• Applied Microscopy
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• v.31 no.4
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• pp.347-354
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• 2001

Immunoelectron microscopy of storage protein at early stage of seed development showed legumin was firstly accumulated protein in between endoplasmic reticulum (ER) cisternae, and these accumulates were differentiated into protein body (PB) by transformation at later stage. Thin sections of pea cotyledons during the later stages of seed maturation showed three morphologically different types of protein bodies. One of these, presented as rough-surfaced cisternae with terminal dilations, which contained protein deposits and were often found interdigitated between stacks of rough endoplasmic reticulum. Conventional electron microscopy at earlier stages of cotyledon development showed this protein body type initially developed from the rough ER. This transformation of endoplasmic reticulum into a protein body is believed to represent a new pathway of protein body development.

• The Korean Journal of Zoology
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• v.36 no.3
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• pp.416-424
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• 1993

Ovarian Yolk protein (YP2) synthesis has been investigated in mosquito, Culex pipiens pallens. Yolk protein amount which was syntheized in fat body, accumulated into ovary were analyzed by Rocket immunoelectrophoresis and in vitro organ culture. The result was that yolk protein synthesis began to occur at 6hrs after blood meal, reached at maximum level by 24hrs, and was completed within 48hrs. Yolk protein accmulation into the ovary began to start at 6hrs and coutinued for up to 60hrs after blood meal. Extract from 0, 24, 48, 72hrs ovaries after blood meal were analyzed by electrophoresis and Western blotting. The result was that 24hrs ovary contain one yolk protein(YP1), and 48, 72hrs ovaries contain two kinds of yolk proteins(YPl and YP2). When 48hr ovaries and fat bodies were incubated in $^3$H-leucine contained medium, protein synthesis was not occurred in fat body, but ovary synthesized much protein contained yolk protein (YP2). The result of crossed immunoelectrophoresis represented the same immunity between YPl and YP2. The present data suggest that ovary synthesize yolk protein(YP2) in mosquito, Culex pipiens pallens.

• KOGO NEWS
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• v.6 no.1
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• pp.24-28
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• 2006

프로테오믹스는 생물체 안에 포함되어 있는 단백질을 통합적으로 연구한다. 단백질을 동정(Protein identification)하고, 단백질의 상태를 분석(Protein characterization)하며, 단백질의 양적 변화를 관찰(Protein quantitation)한다. 단백질에 대한 분석, 특히 질량분석기에 의해 초고속으로 대량의 단백질 데이터를 생산하는 프테테오믹스의 연구는 정량적인 단백질 발현양상분석의 정확도를 높이고 분석시간을 단축하기 위해 다양한 실험기법과 데이터 분석기법을 동원하고 있다. 1) 단백질의 양적 차이나 양적 변화의 관찰은 바이오마커를 발굴하고 생명현상의 메카니즘을 규명하여 그 결과를 신약개발에 활용하기 위한 기초 연구이다. 이 글에서는 프로테오믹스 연구의 초창기부터 사용되어온 2차원 전기영동법에 의해 생성되는 2D-gel image에서의 스팟(spot)분석법과 함께, 탄뎀 질량분석기를 사용하는 ICAT, SILAC 등의 동위 원소를 사용한 라벨링(labeling) 방법, 라벨링을 하지 않는 label-free 방법 등 프로테오믹스에서의 정량분석법에 대한 기본 개념을 살펴보고, 이들에서의 데이터 분석 기술의 적용에 대해 간략히 소개하였다.

• Proceedings of the Membrane Society of Korea Conference
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• 1994.10a
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• pp.72-73
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• 1994

Whey는 일명 lactoserum 이라고도 하며 치즈제조시 우유를 응고시키는 과정에서 Casein과 지방으로부터 분리되어 나오는 액상의 부산물로 본래 우유 부피의 약 90%를 차지하며, 용해성 단백질, 유당, 비타민과 무기질 등을 함유하고 있다. 유청에 함유되어 있는 단백질은 건조고형분의 약 13%가 되는데, 주요 단백질은 $\beta$-lactoglobulin(50%), $\alpha$-lactalbumin(22%), Serum albumin(5%), Immunoglobulin(12%), Proteose-peptone(10%) 등이 있다. 유청단백질중 가장 많이 함유되어 있는 $\beta$-lactoglobulin은 구형의 단백질로 단량체의 분자량은 약 18,400이며, pH 3.5~7 범위내에서는 해리되지 않는 이량체(dimer)를 형성한다. pH 3.5 이하에서 이량체는 해리되고 다량체의 형성으로 재평성한다. pH 7.0 이상의 알칼리 영역에서는 Conformational Change가 일어나는 것으로 알려져 있으며, 등전점(isoelectric point)은 pH 5.2이다. $\alpha$-lactalbumin은 14,200의 분자량을 가지는 구형의 단백질로 등전점은 pH 4.8이다.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 2006.06a
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• pp.73-75
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• 2006

생물체 내에서 중요 생물학적 기능을 수행하는 기본 단위인 단백질 및 이들의 상호작용 대한 많은 연구가 이루어져 다양한 생물체에 대한 단백질 상호작용 데이터베이스가 구축되었다. 본 논문에서는 효모에 대해 공개되어있는 단백질 상호작용 데이터를 이용하여 새로운 단백질 상호작용을 예측하는 방법을 제안한다. 논문에서는 문헌에서 연관 정보를 효율적으로 찾아내기 위하여 제안된 연관개념공간 탐색 방법을 확장하여 단백질 상호작용 예측에 사용한다. 단백질들은 각각이 가지는 다양한 속성들의 벡터로 간주되며, 상호작용은 해당 단백질들의 연관성을 통해 이루어지는 것으로 표현된다. 상호작용하는 두 단백질들의 속성은 단어의 공동 출현과 같이 고려되어 단백질 상호작용은 두 단백질 벡터의 요소로 표현되고 벡터의 요소 속성들 간의 연관성을 표현하기 위해 연관속성개념공간으로 사상되어 공간상의 거리 기반으로 연관속성을 추출한다. 추출된 연관속성을 최대로 포함하는 단백질들 간의 상호작용을 예측하는 방식으로 단백질 상호작용을 예측한다. 논문에서 제안한 방법은 효모의 단백질 상호작용 예측에 대해 평균 약 91.8%의 예측 정확도를 보여, 연관속성개념공간을 이용한 방법이 단백질 상호작용을 예측하는 또 다른 대안으로 사용 될 수 있음을 확인하였다.

• Applied Microscopy
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• v.29 no.4
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• pp.499-509
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• 1999

Accumulations of the storage proteins in protein storage vacuole and the differentiation of protein bodies from protein-filled ER in developing pea cotyledons have been investigated using conventional and immunoelectron microscopy. To improve the fixation quality, single cells separated enzymatically from sliced cotyledons were used. At early stages of seed development osmiophilic protein accumulates in rER lumen were observed quite often. This protein-filled ER cisternae were differentiated into cytoplasmic protein bodies at late stage by the process called terminal dilations which have been considered a principal route of the formation of cytoplasmic protein bodies somewhat later in seed maturation. Immunocytochemical labellings of the vicilin and legumin show that presence of vicilin on both of the cytoplasmic PB and PD, but limited presence of legumin only on the cytoplasmic PB at intermediate stage of seed development. Immunogold labellings of Bip, ER retention protein, were observed on the inner periphery of protein deposits in protein storage vacuole. This result was regarded that Bip can recognize and retrieve misfolded protein during active accumulation of storage protein to the PD in PSV.

• Journal of Sericultural and Entomological Science
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• v.33 no.1
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• pp.21-26
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• 1991

Bombyx mori nuclear polyhedrosis virus (BmNPV) was successfully multiplied in the nuclear of BmN4 cells cultured with insect Grace's medium. By electron microscopic observation, the virons had a single nucleocapsid in an envelope. Polyhedral protein synthesis of BmNPV in BmN4 cells was detected at 18 hr p.i. and polyhedral protein was a singlepolypeptide with a M.W of 30 kd. At 48 hr p.i. polyhedra formation was observed by inverted mociroscope and electron microscope. Genome analysis of BmNPV by restriction endonucleases was not revealed the difference between virus produced in vivo and that in vitro.

• Journal of Sericultural and Entomological Science
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• v.34 no.2
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• pp.20-25
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• 1992

The location of the polyhedrin gene of Bmbyx mori nuclear polyhedrosis virus(BmNPV) was determined by using a cloned polyhedrin gene from the Autographa californica nuclear polyhedrosis virus(AcNPV) as a hybridization probe. The 7.4 Kb PstⅠ fragment DNA of Bm-NPV was cloned to plasmid pUC19 vector. A fragment containing this gene was mapped and sequenced in its entire polyhedrin reading frame. Nucleotide sequences comparison of the polyhedrin of the BmNPV to that of previously reported by Ⅰatrou(1985) revealed that the sequence varied in 10 base, Comparison of the amino acid sequence of the two structured gene revealed that coding sequence varied 74 valine to isoleucine, 76 aspargine to serine and 155 methionine to valine.

• Proceedings of the Korea Contents Association Conference
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• 2009.05a
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• pp.306-311
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• 2009

We initially obtained human diseases-related proteins dataset from the OMIM and the SWISS PROT and then constructed disease-related protein-protein interaction network. The protein network contains 40 hub proteins such as CALM1, ACTB and ABL2. The protein network can be derived the map of the relationship between different disease proteins, denoted disease interaction network. We demonstrate that the associations between diseases are directly correlated to their underlying protein-protein interaction networks. From constructed the disease-protein bipartite network, we derived 38 diseasomal proteins, including APP, ABL1 and STAT1. We previously demonstrated that hub proteins in the network tend to be diseasomal proteins in the disease-related protein sub-networks. However, we found that 18% hubs are only diseasomal proteins in the whole disease network. At this point, we could not elucidate difference in the hub-diseasomal proteins tendency between sub0network and whole network. In spite of we still have unsolved problems, our results elucidate that the discovery of protein interaction networks assigned by diseases will provide insight into the underlying molecular mechanisms and biological processes in complex human disease system.

• Proceedings of the Korean Society for Bioinformatics Conference
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• 2003.10a
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• pp.73-78
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• 2003

유전 연구를 통해 밝혀지고 있는 단백질은 각각의 기능적 특성을 가지고 서로 영향을 주고받으며 상호 작용한다. 단백질의 기능적 특성은 생물체에서는 단백질이 나타내는 기능으로 단백질 이름은 이들 단백질의 기능을 정확히 나타낼 수 있도록 붙여진다. 기능적 특성에 의해 명명된 단백질은 단백질을 구성하는 단어도 단백질과 유사한 기능 특성을 가질 가능성이 높다. 이는 텍스트 기반의 연구에서 단어가 가지는 중요성에서 비롯된다. 본 논문에서는 단백질을 구성하는 단어들을 단백질의 기능적 특성으로 분류하고, 이 기능분포에 의해서 단백질의 기능을 역으로 예측하고 판단하고자 하였다.