• 한국동물학회지
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• 제37권4호
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• pp.531-537
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• 1994

Partial internal amino acid sequences of the 15S ATPase from chick skeletal muscle were determined and found to be identical to the corresponding regions of the Mg2+_ATPase from Xenopus laevis oocytes, that is a close homolog of N-ethvlmaleimide-sensitive factor (called NSF) in hamster and Sec18p in yeast, both of which are believed to plaN an essential role in vesicle fusion in secretory process. Thus, the 15S Arpase in chick skeletal muscle maw also belong to a protein family of the "vesicle fusion proteins". Unlike the Mg2'-Afpase with an isoelectric point (pl) of 5.5, however, the 15S Arpase was separated into four spots with pls of 4.9,6.4 and 6.9 upon analysis by twoiimensional gel electrophoresis. In addition, the anti-15S ATPase IgG was found to be capable of interacting with the 265 protease complex upon analysis by immunoprecipitation. Moreover, immunoblot analysis revealed that the anti-155 Arpase IgG recognizes three subunits, ko of which show the same mobilities as the 510-kDa subunit 4 and 48-kDa subunit 7 of the 26S protease complex that are known to contain a highly consented ATP-binding motif. These results surest that a common antigenic site, likely the consensus nucleotide-binding site, exists in the 15S ATPase and the 26S pretense complex and hence both the enzymes maw also be related ATPases.d ATPases.

• 한국동물학회지
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• 제18권4호
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• pp.221-229
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• 1975

근 소포체의 ATPase 활성과 Ca 능동수송에 대한 cAMP의 영향을 밝히고저 토끼를 재료로 하여 그 골격근에서 근 소포체를 원심분리로 추출하고, 이 근 소포체 절편의 ATPase 활성과 Ca 축적능을 측정하면서, 반응액내에 각종 농도( 1 $\times$ $10^{-7}$ M ~ 1 $\times$ $10^{-3}$ M)의 cAMP를 가하여 그 영향을 측정하였다. 근 소포체의 ATPase 활성에는 cAMP 의 영향은 없다. cAMP의 유도체인 DBcAMP도 역시 아무런 영향을 미치지 않는다. 따라서 이 효소활성은 cAMP의 조절작용을 받지 않는다. 근 소포체의 Ca 축적능은 cAMP에 의하여 감소된다. cAMP의 유도체인 DBcAMPdp 의해서도 이 Ca 축적능은 약간의 저해를 받는다. 따라서 Ca 축적능은 ATPase 활성에 의지하되 cAMP의 조절작용을 받는 것으로 판단된다.

• 한국균학회지
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• 제17권4호
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• pp.169-176
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• 1989

1. 느타리버섯 중의 미토콘드리아는 설탕농도 44% 층에서 분리 정제되었다. 2. 파장 변화에 따른 미토콘드리아성 ATPase의 활성도는 580nm의 빛이 조사될 때 가장 크게 증가되었다. 3. 최적 파장 580nm의 빛 조사시간 변화에 따른 활성도는 10초 동안 조사하였을 때 가장 크게 증가하였다. 4. 최적 빛 조사 조건에서 이 효소의 최적 pH는 7.4, 최적 온도는 $60^{\circ}C$였다. 5. 최적 광 조건에서 얻은 이 효소는 $Fe^{3+}$, $Fe^{2+}$, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$ 및 $K^{+}$ 이온에 의하여 활성화 되었으나 $Na^{+}$ 이온에 의해서는 억제되었다.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제26권5호
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• pp.532-546
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• 1993

This study was done to investigate the effects of different dietary oils on hepatic mitochondrial lipid compositon, adenine nucleotide translocase(AdNT) and ATPase activities in carcinogen treated rats. Sixty male Sprague-Dawley rats, weighing 50∼60g, were fed three different types of dietary oil, beef tallow(BT), corn oil(CO) and sardine oil(SO) at 15% by weight for 14 weeks. Three weeks after feeding rats were intraperitoneally injected with a single dose of diethylnitrosamine(200mg/Kg BW). After five weeks rate fed 0.02% acetylaminofluorene contating diet for 6 weeks, and after seven weeks 0.05% phenobarbital containing diet for 7 weeks. At 14th week, rats were sacrificed and hepatic mitochondrial lipid composition, AdNT and ATPase activities were determined. Percent liver weight per body weight was significantly by carcinogen treatment. Analysis of mitochondrial lipid composition showed that body cholesterol and phospholipid contents were not affected by dietary oils but significantly increased by carcinogen treatment. Individual phospholipid composition as well as phosphatidyl ethanolamine/phosphatidyl choline ratio were altered by either dietary oils or carcinogen treatment. Fatty acid composition was changed by dietary oils but not much by carcinogen treatment. AdNT activity was affected by dietary oils in only carcinogen treated groups. ATPase activity was affected by dietary oils in only carcinogen nontreated groups. These data indicate that both dietary oils and caricinogen treatment can change mitochondrial lipid composition and thereby change AdNT and ATPase activities. Particularly effects of carcinogen treatment on cholesterol/phopholipid ratio, phospholipid compositon and ATPase activity were different among dietary oil groups. Therefore it is suggested that different dietary oils can somewhat modulate the changes of mitochnodrial lipid composition and membrane bound enzyme activites during hepatocarcinogenesis.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제18권2호
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• pp.163-169
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• 1984

Vanadate가 Na-K-ATPase의 최적 PH에 영향을 미치는 기전에 효소의 $Na^+$과 $K^+$의 결합부위가 관여하는지를 밝히기 위하여 가토 신피질 microsome을 이용하여 실험해서 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) $5{\times}10^{-6}M$ vanadate 존재시 Na-K-ATPase의 추적 PH가 6.8로 이동하였다. 2) PH 6.8과 7.4에서 Na-K-ATPase활성의 비는 vanadate농도가 증가함에 따라 증가하였다. 3) Vanadate 존재시에도 용액의 $Na^+$농도가 50mM 이하일 때는 pH 7.4에서의 효소활성이 6.8보다 높았고 오히려 그 비는 대조군보다 증가하였다. 4) $K^+$농도가 7mM 이하일 때는 vanadate 존재시도 Na-K-ATPase의 활성이 PH 7.4에서 더 높았다. 5) 5mM $K^+$존재하에서도 vanadate농도를 $10^{-5}M$로 증가시키면 최적 pH는 6.8로 이동하였다. 6) $K^+-pNPPase$활성은 PH가 낮을수록 증가하였고 $10^{-7}M$ vanadate에 의한 억제 정도는 PH가 낮을수록 감소하였다. 이상의 결과로 볼때 vanadate 존재시 Na-K-ATPase의 최적 PH는 6.8로 이동하였으며 이것은 PH가 낮아 펄 때 나타나는 vanadate자체의 성질 변화 때문은 아니며 vanadate 존재시 pH가 효소의 $Na^+$과 $K^+$결합부위에 영향을 주어 나타나는 것으로 생각된다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제39권3호
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• pp.189-194
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• 1996

세포의 활성을 좌우하는 세포질내의 칼슘농도 조절기작을 이해하기 위하여, 전갈 Leiurus quinquestriatus hebraeus (Lqh) 에서 얻은 전갈독소의 세포내 칼슘농도 조절기능과 관련된 효소들의 활성변화에 미치는 효과를 조사하였다. 칼슘펌프와 칼슘채널 효소활성은 돼지의 호흡기 상피세포에서 분리된 마이크로솜에서 측정되었으며, 전갈 독소 Lqh는 온전한 마이크로솜 시료의 경우 총 ATPase의 활성을 약 32% 증가시켰고, Triton X-100나 $Ca^{2+}$ ionophore A23187을 처리한 마이크로솜 시료에서는 총 ATPase의 활성을 약 28% 증가시켰다. Lqh 독소에 의한 ATPase의 활성증가는 $Ca^{2+}-ATPase$의 특이적 저해제인 thapsigargin의 처리로 완전히 저해되었으며, 이것으로 전갈독소 Lqh가 마이크로솜에 위치한 $Ca^{2+}-ATPase$의 활성을 특이적으로 증가시킴을 확인할 수 있었다. 이러한 결과는 결국 Lqh 독소가 $Ca^{2+}-ATPase$의 활성화에 의해 마이크로솜의 $^{45}Ca^{2+}$ uptake를 증가시킬 것이라는 예상을 가능하게 하나, 실제로는 Lqh의 처리가 마이크로솜의 $^{45}Ca^{2+}$ uptake를 오히려 약 30% 감소시켰다. 예상되었던 Lqh에 의한 $^{45}Ca^{2+}$ uptake의 증가는 오직 $InsP_3$ 수용체 칼슘채널의 저해제인 Heparin의 존재시에만 얻어졌다. 이것은 Lqh 독소가 $Ca^{2+}-ATPase$의 활성화에 따른 $^{45}Ca^{2+}$ uptake를 증가시킴과 동시에 또한 $^{45}Ca^{2+}$ release를 유발시킴을 의미하며, Lqh 독소는 실제로 $InsP_3$에 의한 칼슘채널 활성화시에 얻어지는 것과 같은 정도의 $^{45}Ca^{2+}$ release를 유발시킴이 확인되었다. 위의 결과들로부터 Lqh독소에는 적어도 두 가지의 활성성분이 포함되어 있음을 알 수 있었고, 그중 하나는 $InsP_3$ 수용체 칼슘채널의 활성을, 다른 하나는 칼슘펌프의 활성을 촉진시킨다는 결론을 얻었다. 현재 Lqh 독소의 활성성분에 대한 화학적, 전기생리학적 특성들이 연구되어지고 있다.

• 한국균학회지
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• 제20권1호
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• pp.51-57
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• 1992

Mitochondria in Pleurotus ostreatus were isolated and purified by stepped sucrose density gradient centrifugation, to compare the effects of organic compound on the activities of mitochondrial ATPase in Basidiomycotina with those in mammalian cell. The effects of N, N'-dicycio-hexylcarbodiimide (DCCD), carbonyl cyanide m-chlorophenylhydrazone (CCCP), sodium azide and aurovertin known as compounds to be related to electron transfer system in mitochondria were studied. A activity of mitochondrial ATPase was inhibited by 64%, 57% and 53% in the presence of 0.25 mM DCCD, 0.02 mM sodium azide and 1.5 $({\mu}g/mg\;of\;protein)$ aurovertin B, respectively. It was stimulated by 22% in the presence of 0.15 ${\mu}M$ CCCP.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제15권2호
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• pp.115-122
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• 2007

As the genome of B.mori is available in GenBank and the EST database of B.mori is expanding, identification of novel genes of B.mori is conceivable by data-mining techniques. We used the in silico cloning method to get the vacuolar-type $H^+-ATP$ synthetase (V-ATPase) c subunit (16 kDa proteolipid subunit) gene of B.mori and analysed with bioinformatics tools. The result was confirmed by RT-PCR and sequencing. The V-ATPase c subunit cDNA contains a 468 bp ORF. The ORF encoded a 155-residue protein that showed extensive homology with V-ATPase c subunits from other 15 species and contained four membrane-spanning helices. Tissue expression pattern analysis revealed that V-ATPase c expressed strongly in Malpighian tubules, not in fat body. This gene has been registered in GenBank under the accession number EU082222.

• 대한약리학회지
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• 제2권1호
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• pp.31-40
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• 1966

The microsomal fraction is isolated from rabbit heart and skeletal muscle. The fraction is found to contain the $Na^+$-and $K^+$-activated ATPase. The maximal ATPase activity is obtained in $Na^+$ and $K^+$ concentration of 100 mM. Calcium itself stimulates the $Na^+$-and $K^+$-activated portion of ATPase in the presence of $Mg^{++}$. However, calcium does not stimulate ATPase in the absence of $Mg^{++}$.

• 한국동물학회지
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• 제10권2호
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• pp.1-8
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• 1967

토끼의 골격근 homogenate에서 23,000$\times$G, 60 분간의 원심분리와 얻은 근 microsome의 ATPase 활성, 근수축에 대한 이완작용, 및 Ca 의 흡수작용을 여러 가지 조건에서 측정하였다. ATPase 활성은 Ca++ Mg++ 양 이온의 존재에 의하여 활성화되며 , 5 mM Mg++ 의 존재하에서는 Ca++ 의 최적농도는 0.1mM이다. Oxalate의 존재하에서는 1 mM 의 Ca++ 이 최적농도이므로 oxalate의 작용은 불용성 Ca-oxalate의 작용은 불용성 Ca-oxalate를 microsome vesicle so 및 medium 내에 침전시켜 유리 Ca++ 농도를 저하시키는 것이라고 생각된다. Microsome의 이완작용은 조제후 120 시간까지 시간에 따라 감소되어 가나, 그이 ATPase 활성은 거의 변화가 없는 것으로 보아 Ca++ + Mg++ -의존성 ATPase 는 이완작용에는 직접 관련이 없는 것으로 해석된다. Oxalatedmlwhswo는 microsome의 Ca++ 흡수량을 현저히 증대시키며 동시에 흡수포화에 도달하는 시간을 지연시킨다. Oxalate의 이러한 효과도 Ca-oxalate의 형성에 기인하는 것으로 해석된다. Microsome 내에 축적되는 Ca 의 량은 ATP 농도가 커질수록 많아진다. 그러나 축적된 Ca 의 량과 ATP 농도사이에 화학정량론적 관계는 없는 것같다.