• KSBB Journal
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• 제14권5호
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• pp.628-632
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• 1999

에리스리톨을 산업적으로 대량생산하기 위해서는 에리스리톨의 생산성을 높이고 부산물인 글리세롤의 생성을 억제하는 배지 및 발효 공정의 최적화가 필요하다. 에리스리톨 생성을 위한 최적 탄소원은 포도당이고 최적 농도는 400 g/L이며 최적 온도는 3$0^{\circ}C$였으며 이 때 산소는 과잉으로 공급해 주어야 함을 알았다. 에리스리톨의 수율과 생산성을 향상시키기고 배지가격을 줄이기 위해 효모 추출물의 사용을 5 g/L에서 3 g/L로 줄이고 urea 2.72g/L$K_2HPO_4$ 1.79 g/L, MgSO$_4$. $7H_2O$ 0.18 g/L를 첨가해 줌으로써 에리스리톨 수율을 31.4%에서 45.2%로 에리스리톨 생산성을 0.747 g/L/h에서 1.071 g/L/h로 향상시켰다. 또한 글리세롤의 생산량도 96.6 g/L에서 45.7 g/L로 줄었다. 이 최적 배지를 바탕으로 5L 발효기에서의 재현성과 pH에 대한 영향을 알아보기 위해 실험을 한 결과 pH를 조절한 경우에 에리스리톨 생산성이 낮아졌다. 5L 발효에서는 다량의 거품이 발생되는 것을 관찰하였다.

• 동의생리병리학회지
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• 제19권2호
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• pp.452-458
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• 2005

Cordyceps militaris is a medicinal fungus, which has been used for patient suffering from cancer in Oriental medicine. It was reported previously that C. militaris extracts are capable of inhibiting tumor growth, however, the anti-poliferative effects of human cancer cells have not been poorly understood. In this study, to elucidate the growth inhibitory mechanisms of human cancer cells by treatment of aqueous extract of C. militaris (AECM) we investigated the anti-proliferative effects of AECM in human leukemia U937 cell line. AECM treatment inhibited the growth of U937 cells and induced the apoptotic cell death in a concentration-dependent manner, which was associated with morphological changes. We observed the up-regulation of cyclin-dependent kinase (Cdk) inhibitor p21(WAF1/CIP1) by p53-independent manner and activation of caspase-3 in AECM-treated U937 cells, however, the activity of caspase-9 was remained unchanged. Additionally, AECM treatment caused a dose-dependent inhibition of the expression of telomere regulatory gene products such as human telomere reverse transcriptase (hTERT) and telomerase-associated protein-1 (TEP-1). Taken together, these findings suggest that AECM-induced inhibition of human leukemic cell proliferation is associated with the induction of apoptotic cell death via modulation of several major growth regulatory gene products, and C. militaris may have therapeutic potential in human lung cancer.

• 공업화학
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• 제8권3호
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• pp.430-437
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• 1997

핵연료 분말제조 공정에서 발생하는 여액중의 미량 우라늄과 과산화수소 용액을 반응시켜 uranyl-peroxide 화합물을 제조하였다. 여액에 $CO_3{^{2-}}$가 공존할 경우에는 용해되어 있는 $UO_2{^{2+}}$가 침전되지 않기 때문에, 여액을 $98^{\circ}C$로 가열하여 $CO_3{^{2-}}$를 우선 제거하였다. Uranyl-peroxide 화합물 제조시 최적조건으로는 암모니아 가스로 여액의 pH를 9.5로 조절한 후 과량의 과산화수소 용액을 10ml/lit.-filtrate로 첨가하여 1시간 ageing시킬 때이며, 처리후 여액중의 우라늄농도는 3ppm 이하로 나타났다. 제조된 uranyl-peroxide 화합물을 FT-IR, X-ray, TG 및 화학분석 등을 통해 분석한 결과 화합물의 조성은 $UO_4{\cdot}2NH_4F$로 나타났으며, 초기 생성된 $1{\sim}2{\mu}m$의 $UO_4{\cdot}2NH_4F$ 입자들은 반응온도 $60^{\circ}C$ 및 pH 9.5에서 약 $4{{\mu}m}$로 성장하였다. 최적조건에서 제조된 입자들의 고/액 분리효율은 pH의 증가 및 반응온도의 상승에 따라 증가하는 경향으로 나타났다. 한편, 제조된 입자들의 결정형태는 SEM 및 XRD에 의한 분석결과 octahedral 형태로 나타났으며, 이 분말을 공기분위기에서 $650^{\circ}C$까지 열분해한 결과 $U_3O_8$으로 판명되어 핵연료 분말제조 공정으로 재순환이 가능하였다.

• 생명과학회지
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• 제8권6호
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• pp.627-637
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• 1998

수산가공공장에서 원료어 처리시 생성되는 부산물인 참치 내장중 유문수 조직으로부터 높은 활성을 가진 단백질 분해효소를 추출하고, 이것을 부분 정제하여 참치 유문수 유래 조효소(TPCCE)를 대량으로 제조하였다. 제조된 TP-CCE에 대한 최적활성조건을 규명하였으며, 아울러 시판 정제 단백질 분해효소들과 비교하였다. 또한 TPCCE의 열안정성을 높이고자 몇가지 종류의 담체에 물리적으로 흡착시켜 제조한 고정화 효소의 열안정성을 검토하였다. 1. 참치 유문수 조직으로부터 높은 활성을 가진 단백질 가수분해효소를 부분정제하여 조효소 상태를 추출하였으며 이때의 수율은 약 2.7% 정도로 매우 높았다. 활성은 천연기질인 카제인에 대하여 0.54 U/mg이었고, 합성기질인 BTEE와 BAEE에서는 각각 1.10과 2.69 U/mg로서 시판정제효소인 trypsin과 유사한 활성을 나타내었다. 2. 참치유문수 유래 조효소의 천연기질인 casein에 대한 가수분해의 최적조건은 pH 10.0, 반응온도 45$^{\circ}C$, 반응시간 12시간이었으며, 이 때의 가수분해도는 약 80%였다. 3. 참치 유문수로부터 추출된 조효소를 여러 가지 담체에 고정화시켰으며 이용된 담체중에서 고정화율은 Chitopearl, DEAE-Cellulose 및 키틴 순으로 가장 높았으며(70~80%), 합성기질인 BAEE에 대한 활성은 키틴, DEAE-Cellu-lose 및 키토산 고정화 효소의 순서로 각각 2.46 U/mg, 2.35U/mg, 및 2.29 U/mg이었고, BTEE에 대한 활성은 키토산, 키틴, CM-Cellulose의 순서로 각각 0.89 U/mg, 0.88 U/mg 및 0.86 U/mg이였다. 이중 키틴 고정화 효소가 모든 조건에서 충분한 효과를 보여 가장 효율적으로 나타났다. 4. 고정화 효소의 열안정성에서 대부분의 고정화 효소는 유리 TPCCE보다 높은 열안정을 보였으며, 특히 DEAE-Ce-llulose를 이용한 고정화 효소는 6$0^{\circ}C$의 높은 온도에서 7일이 경과한 후에도 약 95%의 활성을 유지하여 장시간의 효소 반응공정이나 고정화 효소를 이용한 컬럼 반응에서의 연속적 단백질 가수분해물 생성과 같은 공정에서 매우 효과적으로 이용될 수 있을 것으로 판단된다.

• 대한화학회지
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• 제27권4호
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• pp.279-286
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• 1983

몇가지의 알파입자를 방출하는 핵종, 즉 악티늄족 원소들, $^{207}Bi$ and $^{210}Po$을 전해석출하는 장치를 만들었다. 스텐레스 원판으로된 환원전극에 이 동위원소들을 석출했으며(석출부분 직경=18mm), 산화전극으로는 백금선을 썼다. 전해질로 염화암모늄을 쓰고, 초기 pH=4, 염소이온농도=0.6M이하, 용액부피=15ml로 하여 1.5암페어(전류밀도=0.59A/$cm^2$)의 전류를 100분간 흘려주어 98.3%의 석출 회수율과 ${\pm}$0.7%의 재현도를 얻었다. 석출된 시료의 알파스펙트럼을 측정한 결과 에너지 분리도로서 $^{210}Po=18.3keV, ^{234}U=21.8keV$ 및 $^{239}Pu=36.0keV$인 반치전폭(full width at half maximum)을 얻었다. 국산 천연우라늄(충북·괴산) 시료를 전해석출하여 그의 알파스펙트럼을 구한 결과 $^{238}U\;:\;^{234}U\;=\;:\;6.1{\times}10^{-5}$을 얻었으며 $1.8{\sim}10^{13} neutrons/cm^2{\cdot}sec$인 중성자속으로 144일 동안 쪼여준 238U 시료를 전해석출하여 그의 알파스펙트럼을 구한 결과 $^{238}U\;:\;^{239}Pu\;:\;241Am\;=\;100\;:\;0.0263\;:\;5.20{\times}10^{-5}$을 얻었다. 조사시료중의 $^{238}U$에 대한 본실험의 정량결과는 고체형광측정법 및 질량 스펙트럼법에 의한 결과들과 상대오차 1.6% 이내에서 일치하였으며, $^{239}Pu$의 경우는 음이온교환분리-알파스펙트럼 측정 및 삼불화테노일아세톤(thenoyltrifluoroacetone)을 쓴 용매추출-알파스펙트럼 측정에 의한 정량결과들과 상대오차 ${\pm}$4.0%이내에서 일치하였다.

• 한국지반공학회논문집
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• 제24권11호
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• pp.71-77
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• 2008

본 연구에서는 CPT 결과인 콘관입저항치 $q_c$값을 이용하여 말뚝의 극한수평단위지지력을 산정법을 제안하고자 한다. 이는 기존의 지반물성평가를 이용하여 평가되어 오던 간접적인 방법과 비교하여, 현장측정치의 직접적 적용을 위한 극한수평단위지지력 산정법 개발을 목표로 하고 있다. 점착력이 없는 사질토 지반을 대상으로 측정된 콘관입저항치 $q_c$값은 사질토지반에서 중요한 요소인 상대밀도, 연직응력, 수평응력에 대한 함수로 표현되며, 이는 기존에 제안되어온 극한수평지지력의 산정에 고려되는 요소들과 유사하다. 이러한 역학적 유사성을 바탕으로 CPT결과를 이용한 극한수평단위지지력 산정식을 제안하였다. 이는 점착력이 없는 사질토에 대상으로 하고 있으며, 그에 대한 해석을 위해 해석대상지반을 대상으로 제안된 산정식의 신뢰성을 확보하였다 극한수평단위지지력의 측정값과 예측값에 따른 비교에 대해 표준편차는 0.279를 보였으며, COV는 0.272의 값을 보여 측정된 극한수평단위지지력과 대체적으로 유사한 결과를 보였으며, 전반적으로 제안식에 의해 예측된 극한수평단위지지력이 실내모형실험을 통한 측정값에 근접함을 알 수 있다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제16권2호
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• pp.318-324
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• 2006

In order to develop an oral vaccine to prevent H. pylori infection, we have expressed the hpaA gene of H. pylori K51 isolated from Korean patients, encoding 29-kDa HpaA that is known to be localized on the cell surface and flagella sheath, in a live delivery vector system, Lactococcus lactis. The hpaA gene, amplified by PCR using the genomic DNA of H. pylori K51, was cloned in the pGEX-2T vector, and the DNA sequence analysis revealed that the hpaA gene of H. pylori K51 had 99.7% and 94.8% identity with individual hpaA genes of the H. pylori 26695 strain (U.K) and the J99 strain (U.S.A). A polyclonal anti-HpaA antibody was raised in rats using GST-HpaA fusion protein as the antigen. The hpaA gene was inserted in an E. coli-L. lactis-shuttle vector (pMG36e) to express in L. lactis. Western blot analysis showed that the expression level of HpaA in the L. lactis transformant remained constant from the exponential phase to the stationary phase, without extracelluar secretion. These results indicate that the HpaA of H. pylori K51 was successfully expressed in L. lactis, and suggest that the recombinant L. lactis expressing HpaA may be applicable as an oral vaccine to induce a protective immune response against H. pylori.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제45권3호
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• pp.236-242
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• 2017

본 연구에서는 미역을 이용하여 초고온 열산 가수분해, 효소 당화, 발효과정을 거쳐 아세톤, 부탄올, 에탄올을 생성하는 실험에 대해 진행하였다. 초고온 열산 가수분해에서의 최적 조건은 10%의 slurry, 270 mM의 황산, $160^{\circ}C$에서의 7.5분이었다. 초고온 열산 가수분해는 열처리 시간을 줄이고 적은 농도의 황산을 사용해도 더 많은 당과 적은 저해물질을 생성해 낸다는 장점이 있다. 효소 당화에서는 Viscozyme L (${\beta}-glucanase$, Novozymes)을 12 unit/ml으로 처리하는 것이 25.1 g/l로 가장 많은 단당을 생성했다. 발효에서는 C. acetobutylicum KCTC 1724이 비교적 낮은 pH 5.0에서 많은 아세톤, 부탄올, 에탄올을 생성하는 장점이 있었지만 mannitol을 모두 소비하지 못하는 단점이 있어 고농도의 mannitol 배지에 순치한 C. acetobutylicum KCTC 1724을 사용하여 발효를 진행하였다. 그 결과, 아세톤, 부탄올, 에탄올이 각각 0.99 g/l, 5.62 g/l, 2.44 g/l로 순치하지 않은 C. acetobutylicum KCTC 1724를 이용해 발효했을 때 보다 부탄올은 2.45 g/l, 에탄올은 1.10 g/l 증가했으며 수율($Y_{ABE}$)은 0.24에서 0.37로 증가했다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제47권4호
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• pp.555-564
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• 2019

Biodiesel is produced through the transesterification process in the presence of alcohol and a catalyst that catalyzes the conversion of triglycerides to esters and glycerol compounds. A more optimal product conversion can be achieved using enzymes, such as lipase. Lipase is reported to be produced in osmophilic yeasts due to the low water content in their natural habitats. Wild forest honey is one of the osmophilic natural habitats in Indonesia. However, lipase-producing yeast has not been reported in the Indonesian honey. In this study, we screened the lipase-producing yeasts isolated from wild forest honey collected from Central Sulawesi. The production profile and activity of lipase were determined at different pH values and temperatures. One promising yeast was isolated from the honey, which was identified as Zygosaccharomyces mellis SG 1.2 based on ITS sequence. The maximum lipase production (24.56 ± 1.30 U/mg biomass) was achieved by culturing the strain in a medium containing 2% olive oil as a carbon source at pH 7 and 30℃ for 40 h. The optimum pH and temperature for lipase activity were 6 and 55℃, respectively. The enzyme maintained 80% of its activity upon incubation at 25℃ for 4 h. However, the enzyme activity decreased by more than 50% upon incubation at 35 and 40℃ for 2 h. This is the first study to report the lipase producing capability of Z. mellis. Further studies are needed to optimize the enzyme production.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제30권1호
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• pp.57-63
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• 2017

Objective: Two experiments were conducted to determine the effects of adding exogenous phytase and xylanase, individually or in combination, as well as pelleting on nutrient digestibility, available energy content of wheat and the performance of growing pigs fed wheat-based diets. Methods: In Experiment 1, forty-eight barrows with an initial body weight of $35.9{\pm}0.6kg$ were randomly assigned to a $2{\times}4$ factorial experiment with the main effects being feed form (pellet vs meal) and enzyme supplementation (none, 10,000 U/kg phytase, 4,000 U/kg xylanase or 10,000 U/kg phytase plus 4,000 U/kg xylanase). The basal diet contained 97.8% wheat. Pigs were placed in metabolic cages for a 7-d adaptation period followed by a 5-d total collection of feces and urine. Nutrient digestibility and available energy content were determined. Experiment 2 was conducted to evaluate the effects of pelleting and enzymes on performance of wheat for growing pigs. In this experiment, 180 growing pigs ($35.2{\pm}9.0kg\;BW$) were allocated to 1 of 6 treatments according to a $2{\times}3$ factorial treatment arrangement with the main effects being feed form (meal vs pellet) and enzyme supplementation (0, 2,500 or 5,000 U/kg xylanase). Results: In Experiment 1, there were no interactions between feed form and enzyme supplementation. Pelleting reduced the digestibility of acid detergent fiber (ADF) by 6.4 percentage units (p<0.01), increased the digestibility of energy by 0.6 percentage units (p<0.05), and tended to improve the digestibility of crude protein by 0.5 percentage units (p = 0.07) compared with diets in mash form. The addition of phytase improved the digestibility of phosphorus (p<0.01) and calcium (p<0.01) by 6.9 and 7.6 percentage units respectively compared with control group. Adding xylanase tended to increase the digestibility of crude protein by 1.0 percentage units (p = 0.09) and increased the digestibility of neutral detergent fiber (NDF) (p<0.01) compared with control group. Supplementation of the xylanase-phytase combination improved the digestibility of phosphorus (p<0.01) but impaired NDF digestibility (p<0.05) compared with adding xylanase alone. In Experiment 2, adding xylanase increased average daily gain (p<0.01) and linearly improved the feed:gain ratio (p<0.01) compared with control group. Conclusion: Pelleting improved energy digestibility but decreased ADF digestibility. Adding xylanase increased crude protein digestibility and pig performance. Phytase increased the apparent total tract digestibility of phosphorus and calcium. The combination of phytase-xylanase supplementation impaired the effects of xylanase on NDF digestibility.