• 정보처리학회논문지:소프트웨어 및 데이터공학
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• 제3권4호
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• pp.163-168
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• 2014

단백질 분자 내에서 ${\alpha}$-헬릭스는 단백질의 구조나 기능, 그리고 다른 단백질과의 결합, 활성 조절 등에 있어 중요한 역할을 하며, 이에 따라 헬릭스에 대한 구조적인 분석이 연구되어 왔다. ${\alpha}$-헬릭스는 그 중심축을 기준으로 다른 ${\alpha}$-헬릭스와의 상호위치를 평가하기 때문에 길게 휘어지거나 꺾인 ${\alpha}$-헬릭스들을 한 개의 헬릭스로 해석할 경우에는 단백질의 구조 분석에 있어서 상당한 오차가 발생할 수 있다. 본 논문에서는 PDB 파일 내에 표시된 단백질 분자의 ${\alpha}$-헬릭스를 주어진 오차 범위 내에서 여러 개의 곧은 형태의 헬릭스로 재구성하는 알고리즘을 제안한다.

• 한국정보처리학회:학술대회논문집
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• 한국정보처리학회 2007년도 춘계학술발표대회
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• pp.10-13
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• 2007

모티프는 진화과정을 거치면서 단백질 서열상에서 부분적으로 높게 보존된 지역을 의미한다. 이러한 모티프는 단백질의 기능과 구조를 예측하거나 생물학적으로 관련성이 있는 단백질의 공통적인 특성을 기술하는데 사용된다. 또한, 모티프와 단백질 서열의 상관관계는 생물학적 기능 예측에 필수적이며, 이러한 예측 문제는 모티프 검색을 통해 서열에 존재하는 빈발한 서열패턴과 구조패턴을 통해 단백질 서열에 대한 분석이 가능하다. 이 논문에서는 단백질 서열에 존재하는 2차 구조 특성과 빈발패턴을 검색하고 추출된 정보를 이용하여 단백질 기능 분류에 활용하고자 한다.

• 한국정보처리학회:학술대회논문집
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• 한국정보처리학회 2006년도 추계학술발표대회
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• pp.673-676
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• 2006

생명현상을 이해하기 위해서는 단백질의 기능 규명이 이루어져야한다. 단백질 기능 규명을 위한 서열분석 방법은 서열 상동성이 현저히 낮은 경우 단백질 기능 예측이 불가능하고, 과거의 전체적인 단백질 구조 분석을 통한 기능 예측의 문제점이 보고되고 있다. 이 논문에서는 기능상 중요한 의미를 가지고 있는 단백질의 특정하위구조의 기하학적 특징을 추출하여 이 특징과 잔기의 위치와의 관계를 규명하였다. 또한 NaiveBayes, SVM, C4.5의 분류알고리즘을 이용하여 각 알고리즘별 분류성능을 평가하였다. 기능상 중요한 의미를 가지고 있는 특정하위구조를 비교함으로써 모르는 단백질의 기능을 예측할 수 있다.

• 한국콘텐츠학회논문지
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• 제8권1호
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• pp.259-271
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• 2008

본 논문에서는 단백질-단백질 상호작용과 도메인 분석을 통해 기능이 알려지지 않은 미지 단백질의 기능을 예측할 수 있는 알고리즘을 제안한다. 먼저 MIPS 데이터베이스로부터 효모에 대한 단백질-단백질 상호작용(PPI) 네트러크를 구축한다. 구축된 PPI 네트워크는(단백질 3,637개, 상호작용 10,391개) 많은 상호작용을 갖는 소수의 단백질들을 갖으면서 단백질 클러스터의 고유한 모듈성을 보이는 스케일 프리 네트워크와 계층적 네트워크의 특성을 보인다 단백질-단백질 상호작용 데이터베이스는 Y2보(Yeast Two Hybrid) 실험 등으로 얻어졌기 때문에 부정확한 데이터를 포함하고 있다. 따라서 본 논문에서는 세포상의 localization을 고려하여 부정확한 데이터를 정제하여 PPI 네트워크를 재구축한다. 그리고 허브 단백질과 네트워크 구조를 분석하여 네트워크로부터 구조적 모듈을 발견하고 이를 정의한다. 또한 이러한 구조적 모듈로부터 단백질의 도메인을 분석하여 기능적 모듈을 밝히고, 높은 확실성을 가지는 기능적 모듈을 기반으로 미지 단백질에 대한 기능을 예측한다.

• EDISON SW 활용 경진대회 논문집
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• 제4회(2015년)
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• pp.177-183
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• 2015

$\text\tiny{D}$-Psicose 3-Epimerase (DPE)는 $\text\tiny{D}$-Fructose의 C3 Epimerase로써 $\text\tiny{D}$-Fructose를 $\text\tiny{D}$-Psicose로 전환해 주는 효소이다. $\text\tiny{D}$-Psicose는 설탕 대신 사용하는 감미료로 몸에 흡수되지 않아 칼로리가 없다고 알려져 있고 자연에서는 오로지 DPE에 의해서만 생산되는 희귀당이다. 이에 따라 DPE를 통한 $\text\tiny{D}$-Psicose 대량생산의 필요성이 대두되고 있는 등 이 분야에 대한 관심이 뜨거운 실정이다. 본 연구팀은 이 당과 관련된 작용기작 연구를 수행하기 위하여 아직 단백질 3차구조가 알려지지 않은 Clostridium hylemonae DPE (chDPE) 단백질의 3차 구조예측 연구를 수행 하였다. 우리는 HHsearch를 이용하여 agrobacterium tumefaciens의 DPE 외 2개의 구조를 호몰로지 모델링 연구를 위한 주형으로 선정하였다. 다음으로 PROMALS3D를 이용하여 주형들과 chDPE의 multiple sequence alignment를 수행하였고 이를 바탕으로 3차구조 예측 연구를 수행 하였다. 예측된 구조를 검증하기 위하여 ProSA와 Ramachandran plot분석을 이용하였고 Ramachandran plot에서 단백질의 94.8%에 해당하는 잔기들이 favoured regions에 위치하였다. ProSA에서는 Z-score값이 -9.3으로 X-선 결정학이나 핵자기 공명법으로 밝혀진 구조들에서 관측되는 범위 내에 위치하였다. 나아가 예측된 구조에 $\text\tiny{D}$-Psicose와 $\text\tiny{D}$-Fructose의 결합모드를 규명하기 위하여 도킹을 시도하였다. 이번 연구를 통하여 chDPE의 구조를 예측 할 수 있었고 이를 바탕으로 이 단백질의 기능을 이해하는데 도움을 줄 것으로 기대된다.

• 한국응용약물학회:학술대회논문집
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• 한국응용약물학회 1994년도 춘계학술대회 and 제3회 신약개발 연구발표회
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• pp.264-264
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• 1994

본 연구는 보리 씨앗에 존재하는 리보솜 불활성화 단백질(RIP) 의 삼차원 구조를 X-선 결정학 방법을 이용하여 밝히고, 그 결과로 분자 차원에서 기능을 이해하는 것을 목적으로 하고있다. 리보솜불활성화 단백질은 N-glucosidase 반응을 통하여 단백질 합성을 저해하기 때문에 세포를 죽일 수 있다. 따라서 암세포만을 특정적으로 인식하는 다른 물질과 결합시키면 암세포만을 특정적으로 죽일 수 있는 면역독소로 이용될 수 있다. 또, 최근에는 항바이러스의 작용을 함이 밝혀져 많은 연구가 진행되고 있다. 단백질 삼차원 구조 규명을 위해서는 여러가지 단계가 있는데 지난 번 과제까지 성공적으로 리보솜 불활성화 단백질의 대량 분리와 X-선 결정학의 필수 요건 좋은 결정을 길렀고, 이번에는 구조 해석을 위해 꼭 해결해야하는 위상문제를 극복하기 위하여 여러가지 실험을 진행하였다. 우선, 비슷한 구조인 피마자씨에서 분리한 Ricin의 A-체인과 미국자리공 잎에서 분리한 Pokeweed antiviral protein의 삼차원 분자좌표를 이용하여 분자치환법으로 위상문제 해결을 시도하였다. Ricin 의 A-체인을 이용하였을 때 분자의 위치가 정확히 찾아지지 않았고, 다른 모델인 Pokeweed antiviral protein을 이용하여 X-PLOR 프로그램내의 PC refinement법으로 분자치환을 시도하였다. Euler각도로 (187.37, 22.5, 311.94) 의 회전해 (Rotation solution) 를 가지고 있었고, 이러한 해에 맞추어서 분자를 돌려둔 후, 이동해 (Transaltion solution) 을 구해서 그 위치 (Orientation) 로 분자를 이동하였다. 이 때 R값은 53.9 % (8.0 - 3.5$\AA$) 이였고, 부분좌표 (Fractional coorcdinate) 에서는 0.102, 0.000, 0.261 이고, 직교좌표 (Orthogonal coorclinate) 에서는 4.616, 0.000, 13.167 의 결과를 얻었다.

• 한국정보과학회:학술대회논문집
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• 한국정보과학회 2002년도 봄 학술발표논문집 Vol.29 No.1 (A)
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• pp.703-705
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• 2002

정보의 급속한 확산과 더불어 체계적이고 효율적으로 정보를 분류하고 활용할 수 있는 방법에 대한 연구의 필요성이 증대되고 있다. 생물정보에 있어서도 기존에 축적된 많은 정보뿐만 아니라 새로 밝혀지는 정보들을 자동적으로 분류하고 재활용하는 방법의 일환으로 귀납적 논리 프로그래밍을 적용한 방법론이 채택되고 있다. 본 논문에서는 귀납적 논리 프로그래밍을 이용하여 단백질 구조 분류 데이터베이스론 생성하고 이를 기반으로 단백질 폴더에 내재된 공통의 규칙들을 발견하고, 새로운 단백질에 적용하여 구조를 예측할 수 있는 방법론에 대하여 기술한다.

• 생명과학회지
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• 제14권5호
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• pp.752-760
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• 2004

Nitrogenase 촉매에서 Fe-단백질을 포함하는 [4Fe-4S] 클라스터의 기능은 기질의 결합과 환원 자리를 포함하는 MoFe-단백질로 핵산 의존 전자 주개로 작용하는 것이다. 이러한 방법의 Fe-단백질의 기능은 Mofe-단백질과 상호작용을 위해 적합한 구조를 갖추며 전자 전달을 위한 추진력을 제공하기 위해 산화 환원 퍼텐셜을 변화시키는 능력에 의존한다. Nitrogenase Fe-단백질에 MgADP가 결합한 (혹은 떨어진) 구조적 정보는 핵산 결합 자리로부터 MoFe-단백질과의 결합력을 조절하기 위한 장거리 상호작용 메커니즘을 제시한다. 스위치 I과 II의 두 가지 경로가 뉴클레오티드의 신호전달 메커니즘을 담당한다. MgADP가 결합된 Fe-단백질의 구조는 Fe 단백질이 핵산과 결합할 때 관찰되는 [4Fe-4S] 클라스터의 생물리학적 특성 변화의 기초를 제공한다. 스위치, I과 II의 핵산 의존 신호전달 경로에서 특정 아미노산이 치환된 nitrogenase Fe-단백질의 구조들이 X-선 회절법에 의해서 결정되었다. 이들 경로는 아미노산 치환 연구, 구조 분석, 유사한 핵산 의존 신호전달 경로에 이용된 다른 단백질 등에 의해서도 분석되었다. 이들 경로가 거대분자 착물 형성과 분자간 전자 전달을 위한 MgADP 결합과 가수분해의 신호전달 경로로의 타당성이 조사되었다. 이러한 결과는 nitrogenase Fe 단백질과 MoFe-단백질 착물에서 Fe-단백질의 변이와 상호작용의 생물리학적 및 생화학적 특성을 위한 기초적 자료를 제공할 것이다.

• 한국정보과학회:학술대회논문집
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• 한국정보과학회 2003년도 가을 학술발표논문집 Vol.30 No.2 (2)
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• pp.802-804
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• 2003

2000년대 초 인간 지놈 프로젝트의 완성으로 새로운 포스트-지놈 시대를 맞이하여, 유전자에 대한 해독보다는 인간의 모든 대사와 질병에 직접관여 하고 있는 단백질의 구조와 기능에 대해 많은 관심과 연구가 이루어지고 있다. 특히, 특정 단백질들은 암과 같은 불치병에 직접관여 하고 있으므로 이러한 단백질들의 기능과 구조에 대한 예측 성능의 향상은 새로운 신약 개발에 큰 도움이 될 것이다. 본 논문은 기계학습(Machine Learning)의 한 분야인 HMM(Hidden Markov Model)을 이용하여 $\beta$-barrel 형태로 막횡단하는 단백질의 특성과 기능으로부터 막횡단하는 부위가 존재하는지 여부를 예측하는 프로그램을 구현했다.

• 생명과학회지
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• 제17권3호통권83호
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• pp.345-349
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• 2007

PDZ 도메인을 통하여 여러 단백질과 상호작용하며 신경전달 기전에 관여하는 단백질로 Shank1, Shank2, Shank3, PDS-95, AF있다. 본 연구는 Shank3 PDZ 도메인의 구조를 밝히기 위한 첫 단계로서 Shank3 단백질의 PDZ 도메인을 동정하였고, E. coli에서 발현하여 생성된 단백질을 정제한 후 1차 NMR 구조분석을 시도하였다. 그 결과에 의하면 정제된 Shank3 PDZ 단백질은 순도가 높고 안정적인 접힘(folding)구조를 제시하고있다. 현재 완전한 NMR 구조분석을 위해 좀더 많은 양의 정제된 Shank3 PDZ 단백질을 얻고자 연구하고 있다.