양파의 매운 맛과 냄새를 감소시켜 섭취가 용이하도록 흑양파를 제조하고자 하였으며, 제조조건을 선발하기 위해서 숙성온도, 양파 크기, 그리고 양파 외부의 처리방법을 다르게 하여 흑양파를 제조하고, 각각의 흑양파 물 추출물에 대한 항산화 효과를 평가함으로서 흑양파를 새로운 식품 소재로 사용할 수 있는 흑양파 제조의 기초자료를 조사하였다. 온도에 따른 흑양파 제조효과에서 온도 증가에 따라 갈변효과가 증가하였다. 양파의 크기별은 100 g의 작은 양파와 뿌리와 줄기를 자른 양파의 갈변효과가 좋았다. 생양파보다 제조한 흑양파의 색도와 ${\Delta}E$ 값은 크게 증가하였으며 $90^{\circ}C$일 때 5.53 이었고, 총 페놀 함량은 온도의 증가에 따라 증가하는 경향을 보였는데 $90^{\circ}C$에서 9.19 mg/g이었다. $90^{\circ}C$에서 껍질 있는 작은 양파의 총 페놀함량은 11.62 mg/g으로 가장 높았다. 각 항산화 효과를 놓고 본 때 $90^{\circ}C$에서 껍질있는 작은 흑양파의 효과가 가장 좋았으며, DPPH 라디칼 소거능은 48%에 달하였고 아질산염 소거능도 타 처리구 보다 좋은 결과이었다. 흑양파 제조방법에 따른 기능성 성분을 분석한 결과 박피하지 않고 뿌리와 줄기를 자른 90-S-C 처리구가 갈변도, 총 페놀의 함량이 가장 높게 검출되었다. 이상의 결과를 종합하여 볼 때 $90^{\circ}C$에서 껍질로 싸여 있는 100 g 작은 양파의 갈변효과가 가장 우수하였다.
90 kDa-heat shock protein (HSP90)은 여러 가지 스트레스에 의해서 유도되는 주요 스트레스단백질 가운데 하나이다. HSP90은 스트레스가 없는 정상적인 상황에서도 일정량 합성되는 단백질로, 세포 내에서 kinases나 스테로이드호르몬 수용체와 같은 여러 조절단백질 및 구조 단백질과 결합하는 것으로 알려져 있다.본 연구에서는 HSP90의 생화학적인 특성을 조사하는데 사용할 목적으로DEAE- cellulose chromatography, hydroxyapatite chromatography, Sephacryl S-300 gel filtration의 방법으로 닭근육조직으로부터 HSP90을 순수 분리하고, 이에 대한 단일클론항체를 murine hybridoma technique을 이용하여 생성하였다. 생성된 클론들에 대해서 ELISA와 Western blot을 실시한 결과 HSP90을 인지하는 A204, C112, C302, C410의 4가지 단클론을 얻었다. 특히 C112는 Western blot과 native immunoprecipitation 실험에서 인간, 토끼, 닭, 쥐, 어류의 HSP90을 인지하지만 초파리, E. coli의 HSP90은 인지하지 못하는 것으로 나타났다.
하이어 풀러렌의 구성요소인 나머지 단위에 대하여 연구하였다. 나머지 단위에 2개의 $C_1$이 존재할 때마다 $C_{90}$의 에너지는 약 11.0 kcal/mol 정도 증가하였으며 나머지 단위의 평면성이 $1.0{\beta}$만큼 증가할 때마다 5.6 kcal/mol 정도의 에너지가 증가하였다. 따라서 46개의 $C_{90}$ 이성질체 중에서 나머지 단위에 $C_1$도 존재하지 않고 나머지 단위의 평면성이 적은 것이 안정하다는 사실을 알 수 있었다. 제 존재가 확인되는 $C_{90}$이성질체들은 이러한 조건을 만족하고 있다.
Journal of Advanced Marine Engineering and Technology
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제33권1호
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pp.144-152
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2009
This paper propose highly miniaturized active $90^{\circ}C$ phase difference power divider and combiner for application to wireless communication system. The conventional passive $90^{\circ}C$ power divider and combiner cannot be integrated on MMIC because of their very large circuit size. Therefore, the highly miniaturized active $90^{\circ}C$ phase difference power divider and combiner are required for a development of highly integrated MMIC. In this paper, the highly miniaturized active $90^{\circ}C$ phase difference power divider and combiner employing InGaAs/GaAs HBT were designed, fabricated on GaAs substrate. According to the results, the circuit size of fabricated active $90^{\circ}C$ phase difference power divider and combiner were $1.67{\times}0.87$ mm and $2.42{\times}1.05$ mm, respectively, which were 31.6% and 2.2% of the size of conventional passive branch-line coupler. The output gain division characteristic of proposed divider circuit showed 8.4 dB and 7.9 dB respectively, and output phase difference characteristic showed $-89.3^{\circ}C$. The output gain coupling characteristic of proposed combiner circuit showed 9.4 dB and 10.5 dB respectively, and output phase difference characteristic showed $-92.6^{\circ}C$. The highly miniaturized active $90^{\circ}C$ phase difference power divider and combiner exhibited good RF performances compared with the conventional passive branch-line coupler.
The 90-kDa heat shock protein (HSP90) normally functions as a molecular chaperone participating in folding and stabilizing newly synthesized proteins, and refolding denatured proteins. The HSP90 inhibitor geldanamycin (GA) occupies the ATP/ADP binding pocket of HSP90 so inhibits its chaperone activity and causes subsequent degradation of HSP90 client proteins by proteasomes. Here we show that GA reduces the level of endogenous c-Jun in human embryonic kidney 293 (HEK293) cells in a time and dose dependent manner, and that this decrease can be reversed by transfection of HSP90 plasmids. Transfection of HSP90 plasmids in the absence of GA increases the level of endogenous c-Jun protein, but has no obvious affect on c-Jun mRNA levels. We also showed that HSP90 prolongs the half-life of c-Jun by stabilizing the protein; the proteasome inhibitor N-benzoyloxycarbonyl (Z)-Leu-Leu-leucinal (MG132) blocks the degradation of c-Jun promoted by GA. Transfection of HSP90 plasmids did not obviously alter phosphorylation of c-Jun, and a Jun-2 luciferase activity assay indicated that over-expression of HSP90 elevated the total protein activity of c-Jun in HEK293 cells. All our evidence indicates that HSP90 stabilizes c-Jun protein, and so increases the total activity of c-Jun in HEK293 cells.
The Apostichopus japonicus is an important species in some Asia countries including Korea, China and Japan. The purpose of the present study was to investigate the differential gene expression of heat shock protein90 (Hsp90) and ferritin as a biomarker for the thermal stress during water temperature rising in the sea cucumber, A. japonicus. The A. japonicus (1.4 g) was cultured in incubator of separate temperature ($15^{\circ}C$, $20^{\circ}C$, $25^{\circ}C$ and $30^{\circ}C$) for each 0, 3, 6, 12, 24, 48 hours. The mRNA expression levels of Hsp90 and ferritin were examined using RT-PCR assay. Results showed that, the expression of Hsp90 mRNA was not significantly changed at $15^{\circ}C$. The expression of Hsp90 mRNA was significantly increased at high temperature such as $20^{\circ}C$ and $25^{\circ}C$. Furthermore, Hsp90 mRNA was early increased at $25^{\circ}C$ than $20^{\circ}C$. The ferritin mRNA was similar expression pattern with Hsp90. But, Hsp90 mRNA was more sensitive than ferritin mRNA at high thermal stress. These results indicate that Hsp90 and ferritin mRNAs were involved in the temperature changes response and may be play an important role in mediating the thermal stress in A. japonicas.
본 연구에서는 탁주 제성 후 90일간 저장하면서 저장온도($4^{\circ}C$, $20^{\circ}C$)와 알코올 농도(6%, 8%, 10%, 12%)에 따른 탁주의 품질 특성을 분석하였다. $4^{\circ}C$에서 90일간 저장한 탁주의 경우 $20^{\circ}C$에서 90일간 저장한 탁주보다 효모 생균수가 적었으며 알코올 농도가 높을수록 그 차이가 증가하였다. 탁주의 총산도 및 유리아미노산 함량은 $4^{\circ}C$에서 90일간 저장하여도 차이는 없었다. 알코올 농도 6%의 탁주를 $4^{\circ}C$에서 저장한 경우 lactic acid의 함량은 1,883.5 mg/L에서 1,914.5 mg/L로 90일 후 차이가 미비하였으나, $20^{\circ}C$에서 저장한 탁주의 경우 4,736.1 mg/L로 증가하였다. 알코올 농도 6%의 탁주를 $4^{\circ}C$에서 90일까지 저장하여도 총 아미노산 함량에는 큰 차이를 보이지 않았지만, $20^{\circ}C$에서 저장한 경우 $4^{\circ}C$에서 저장한 탁주보다 2배 이상 높은 함량을 보였다. 모든 실험구에서 알코올 농도에 따른 저장성 변화는 관찰 되지 않았다. 결론적으로 탁주를 $4^{\circ}C$에서 보관한다면 유통 기한이 현행(30일 이상)보다 연장될 수 있을 것으로 보인다.
본 연구에서는 담수사육 감성돔을 대상으로 수온을 상승시켰을 때, 세포적 스트레스 측면에서 HSP90 및 HSP70 mRNA의 발현 정도를, 신경-내분비적 스트레스 측면에서 혈장 cortisol 및 glucose 농도를 조사하였다. RT-PCR법을 이용하여 생식소로부터 HSP90 (891 bp) 및 HSP70 (465 bp) cDNA 단편을 클로닝 하여, 타 종과 그 상동성을 비교해 본 결과, 감성돔 HSP90은 참돔 HSP90과 99%, 무지개송어 HSP90과 95%, 대서양 연어HSP90과 94%, zebrafish HSP90과 94%로 나타났으며, 감성돔 HSP70은 무지개송어 HSP70과 96%, silver seabream HSP70과 95%, zebrafish HSP70과 95%의 상동성을 나타내었다. 감성돔의 사육수온을 $30\;^{\circ}C$로 상승시켰을 때, HSP90 mRNA는 모든 조직에서 그 발현 정도가 $20\;^{\circ}C$ 실험구에 비하여 $7{\sim}9$배 정도 높았으나, HSP70 mRNA는 생식소에서만 발현하는 것으로 나타났다. 혈장 cortisol 및 glucose 농도는 $20\;^{\circ}C$ 실험구에 비하여 $30\;^{\circ}C$ 실험구에서 유의하게 증가한 것으로 나타났다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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