• 한국가금학회:학술대회논문집
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• 한국가금학회 2004년도 제21차 정기총회 및 학술발표회
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• pp.28-30
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• 2004

사료중 미역제품 수준이 타고난 면역반응을 활성화한 육계병아리의 생산성과 항산화계에 미치는 영향을 조사하였다. LPS를 주입하여 타고난 면역반응을 활성화하였다. 미역제품 2.0 % 사료는 뇨산태 질소의 배설량을 감소시켜 질소밸런스와 사료효율을 유의하게 증가시켰다(P<0.05), 미역제품 1.0 % 사료는 타고난 면역 활성화시의 생산성 감소를 완화시켰다. 미역제품 2.0 % 사료는 혈장 SOD의 활성을 낮추었다. 그러나 타고난 면역의 활성화는 적혈구 세포액의 SOD 활성과 혈장 peroxide 수준을 유의하게 높였다. 미역제품 사료는 과산화물분해효소의 활성을 유의하게(P<0.05)높였다. 본 성적은 육계 병아리에서 미역제품 2.0 % 사료는 단백질 분해량을 감소시킴으로써 단백질 축적량을 높여서 육계병아리의 생산성을 증가시키는 것을 나타내었다. 그리고 미역제품 2.0 % 사료 급여시 급성기 반응 및 정상 병아리의 항산화계효소 활성 감소, 생산성의 증가는 혈액 항산화계의 변화와 연계된다는 것을 나타내었다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제46권2호
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• pp.183-192
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• 2004

급성 기 반응중인 육계에서 사료 중 크릴 밀의 생산성과 SOD 활성에 미치는 영향을 조사하기 위하여 크릴 밀 A와 B를 이용한 실험 1과 크릴 밀 A를 이용한 확인 실험 2가 실시 되었다. 실험사료는 옥수수 대두박 위주의 기초 사료 와 기초 사료 중 대두박과 2.0%의 크릴 밀 A(수입) 또는 크릴 밀 B(수입)를 대치한 사료이다. 실험 사료를 1 일령 육계 병아리에 급여하여 Salmonella typhymurium lipopolysaccharide (LPS)를 복강 내 주입하여 급성 기 반응을 발생시킨 2 주령 육계의 생산성과 Superoxide dismu- tase(SOD) 활성에 미치는 영향을 Saline을 주입한 대조와 비교하였다. 증체량, 사료 섭취량 및 사료효율은 크릴 밀 A와 크릴 밀 B 사료를 급여한 육계사이에 차이가 있었다. 크릴 밀 사료를 급여한 육계에서 급성기 반응은 간장과 비장 무계를 높였다. 그리고 급성기 반응은 크릴 밀 사료를 급여한 육계 병아리의 간장과 적혈구 세포액의 MnSOD와 Cu/ZnSOD 활성을 높였다. PHA-p 반응에 미치는 크릴 밀 사료의 영향은 없었다. 크릴 밀 B는 면역반응 후 회복중인 육계의 생산성을 향상시켰으나 크릴 밀 A에서는 이러한 영향이 없었다. 이상과 같이 크릴 밀의 종류에 따라 급성기반응시 와 회복시의 생산성은 SOD 활성의 변화로부터 산화 스트레스의 영향을 받고 있다는 것을 시사하고 있다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제17권2호
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• pp.207-217
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• 2007

The Saccharomyces0 cerevisiae KNU5377 strain, which was isolated from spoilage in nature, has the ability to convert biomass to alcohol at high temperatures and it can resist against various stresses [18, 19]. In order to understand the defense mechanisms of the KNU5377 strain under menadione (MD) as oxidative stress, we used several techniques for study: peptide mass fingerprinting (PMF) by matrix-assisted laser desorption/ionization-time of flight (MALDI-TOF) mass spectrometry (MS) followed by two-dimensional (2D) gel electrophoresis, liquid chromatography electrospray ionization tandem mass spectrometry (LC-ESI-MS/MS), and surface-enhanced laser desorption ionization-time of flight (SELDI-TOF) technology. Among the 35 proteins identified by MALDI-TOF MS, 19 proteins including Sod1p, Sod2p, Tsa1p, and Ahp1p were induced under stress condition, while 16 proteins were augmented under normal condition. In particular, five proteins, Sod1p, Sod2p, Ahp1p, Rib3p, Yaf9p, and Mnt1p, were induced in only stressed cells. By LC-ESI-MS/MS analysis, 37 proteins were identified in normal cells and 49 proteins were confirmed in the stressed cells. Among the identified proteins, 32 proteins were found in both cells. Five proteins including Yel047cp and Met6p were only upregulated in the normal cells, whereas 17 proteins including Abp1P and Sam1p were elevated in the stressed cells. It was interesting that highly hypothetical proteins such as Ynl281wp, Ygr279cp, Ypl273wp, Ykl133cp, and Ykr074wp were only expressed in the stressed cells. SELDI-TOF analysis using the SAX2 and WCX2 chips showed that highly multiple-specific protein patterns were reproducibly detected in ranges from 2.9 to 27.0 kDa both under normal and stress conditions. Therefore, induction of antioxidant proteins, hypothetical proteins, and low molecular weight proteins were revealed by different proteomic techniques. These results suggest that comparative analyses using proteomics might contribute to elucidate the defense mechanisms of KNU5377 under MD stress.

• 한국식품영양과학회지
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• 제27권6호
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• pp.1105-1109
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• 1998

The superoxide dismutase(SOD) in peeled pericarp of cucumber was most stable at pH 8.0 and relatively stabe between pH 5.0 and 9.0. The enzyme was stable up to 6$0^{\circ}C$ and retained 12% by heat treatment at 10$0^{\circ}C$ for 5 min. At pH 2.0, the peeled pericarp enzyme activity was decreased to 10% by incubation for 3 hrs. However, the enzyme activity was increased above 25% after incubating the enzyme at pH 7.0 for 6 hrs. Retention of SOD activity in cucumber by various heating methods was also measured. The residual SOD activities of peeled pericarp and whole cucumber was estimated to be 25% and 27% after blanching(2 min), respectively. The skin enzyme retained 53% of its activity after steaming (3 min). When the peeled pericarp enzyme was incubated at 4$^{\circ}C$ for 20 days, the enzyme activity remained about 81%. However, when the enzyme incubated at 3$0^{\circ}C$ for 20 days, the peeled pericarp enzyme activity decreased to 17% of its original activity. The enzyme activity of peeled pericarp cucumber was not changed after exhaustive dialysis for 3 days, which indicated that the SOD activity in cucumber seems to have molecular weight above 12,000.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제12권6호
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• pp.591-599
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• 2005

본 실험은 반응표면분석법을 이용하여 양배추(썸머파워)의 추출조건에 따른 이화학적 특성을 평가하였다. 중심합성계획법에 따라 시료에 대한 용매비($10\~30$mL/g), 에탄올 농도($0\~100\%$) 및 추출온도($35\~95^{\circ}C$)를 달리하였을 때 회귀식의 $R^2$는 추출수율, 전자공여작용, tyrosinase 저해효과 및 SOD유사활성에서 각각 0.8162(p<0.1), 0.8173(p<0.1), 0.9374(p<0.01)와 0.9116(p<0.05)로 분석되었다. 조건별 추출물의 수율, 전자공여능, SOD유사활성에 대한4차원 반응표면을 superimposing하여 얻은 최적 추출조건 범위는 시료에 대한 용매비 $15\~30$ mL/g, 에탄을 농도$40\~80\%$, 추출온도 $50\~90^{\circ}C$로 나타났다. 최적 추출조건 범위내의 임의의 조건인 시료에 대한 용매비 25 mL/g, 에탄을 농도 $50\%$ 및 추출온도 $70^{\circ}C$을 각각의 회귀식에 대입하여 얻은 예측값은 추출물의 수율 $37.51\%$, 전자공여능 $45.66\%$, tyrosinase 저해효과 $53.59\%$, 아질산염 소거능의 경우 $73.30\%$(pH 1.0), $65.06\%$(pH 3.0), $16.41\%$(pH 4.2) 및 SOD 유사활성 $31.01\%$로 나타났다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제46권2호
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• pp.173-182
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• 2004

급성기 반응중인 육계 병아리의 생산성에 미치는 크릴 밀 사료 급여의 영향이 조사되었다. 육계 병아리 1 일령 부터 크릴 밀 0.0 %(기초), 0.5% 및 1.0% 함유 실험사료를 급여하고, 2 주령인 8, 10 및 12 일령에 3회에 걸처 Salmonella typhymurium lipopolysaccharide(LPS)를 복강 내 주입하여 발생된 급성기 반응시의 생산성과 SOD 활성을 Saline을 주입한 대조와 비교하였다. 크릴 밀 1.0% 사료를 급여한 육계에서 급성기 반응은 증체량과 사료 효율을 유의하게(p<0.05) 감소 시겼으나, 급성기 반응에서 회복중인 3 주령 병아리의 증체량과 사료 효율은 대조군과 차이가 없었다. 급성기 반응은 간장과 비장무게를 무겁게 하였고, 크릴 밀 사료를 급여한 병아리의 적혈구 세포액 MnSOD 와 Cu/ZnSOD 활성을 높이는 경향을 보였으나, PHA-p 과민증은 크릴 밀 사료 급여나 면역반응의 영향이 없었다. 본 성적은 부화 후 2주간의 크릴 밀 급여가 급성기 반응중의 생산성과 SOD 활성에 영향을 미친다는 것을 나타내었다.

• Journal of Yeungnam Medical Science
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• 제17권1호
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• pp.21-30
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• 2000

당뇨쥐에서 운동부하가 골격근과 간의 항산화효소 활성도에 미치는 영향과 산소유리기에 의한 조직손상 여부블 관찰한 연구 결과를 요약하면 다음과 같다. Strcptozotocin으로 유도한 당뇨군의 혈당농도(mg/dL)는 $344{\pm}14.8$로서 대조군의 $117{\pm}2.7$보다 높았으며(p<0.001) 운동부하에 의해서 유의하게 감소하였다(p<0.01). 혈장 인슐린 농도(${\mu}U/mL$)는 당뇨군에서 $8.5{\pm}0.5$로서 대조군의 $20.6{\pm}1.4$보다 유의하게 낮았으며(p<0.001) 운동부하후에는 운동부하전과 비교하여 차이가 없었다. 당뇨군에서 실제 운동부하의 정도를 평가하기 위해서 측정한 운동부하후 골격 끈파 간의 당원농도(mg/100 g wet wt.)는 각각 $1.0{\pm}0.1$과 $7.7{\pm}0.8$로서 운동부하전과 비교시 모두 유의하게 감소하였다(p<0.001, p<0.01). 당뇨군의 골격근과 간의 항산화효소 즉 superoxide dismutase(SOD), glutathionc pcroxidase(GPX) 및 catalase(CAT)의 활성도는 운동부하에 의해서 각기 다른 반응을 보였다. 골격근의 SOD 활성도(unit/mg protein)는 대조군에서 $6.3{\pm}0.2$였으며 당뇨군에서는 $5.8{\pm}0.2$로서 대조군과의 사이에 유의한 차이를 발견할 수 없었으나 운동부하후에는 $5.0{\pm}0.1$로서 대조군과 운동부하전 당뇨군보다 유의하게 감소하였다(p<0.001, p<0.01). GPX 활성도(nmol/min/mg protein)는 당뇨군에서 운동부하전후에 각각 $2.3{\pm}0.2$와 $1.8{\pm}0.1$로서 대조군의 $1.6{\pm}0.0$보다 다같이 높았으나(p<0.05, p<0.05) 운동부하에 의해서 영향을 받지 않았다. CAT 활성도(pmol/min/mg protein)는 당뇨군에서 $7.6{\pm}0.7$로서 대조군의 $6.3{\pm}0.7$과 비교하여 차이가 없었으나 훈동부하후에는 $4.6{\pm}0.3$으로서 대조군보다 감소하였으며(p<0.05) 당뇨군의 운동부하전보다도 감소하였다(p<0.01). 당뇨군의 MDA 농도는 대조군과 비교하여 차이가 없었으며 당뇨군에서 운동부하에 의한 영향도 받지 않았다. 간의 SOD 활성도는 대조군에서 $11.3{\pm}0.2$였으며 운동부하전 당뇨군에서는 $9.6{\pm}0.3$으로서 유의하게 감소하였다(p<0.01). 당뇨군에서 운동부하전후 측정한 SOD 활성모는 대조군과 비교하여 다같이 감소하였으나(p<0.01, p<0.001), 운동부하에 의한 영향은 없었다. 당뇨군외 GPX와 CAT의 활성도는 대조군과 비교하여 유의한 차이가 없었으며 당뇨군에서 운동 부하에 의한 변화도 없었다. 운동부하전 당뇨군의 MDA 농도(nmol/g wet wt.)는 $38.5{\pm}1.3$으로서 대조군의 $24.8{\pm}0.9$에 비해서 유의하게 증가하였으며(p<0.001) 운동부하에 의해서는 대조군보다는 높았으나(p<0.001) 운동부하전과 비교하여서는 차이가 없었다. 이상의 결과를 종합하면 당뇨쥐에서 골격근은 운동부하로 인한 산화 스트레스에 대한 적응과정을 통해서 손상이 없었으나, 간 조직은 당뇨병 자체로 인한 산소유리기의 발생으로 손상의 위험이 있었으나 운동부하에 의한 더 이상의 손상은 없었다.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제10권1호
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• pp.73-77
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• 2005

A Cu,Zn superoxide dismutase (SOD1) cDNA was cloned from the spider, Araneus ventricosus. The A. ventricosus SOD1 (AvSOD1) cDNA contains an open reading frame of 495 bp encoding 165 amino acid polypeptide with a predicted molecular mass of 17,114 Da and pI of 6.55, and possesses the typical metal binding ligands of six histidines and one aspartic acid common to SOD1s. The deduced amino acid sequence of the AvSOD1 cDNA showed $51\%$ identity to Ceratitis capitata SOD1, and $50\%$ to SOD1 sequences of both Drosophila melanogaster and Chymomyza amoena. Northern blot analysis revealed the presence of AvSOD1 transcripts in all tissues examined.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제26권11호
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• pp.1881-1890
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• 2016

Manganese superoxide dismutase (MnSOD) is a vital enzyme that protects cells from free radicals through eliminating superoxide radicals ($O^{2-}$). Hirudin, a kind of small active peptide molecule, is one of the strongest anticoagulants that can effectively cure thrombus diseases. In this study, we fused Hirudin to the C terminus of human MnSOD with the GGGGS linker to generate a novel dual-feature fusion protein, denoted as hMnSOD-Hirudin. The hMnSOD-Hirudin gene fragment was cloned into the pET15b (SmaI, CIAP) vector, forming a recombinant pET15b-hMnSOD-Hirudin plasmid, and then was transferred into Escherichia coli strain Rosetta-gami for expression. SDS-PAGE was used to detect the fusion protein, which was expected to be about 30 kDa upon IPTG induction. Furthermore, the hMnSOD-Hirudin protein was heavily detected as a soluble form in the supernatant. The purification rate observed after Ni NTA affinity chromatography was above 95%. The hMnSOD-Hirudin protein yield reached 67.25 mg per liter of bacterial culture. The identity of the purified protein was confirmed by western blotting. The hMnSOD-Hirudin protein activity assay evinced that the antioxidation activity of the hMnSOD-Hirudin protein obtained was $2,444.0{\pm}96.0U/mg$, and the anticoagulant activity of the hMnSOD-Hirudin protein was $599.0{\pm}35.0ATU/mg$. In addition, in vitro bioactivity assay showed that the hMnSOD-Hirudin protein had no or little cytotoxicity in H9c2, HK-2, and H9 (human $CD_4{^+}$, T cell) cell lines. Transwell migration assay and invasion assay showed that the hMnSOD-Hirudin protein could suppress human lung cancer 95-D cell metastasis and invasion in vitro.

• Journal of Photoscience
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• 제11권3호
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• pp.115-120
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• 2004

For the expression study of antioxidant isoenzyme genes in rice (Oryza sativa L.) plants, extensive searches for genes of superoxide dismutase (SOD), ascorbate peroxidase (APX), and catalase (CAT) isoforms were performed through the GenBank database. The genes for two cytosolic and one plastidic CuZn-SOD, one Fe-SOD, two Mn-SOD, two cytosolic and two chloroplastic (stromal and thylakoid) APX, and three CAT isoforms were available in japonica-type rice. These isoforms were named as cCuZn-SOD1, cCuZn-SOD2, pCuZn-SOD, Fe-SOD, Mn-SOD1, Mn-SOD2, cAPXa, cAPXb, Chl_sAPX, Chl_tAPX, CATa, CATb, and CATc, respectively. Since they shared a high degree of homology in the nucleotide and amino acid sequences, the gene-specific primers for the genes were designed directly from their full-length cDNAs found in the database except for the CATa gene. These primers were used in the RT-PCR analysis to investigate the differential expression of antioxidant isoenzyme genes in rice plants from the seeds irradiated with low doses (2, 4, 8, and 16 Gy) of gamma-radiation. The gammairradiation slightly increased the transcripts of pCuZn-SOD, while those of Fe-SOD, cAPXb, and CATb decreased. However, no substantial differences were observed in the expression of all the isoenzyme genes between the control and irradiated groups. In this study, gene specific primers for thirteen SOD, APX and CAT isoenzymes were constructed from the full-length cDNAs. The results of RT-PCR analysis obtained by using these primers suggests that the expression levels of SOD, APX, and CAT isoenzyme genes in rice seedlings were hardly affected by gamma-irradiation at the seed stage.