This study was carried out to establish the in vitro short-term culture system of developing male germ cells by purifing germ cells of various stages. The decapulated testicular cells were incubated with collagenase (lmg/ml) and try psin (2.5mg/ml) in HBSS. After separating male germ cell, the separated germ cells were stained with heamatoxylin/eosin and determined developing stages under light microscopy. The purity of pachtene spermatocytes a and round spermatid were 85%, respectively. Yield of total male germ cells was highly variable between individuals, with a mean value of 3.5 to 4.5 ${\times}$ 10$^7$ cells/testis. Viability of the cell was over 97% after separation. In DMEM medium, the optimal cell number for culture is approximately 1 x 10$^5$ cells/dish, but low cell den-sities than 1 ${\times}$ 10$^5$ cell/dish showed a decreased cell viability. Furthermore, about :36.8% of pac-hytene cells was successfully cultured for 6 days and some of cells were developed to secondary spermatids and round spermatids. Therefore, our data suggested that this culture conditions will be utilize as a feasible tools to produce tran-sgenic livestock using techniques such as intrac-ytoplasmic injection and cell fusion.
The tissue levels of ornithine decarboxylase (ODC) during the estrous cycle and pregnancy were investigated in the pig. Sexually mature female cycling pigs were used. One animal was sacrificed on estrous cycle days 3, 10, 17, 18, 19, 20 and during pregnancy on day 11. 12, B. 14, 18, 19, 20, 48, 50 and 52. Tissues from the hypothalamus, pituitary, uterus, ovary and skeletal muscle were removed. They were homogenized in buffer, and supernatants were used for measurement of protein concentration and ODC activity. The release of $^14$CO$_2$ from radiolabeled ornithine was proportional to the amout of protein added over the range of 0.125~4mg and to the incubation time. ODC appered to have some relationship with the biological functions of the pituitary, ovary and uterus during the reproductive period, especially on day 19 of the estrous cycle, while it showed no such activities in hypothalamus and skeletal muscle of mature pigs. Uterine tissues had significantly more ODC activity than other tissues tested(p < 0.05).
Previous study had shown the diversities in the propriety for optimal bond strength on the concentration of the etchant. The aim of present study in vitro was to evaluate and compare the shear bond strength of orthodontic brackets to enamel and to measure the depth of etch on the phosphoric acid concentrations. A hundred and seventy six extracted bovine lower centrals were ground to yield flat surfaces and etched by the concentration $0%,\;5%,\;10%,\;20%,\;30%,\;40%,\;50%,\;60%,\;70%,\;80%\;and\;85\%$ of phosphoric acid respectively during 60 seconds. The shear bond strength of orthodontic brackets, the depth of etch and surface roughness of the enamel were measured, and scanning electron microscopic observations on the etched enamel surfaces were carried out. The data obtained from the very experiments were processed and statistically analyzed and evaluated. The gradual increase in the depth of etch to enamel as the accretion of the concentration of the phosphoric acid upto $40-50\%$ and decline henceforth were manifested. The surface roughness showed no correlation with the depth of etch, yet moderate correlation with the shear bond strength of brackets. Scanning electron microscopic investigation revealed that morphological patterns of the etched enamel surfaces for $5\%\;to\;40\%$ of concentrations were even and homogenous, and those for $50\%$ as well as $60\%$ exhibited the overetched and unhomogenous. The shear bond strengths kom $10\%\;to\;60\%$ of concentration showed no statistically significant differences. It was suggested that the shear bond strengths at $5\%\;and\;70\%$ were sufficient to tolerate the force levels of the ordinary orthodontic treatment notwithstanding to be significantly lower than those from $10\%\;to\;60\%$ phosphoric acid solution.
Protease activity of fig (Ficus carica L.), cultivated in Korea was estimated. In particular, the proteolytic effect on myofibrilar protein was studied. A crude protease extract of fig was prepared in two ways; fig was homogenized in buffer followed by centrifugation, and the supernatant was precipitated by saturated ammonium sulfate followed by dialysis. The former method resulted in 41.15 mM/g fig protease activity, whereas the latter method resulted in 17.65 mM/g fig protease activity. The crude fig protease extract showed high specificity for casein as a substrate followed by egg white, bovine serum albumin, myofibrilar protein, collagen, and elastin. The extract had stable proteolytic activity in a pH range of 6.5~9.0 (optimal at pH 7-8) but lost activity, at pH 2-3. Proteolytic activity for myofibrilar protein was sensitive to pH. The proteolytic activity of the fig extract was steady up to $60^{\circ}C$ but declined at higher temperature. It also began to lose stability in salt concentrations >0.7 M NaCl. Fig has been used as a meat tenderizer for cooking, and these results support the tenderizing effectiveness of fig, particularly for Korean style meat marinating.
Park, Joo-Won;Kim, Joon-Seok;Ahn, Ji-Whan;Han, Choon
Applied Chemistry for Engineering
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v.17
no.1
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pp.67-72
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2006
Precipitated calcium carbonate (PCC) was prepared in a cylindrical reactor by the nozzle spouting method. The reactor was filled with $CO_2$ and $Ca(OH)_2$ suspensions were circulated through a nozzle to prepare PCC. This method has several advantages such as provision of large contact area between suspension and $CO_2$ and production of large number of nuclei in short time. By changing suspension concentrations, suspension temperature, flow rates of $CO_2$ and nozzle sizes, PCC from homogeneously dispersed $0.1{\mu}m$ to heterogeneous $0.3{\mu}m$ can be obtained. According to XRD analyses, most PCC formed was calcite with small amount of aragonite depending on the reaction conditions. Usually, the reaction proceeded at high pH and electric conductivities initially. Then, pH and electric conductivities decreased rapidly to the saturation condition. Results indicated that the specific conditions (temperature: $25^{\circ}C$, suspension concentration: 0.5 wt%, $CO_2$ flow rate: 1 L/min, nozzle size: 0.4 mm) were required to prepare uniform particle size (particle diameter: $0.1{\mu}m$) of PCC.
In order to investigate the feasibility of transmucosal delivery of the model peptide, LHRH, metabolism of LHRH and inhibition effect of medium chain fatty acid salts were studied in rabbit mucosal homogenate. LHRH incubated in homogenates of rectal(RE), nasal(NA) and vaginal(VA) mucosa were assayed by HPLC. Five to six degradation products of LHRH were deterted and the degradation of LHRH$(500\;{\mu}g/ml)$ followed the first order kinetics. The main degradation products were found as $LHRH^{1-5}(M-I)$, $LHRH^{1-3}(M-II)$ and $LHRH^{1-6}(M-III)$ by the method of amino acid analysis. The half-lives of LHRH in the mucosal homogenates were found to be less than 20 min at protein concentration of 2.5 mg/ml with the order of VA>NA>RE mucosal homogenate. Medium chain fatty acid salts such as sodium caprylate $(C_8)$, sodium caprate $(C_{10})$ and sodium laurate $(C_{12})$ at the concentration of $0.5%{\sim}1.0%$ inhibit the proteolysis of LHRH significantly. The addition of sodium laurate(0.5%) into the NA and VA mucosal homogenates protected LHRH completely from the degradation.
Multilayer coatings of $WO_3$ were deposited by the sol-gel technique on microscope slide glass and ITO coated glass. These films were characterized optically, chemically, and structurally by XRD, spectro-photometry, DTA/TGA, SEM/EDAX and RBS. Uniform $WO_3$ sol-gel films were dip coated on slide glass at dipping speed of 5mm/s. This sample indicated a low near IR transmittance in optical properties as a result of coloration using a dilute HCI electrolyte as the $H^+$ion sources. Differential thermal analysis results have allowed the accurate determination of the formation temperature of the $WO_3$ crystalline phase from the gel data in the range of $380^{\circ}C{\sim}500^{\circ}C$, consistent with crystallization temperature of sol-gel film. RBS spectrometry was performed on the uncolored $WO_3$ sol-gel film, yielding a chemical composition of $WO_3$.
Physicochemical properties of waxy maize starch and oxidized waxy maize starch with sodium hypochlorite $(0{\sim}60\;mg\;CL_2/g\;starch,40^{\circ}C,\;pH\;10,\;3.0\;hr)$ were studied. As sodium hypochlorite concentration was increased, the content of crude lipid and crude protein of the oxidized starch were decreased. And crude protein content and whiteness was considered to show negative regression. However, the crude ash content of the oxidized starch increased significantly with oxidation and bore a positive regression to the chlorine content. There was a progressive increase in the carboxyl content with increasing oxidant level. After pasting in hot water and cooling, viscosity of the oxidized starches were drastically lower than that of native starch . As carboxyl contents of the oxidized starch increased, the solubility and swelling power was increased. When waxy maize starch treated with 0, 1.5, 3.0 and 6.0% sodium hypochlorite, temperature of initial gelatinization of oxidized starch was shown to 65, 65, 60 and $50^{\circ}C$, respectively. The oxidized waxy maize starches also form clearer pastes. Water binding capacity of the oxidized starch decreased as the degree of carboxyl group substitution increased. Waxy maize starch has polygonal and some round granules which range from about 3.7 to $20\;{\mu}m$ in diameter. Surface appearance of the waxy maize starch became rough when oxidized with sodium hypochlorite. When homogenate of the oxidized waxy maize starch solution and corn germ oil was stored under room temperature for 24 hours, the emulsion stability was considered to depend on starch concentration and degree of substitution.
Kim, Honggyun;Bae, Junhwan;Wi, Gihyun;Kim, Hyo Tae;Cho, Youngjae;Choi, Mi-Jung
Food Engineering Progress
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v.23
no.1
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pp.62-68
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2019
In this study, the physical and sensorial properties of the meat analog were studied for the purpose of improving sensory preference and mimicking animal meat. The meat analog was made with different types of liquid materials such as oil, water, lecithin, polysorbate 80, or the emulsion of these components. At the aspect of density, the sample mixed with oil was higher than the sample mixed with water. Cooking loss value was higher at the sample with water than the sample with oil and this was the result opposite to the liquid holding capacity analysis. Also, texture profile analysis result showed that the samples with medium chain triglycerides (MCT) oil only showed the highest values in all attributes except for adhesiveness. Principal component analysis was carried out to analyze sensorial properties and it showed that the overall acceptance was high when the juiciness and softness increased. This result was highly related with the addition of emulsion. Therefore, emulsion technology can be a good candidate for improving the quality of meat analog and for mimicking the taste of animal meat.
Neurotransmitter transporters, which remove neurotransmittesr from the synaptic cleft, are regulated by second messenger such as protein kinases and binding proteins. Neuronal ${\gamma}-aminobutyric$ acid transporters (GATs) are responsible for removing the inhibitory neurotransmitter ${\gamma}-aminobutyric$ acid (GABA) from the synaptic cleft. ${\gamma}-aminobutyric$ acid transporters 2 (GAT2/BGT1) is involved in regulating neurotransmitter recycling, but the mechanism how they are stabilized and regulated by the specific binding protein has not yet been elucidated. Here, we used the yeast two-hybrid system to identify the specific binding protein(s) that interacts with the C-terminal region of GAT2 and found a specific interaction with the mammalian LIN-7b (MALS-2). MALS-2 protein bound to the tail region of GAT2 but not to other GAT members in the yeast two-hybrid assay. The "T-X-L" motif at the C-terminal end of GAT2 is essential for interaction with MALS-2. In addition, this protein showed specific interactions in the glutathione S-transferase (GST) pull-down assay. An antibody to GAT2 specifically co-immunoprecipitated MALS associated with GAT2 from mouse brain extracts. These results suggest that MALS may stabilize GAT2 in brain.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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