성이 증가하거나 세뇨관의 흡수감소 등으로 단백질의 요배설량이 하루에 150mmg 이상되는 단백뇨는 신장내의 병변이 있음을 나타내는 중요한 지표이다. 이러한 단백뇨는 크게 사구체성 단백뇨, 세뇨관성 단백뇨, 혼합성 단백뇨로 나눌수 있는데 이중 사구체 기저막의 손상으로 발생되는 사구체성 단백뇨는 알부민과 같은 고분자량의 단백질이 소변 내로 배설되는 현상이다. 일반적으로 알부민이 정상치 이상으로 소변을 통하여 배설되는 것을 'microalbuminuria'라고 하며 당뇨병으로 인한 신장병변을 예견하는데 중요한 지표로 알려져 있다. Microalbuminuria는 방사 면역확산법, 방사성 면역측정법, 면역혼탁측정법, 비탁측정법, 효소결합면역측정법(ELISA) 등으로 검출할 수 있으나 최근에는 안전하면서도 민감도가 높고 측정이 용이한 방법인 ELISA를 이용한 면역분석방법이 많이 사용되고 있다. 면역특이성이 떨어지는 다세포군 항체를 사용한 방법의 문제점을 극복하기 위해서 세포융합기술을 이용한 단세포군항체를 생산하는 세포주를 개발하였고 그 특성을 규명하였다. 따라서 본 연구에서 세포융합기술을 도입하여 개발된 인간 혈청 알부민에 대한 단세포군항체는 glycohemoglobin에 대한 단세포군항체와 더불어 당뇨병의 진행 정도를 진단할 수 있는 키트의 원료로 사용될 수 있다.
Kim, Suk-Il;Kang, Shin-Yong;Cho, Seung-Yull;Hwang, Eung-Soo;Cha, Chang-Yong
Parasites, Hosts and Diseases
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v.24
no.2
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pp.145-158
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1986
This study was undertaken to purify cystic fluid (CF) antigen of Taenia solium metacestodes by affinity chromatogaphy using specific monoclonal antibody(McAb) and to characterize the antigenicity of the purified antigen. The hybridoma cell lines, prepared by fusion between mouse plasmacytoma and spleen cells from BALB/c mice immunized with CF, secreted antibodies reacting to various helminthic antigens. Majority of cell lines reacted to CF only but some also reacted to parenchymal antigen of T. solium metacestodes, adult T. saginata, sparganum, hydatid cystic fluid, Paragonimus westermani and Clonorchis sinensis, either in combination with CF, other antigens or independently. Cloned cells derived from monoclonal lines also produced antibodies reacting either to CF only or to other helminthes in combination or independently. These results indicated that CF of T. solium metacestodes contained proteins which possessed antigenic determinants not only specific to CF but also cross reactive with the afore-mentioned helminthes. CF of T. solium metacestodes was purified by affinity chromatography using the McAb which reacted to CF and parenchymal antigens. The affinity-purified antigen (A-Ag) and unbound pool CF (U-Ag) were separated. A-Ag showed 2 protein bands by disc-PAGE whereas CF exhibited 6 bands and U-Ag consisted of all bands CF had. The diagnostic significance of A-Ag was evaluated by ELISA in human neurocysticercosis and other helminthic and neurologic diseases. By A-Ag, the levels of the specific IgG antibody, as shown by absorbance in sera and CSF, were lower than those of CF and U-Ag. Accordingly, the sensitivity was about 70% of CF and U-Ag. However, the nonspecific positive reactions to CF and U-Ag, observed in sparganosis, T. saginata infection and paragonimiasis did not occur when A-Ag was used. These results indicated that the affinity-purified A-Ag had the higher specificity but the lower sensitivity as a diagnostic antigen in cysticercosis, probably because it only detected a single or limited numbers of monospecific antibodies among the diverse polyclonal antibodies produced in the patients with neurocysticercosis.
The quality improvement of antigen (crude saline extract) of Spirometra maptscni 1)lerocercoid (sparganum) was investigated by protein purificatioll. The crude extract was fractionated by gel filtration through Sephacryl S-300 Superfine. Its third fraction was purified by affinity chromatography using a monoclonal antibody as ligand. When observed by SDS-PAGE, the purified protein was composed of 2 bands of 36 kDa and 29 kDa which were found already as the most sensitive components in the crude extract by immunoblots with patients sera. The quality of the purified antigen was evaluated in comparison with the crude extract by ensyme-linked imnunosorbent assay (ELISA) for the specific (IgG) antibody in sera of human sparganosis, other parasitic and neurologic diseases, and normal control. When the purified antigen was used: the sensitivity was not altered but remained high (96.4%) while the specificity was increased from 86.8% to 96.9%.
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