• 생명과학회지
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• 제25권2호
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• pp.237-242
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• 2015

탄산칼슘 형성세균에 의한 건축물 균열보수 및 그들의 내구성 증진은 기존 화학제에 비해 친환경적이며, 영구적이라는 측면에서 그들의 응용에 대한 연구는 중요한 위치를 차지하고 있다. 그러나 균열복구 기전이 세균의 대사에 의한 calcite crystal 형성과정에서 기인되는 것으로, 대사과정 중 산 형성으로 시멘트 기반 콘크리트 건축물에 대한 위해 가능성 논란이 지속 제기되었다. 따라서 본 연구는 시멘트 모르타르에 대한 생물학적 부식능이 있는 방제대상 미생물을 결정하고 시멘트 콘크리트 건축물에의 안전한 적용을 위한 다기능성 탄산칼슘 형성세균을 평가하기 위해 수행되었다. 이를 위해 첫째, 건축물에서 분리된 균사형 진균, 효모, 세균 균주들을 대상으로 chalky test를 실시하여 $CaCO_3$에 대한 가용화능을 평가하였다. 그 결과 건축물에서 분리된 세균 균주의 경우 가용화 능이 없는 것으로 평가되었으며, C. sphaerospermum KNUC253 및 P. prolifica KNUC263 균주가 $CaCO_3$에 대한 가용화 활성을 보여, 시멘트 기반 건축물 표면에서 방제되어야 균주로 판단된다. 둘째, 독도 토양 및 건축물에서 분리되어 시멘트 표면 진균생장 억제효과, 시멘트 표면균열을 수복 및 수분 침투력 감소효과가 보고된 특허등록 균주 A. nicotianae KNUC2100, B. thuringiensis KNUC2103, S. maltophilia KNUC2100 및 B. aryabhatti KNUC205들이 $CaCO_3$을 가용화하지 않음을 볼 때 산 형성으로 인한 시멘트 모르타르 주성분인 $CaCO_3$에 대한 위해는 없을 것으로 평가된다. 이에 더하여 그들 중 B. aryabhatti KNUC205, A. nicotianae KNUC2100의 경우 건축소재 열화가능성의 판단근거로 널리 활용되고 있는 bio-degradative assay에서 다양한 고분자물질 구성요소에 대해 활성을 나타내지 않아 다양한 건축환경에 대해 활용 가능성을 보여주었다.

• 한국토양비료학회지
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• 제45권5호
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• pp.817-821
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• 2012

Soil samples collected from abounded mines of Boryeong area in South Korea were used in isolating bacterial strains and their capacity to solubilize inorganic phosphates and heavy metal tolerance were assessed in vitro. Three different inorganic phosphate sources (Ca phosphate, Fe phosphate, and Al phosphate) and four different heavy metals (Co, Cd, Pb and Zn) each with three concentrations ($100{\mu}g\;mL^{-1}$, $200{\mu}g\;mL^{-1}$, and $400{\mu}g\;mL^{-1}$) were used. The bacterial isolates PSB-1, PSB-2, PSB-3, and PSB-4 solubilized significantly higher amount of Ca phosphate during the first five days of incubation though subsequent drop in soluble phosphorus level in the medium was observed at the later stage (after 5 days) of the incubation. Solubilization of Ca phosphate and Fe phosphate was concomitant with the acidification of the culture medium compared to the control where it remained constant. Isolated strains could solubilize Fe phosphate to certain extent ($25-45{\mu}g\;mL^{-1}$) though solubilization of Al phosphate was found negligible. All the isolates were tolerant to heavy metals (Cd, Pb, and Zn) up to the concentration of $400{\mu}g\;mL^{-1}$ except PSB-1 and PSB-8, which were shown to be vulnerable to Co even at $100{\mu}g\;mL^{-1}$. Heavy metal tolerant strains should be further evaluated for plant growth promoting activities also under field conditions in order to assess their agricultural and environmental significance.

• 한국환경농학회지
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• 제30권1호
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• pp.31-36
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• 2011

축산농가에서 발생되는 돈분 슬러리의 처리 능력을 평가하기 위하여 Full-scale의 단상 혐기성 소화조에서 중온소화와 고형물 체류시간을 20일로 하여 연속식으로 운전하면서 성능평가 및 특성연구를 실시하였다. 운전기간 중 알칼리도는 약 4,000 mg/L(3,500~9,000 mg/L as $CaCO_3$)이였고, 소화조내의 pH는 7.5~8.0 범위로 약간 높은 경향이었으나 pH는 안정적이었다. 바이오가스의 발생량은 OLR 1.2 $g{\cdot}COD/L{\cdot}day$에서 0.69 L/L/day의 바이오가스를 생산하였고, 제거된 COD를 바탕으로 계산된 메탄가스 발생량은 63% 수준이였다. 생산된 바이오가스 중 메탄가스 함량은 65~70%이었고, CO2는 약 30% 전후였으며, 열병합 발전을 실시하였을 때 총전력요구량의 50~75% 수준을 공급하였다. 또한 발전기 부하가 5~9 kW시 평균 1 kWh의 전력을 생산하기 위한 바이오가스 소모량은 약 1.8 $m^3$이였다. 따라서 실제 규모의 plant에서 약 500일간 운전한 결과 유입되는 돈분 슬러리의 TS 농도에 상관없이 소화조 내에 일정 농도의 유기물을 확보할 수 있었고, 바이오가스의 발생량은 일반적인 축산분뇨 가스 발생량 보다 높게 나타나 단상 혐기성 소화공정으로 고효율 처리가 가능한 것으로 나타났다.

• BMB Reports
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• 제29권3호
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• pp.253-260
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• 1996

An enzyme that hydrolyzes flavin-adenine dinucleotide (FAD) was found to be present in rat liver lysosomal membrane prepared from Triton WR-1339 filled lysosomes (tritosomes) purified by flotation on sucrose. This FAD phosphohydrolase (FADase) exhibited optimal activity at pH 8.5 and had an apparent Km of approximately 3.3 mM. The activity was decreased 50~70% by dialysis against EDTA and this was restored by $Zn^{2+}$, $Mg^{+2}$, $Hg^{+2}$, and $Ca^{+2}$ ions inhibited the enzyme, but $F^-$ and molybdate had no effect. The enzyme was also inhibited by p-chloromercuribenzoate (pCMB), reduced glutathione and other thiols, cyanide, and ascorbate. The presence of ATP, ADP, AMP. ${\alpha}-{\beta}-methylene$ ATP, AMP-p-nitrophenyl phosphate (PNP), GMP, and coenzyme A (CoA) decreased the activity on FAD, but pyrimidine nucleotides, adenosine, adenine, or $NAD^+$ were without effect. Phosphate stimulated the activity slightly. FAD phosphohydrolase activity was separated from ATPase and inorganic pyrophosphatase activities by solubilization with detergents and polyacrylamide gel electrophoresis and by linear sucrose density gradient centrifugation suggesting that the enzyme is different from ATPase, inorganic pyrophosphatase, and soluble lysosomal FAD pyrophosphatase. Paper chromatography showed that FAD was hydrolyzed to flavin mononucleotide (FMN) and AMP which were further hydrolyzed to riboflavin and AMP by phosphatases known to be present in lysosomal membranes. Incubation of the intact Iysosomes with pronase showed that the active site of FAD phosphohydrolase must be oriented to the cytosol. The FAD hydrolyzing activity was detected in Golgi, microsome, and plasma membrane, but not in mitochondria or soluble lysosomal preparations.