• 한국작물학회지
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• 제40권2호
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• pp.250-254
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• 1995

분리한 보리호분층을 이용하여 $(1-3)-{\beta}-glu-canase$와 $(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$의${\;}GA_3$에 대한 반응특성을 조사하였다 $GA_3$ 처리에 의해 호분충과 배양액 내의 단백질 함량, $(1-3)-{\beta}-glucanase{\;}$및${\;}(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$ 활성 등이 모두 증가하였다. 그러나 $GA_3$ 처리에 의한 효소활성 및 효소분비 증가 정도는 효소에 따라 큰 차이를 보였다. $(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$가${\;}(1-3)-{\beta}-glucanase$보다 효소활성 증가 정도와 분비증가 정도 모두 컸다. 이와 같은 결과는 발아초기 $(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$의 중요한 생리작용과 관계가 있을 것으로 생각되었다.

• 한국작물학회:학술대회논문집
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• 한국작물학회 1992년도 춘계 학술대회지
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• pp.22-23
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• 1992

• 한국작물학회:학술대회논문집
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• 한국작물학회 1992년도 춘계 학술대회지
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• pp.24-25
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• 1992

• 한국작물학회지
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• 제42권4호
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• pp.403-409
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• 1997

취반용 보리 종실 내 (1-3, 1-4)-$\beta$-glucan의 축적기작을 알아보기 위하여 개화 후 일정 간격으로 보리 종실을 채취하여 (1-3, 1-4)-$\beta$-glucan 함량, (1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성 및 전분함량과 $\alpha$-amylase 활성을 조사하였다. $\beta$-glucan 함량은 등숙 초기에 매우 낮았으나 개화 후 15~25일 사이에 급속히 증가하였고 개화 후 30일경에는 종실 건물중의 3.5~4%로 증가하였다. (1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성은 등숙 초기에 높았으며 등숙이 진전될수록 감소하였다. $\beta$-glucan 함량과 (1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성간에는 고도로 유의한 부의 상관관계가 인정되었으나 등숙 종실 중의(1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성이 매우 낮은 수준이므로 $\beta$-glucan 축적량에 크게 영향을 미치지 않을 것으로 추정되었다. 전분함량은 등숙이 진전됨에 따라 지속적으로 증가하였으며 개화 후 10~20일에 가장 뚜렷하게 증가하였다. 포도당함량은 등숙이 진전됨에 따라 현저히 감소하였으며, 등숙 초기와 중기에 감소 정도가 매우 컸다. $\alpha$-amylase의 활성도 등숙이 진전됨에 따라 현저히 감소하였으며, 감소 정도는 등숙 초기와 중기에 매우 컸다.

• 한국작물학회:학술대회논문집
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• 한국작물학회 1992년도 춘계 학술대회지
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• pp.20-21
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• 1992

• 미생물학회지
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• 제38권4호
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• pp.241-246
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• 2002

Bacillus circulans의 endo-$\beta$-1,3-1,4-glucanase유전자를 발현 vector pQE30에 삽입시키고 E. coli Ml5에서 발현시켜 효소를 생산.정제하였다. 생산된 endo-$\beta$-1,3-1,4-glucanase는 nickel-nitrilotriacetic acid (Ni-NTA) metal-affinity chromatography 과정을 거쳐 단일 단백질로 정제되었다. 정제된 효소의 분자량은 SDS-PAGE 전기영동법으로는 28 kDa이었다. 효소 최적 활성 pH와 온도는 각각 pH 6.8과 $60^{\circ}C$였다. 이 효소는 pH 5.5～7.5와$55^{\circ}C$ 이하의 온도에서 안정하였다. 또한 본 효소는 여러 가지 금속 이온에 의해 대부분의 활성이 억제되었고, 특히 $Hg^{2+}$에서는 강하게 효소 활성이 저해됨을 보였다. 유기 용매에 대한 활성은 10%의 methanol이나 ethanol, isopropanol, 1-butanol 에 대하여 모두 낮은 활성을 나타내었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제37권1호
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• pp.49-55
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• 1994

벼잎의 산성용액 추출물로부터 ion exchange chromatography chitin affinity chromatography chromatofocusing gel slicing 등의 방법으로 단백질 RCG-2를 순수분리하였다. 본 단백질은 chitin과 laminarin을 가수분해하므로 chitinase와 ${\beta}-1,3-glucanase$ 활성을 함께 보유하고 있는 것으로 나타났으며, 이외에도 M. lysodeiktikus cell wall을 가수분해하는 lysozyme 활성도 보유하는 것으로 판명되었다. 분자량이 29.77 kd인 본 효소의 chitinase 활성은 pH 4.0에서, ${\beta}-1,3-glucanase$ 활성은 pH 7.0에서 최대로 나타났고, 최적온도는 두 효소 활성 모두 $40^{\circ}C$ 이었다. chitin에 대한 $K_M$ 값은 7.86 mM, $V_{max}$는 $0.025\;{\mu}M/min$, laminarin $({\beta}-1,3-glucan)$에 대한 것은 각각 5.95 mM, $0.16{\mu}\;M/min.$ 이었으며, 정제된 효소는 chitin을 chitooligosaccharide로 분해하는 것으로 나타나서 endochitinase로 판명되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제36권5호
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• pp.370-375
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• 1993

벼잎의 산성 buffer(pH 2.8) 추출 조효소는 5개의 전기영동 band들이 PR protein으로 알려진 chitinase와 ${\beta}-1,3-glucanase$의 효소활성을 보유하고 있는 것으로 나타났다. 조효소는 DEAE-cellulose 및 chitin affinity chromatography로 염기성 및 산성 효소군으로 분획되었으며, 이들은 두 효소활성이외에도 lysozyme 활성을 보유하고 있었다. 분자량이 $14.3{\sim}66.0\;kd$ 범위인 이 두 효소군이 보유한 각 효소활성의 최적 pH와 온도를 조사해본 결과,${\beta}-1,3-glucanase$는 각각 pH 5와 $60^{\circ}C$로 동일하였으나, chitinase는 염기성 효소군에서 pH 4와 $50^{\circ}C$, 산성 효소군에서는 pH 3와 $60^{\circ}C$으로 다르게 나타나서, 전기영동 양상과 더불어 서로 상이한 효소분획인 것으로 추정되었다.

• 미생물학회지
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• 제26권3호
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• pp.223-229
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• 1988

토양에서 분리 동정한 Bacillus subtilis K-4-3를 $\beta$-glucanase생산을 위하여 발효조를 사용한 결과 flask내 배양보다 배양 시간을 단축하였고 높은 역가의 조효소액을 얻을 수 있었다. 배양여액으로부터 균체의 $\beta$-glucanase는 색소에 접합된 변형기질을 이용하여 ammonium sulfate, fractionation Sephadex G-100 gel filtration, DEAE-Sphacel ion exchange chromotography의 순으로 정제하였으며, 정제효소는 15배로 정제되어 비활성이 25.7 unit/mg이였으며, 수율은 4.2%이였다. 본 효소의 일반적 특성을 검토한 결과 정제효소는 $50^{\circ}C$에서 최적반응을 나타내었고 그 활성은 $50^{\circ}C$에서 30분간 열처리에도 안정하였다. 효소의 최적 pH는 7.0 부근이었고 금속이온의 영향으로는 $Fe^{3+}$에 의해 강하게 저해받았고 $Li^{+1}$에 의해 약간 활성화 되였다. 분자량은 SDS 전기영동에 의해 17,000.으로 추정되었으며 monomer였다. 또한 본 효소에 의한 분해산불을 TLC로 관찰한 결과 2탄당, 3탄당 빛 4탄당으로 추정되는 분해산물을 얻을 수 았었으나 최종산물인 glucose는 얻을 수 없었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제19권8호
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• pp.818-822
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• 2009

A ${\beta}-1$,3-1,4-glucanase from the fungus Laetiporus sulphureus var. miniatus was purified as a single 26 kDa band by ammonium sulfate precipitation, HiTrap Q HP, and UNO Q ion-exchange chromatography, with a specific activity of 29 U/mg. The molecular mass of the native enzyme was 52 kDa as a dimer by gel filtration. ${\beta}-1$,3-1,4-Glucanase showed optimum activity at pH 4.0 and $75^{\circ}C$. The half-lives of the enzyme at $70^{\circ}C$ and $75^{\circ}C$ were 152 h and 22 h, respectively. The enzyme showed the highest activity for barley ${\beta}$-glucan as ${\beta}-1$,3-1,4-glucan among the tested polysaccharides and p-nitrophenyl-${\beta}$-D-glycosides with a $K_m$, of 0.67 mg/ml, a $k_{cat}$ of 13.5 $S^{-1}$ and a $k_{cat}/K_m$ of 20 mg/ml/s.