• 제목/요약/키워드: ${\alpha}-glucoamylase$

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Hydrolysis of Starch by $\alpha$-Amylase and Glucoamylase in Supercritical Carbon Dioxide

  • CHUL KIM;LEE, HYEON SUP;YEON WOO RYU
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제4권3호
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    • pp.230-232
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    • 1994
  • The enzymes $\alpha$-amylase and glucoamylase used in starch hydrolysis were found active in the supercritical carbon dioxide solvent Higher hydrolysis of starch sluny in supercritical $CO_2$ was achieved by operating the reactor for the first two hours with $\alpha$ -amylase and to subsequent addition of glucoamylase for continued hydrolysis.

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Rhizopus oryzae로 부터 정제(精製)한 두가지형의 Glucoamylase의 각종기질(各種基質)의 가수분해(加水分解) (Hydrolysis of Various Substrates by Two Forms of the Purified Glucoamylase from Rhizopus oryzae)

  • 허원영;정만재
    • 한국식품과학회지
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    • 제16권4호
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    • pp.398-402
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    • 1984
  • Rhizopus oryzae 가 생산(生産)하는 glucoamylase 의 각종기질(各種基質)에 대(對)한 분해반응(分解反應)을 검토(檢討)하였다. Glucoamylase I 과 II 는 amylose, amylopectin, glycogen, 가용성 전분, pullulan, maltose, maltotriose, maltotetriose, maltopentaose, maltohexaose, maltoheptaose, maltooctaose를 가수분해(加水分解)하였으나, ${\alpha}-cyclodextrin$, ${\beta}-cyclodextrin$, sucrose, raffinose, 젖당은 가수분해(加水分解)하지 못하였다. $37^{\circ}C$, 32시간(時間)의 반응(反應)에서 glucoamylase I 은 amylopectin, 가용성 전분, amylose를 거의 100% 분해하였고 glycogen 만을 88%정도 분해 하였으나, glucoamylase II 는 공시기질(供試基質) 4 종(種)을 거의 100% 분해하였다. Glucoamylase I 과 II 의 반응생성물질(反應生成物質)은 glucose 만이었고 ${\alpha}-glucosyltransferase$ activity는 없었다. Glucoamylase I 과 II 는 생찹쌀 전분을 가장 잘 분해(分解)시키나 생감자 전분, 생미숙 바나나 전분, 생칡 전분, 생참마 전분, raw high amylose corn starch의 분해능(分解能)은 glucoamyase I 에 비(比)하여 생전분(生澱粉)의 분해력(分解力)이 강(强)하였다.

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효모에서 Glucoamylase 신호서열에 의한 인체 $\alpha$1-Antitrypsin의 분비 효율 향상 (The Glucoamylase Signal Sequence Directs the Efficient Secretion of Human $\alpha$1-Antitrypsin in Yeast Cells)

  • Song, Moo-Young;Kwon, Ki-Sun;Kang, Dae-Ook;Yu, Myeong-Hee;Park, Hee-Moon;Kim, Jinmi
    • 미생물학회지
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    • 제31권3호
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    • pp.203-207
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    • 1993
  • Five different secretion vectors were constructed by varying the signal sequences and .alpha.-antitrypsin (.alpha.1-AT) a numan secretory protein, was produced from yeast cells. The signal sequences used are those of acid phosphatase (PH05) and .alpha.-factor (M f.alphal1) of Saccharomyces cerevisiae, glucoamylase (STA1) of Saccharomyces diastaticus, and human .alpha.1-AT. Four vectors directed the efficient secretion of .alpha.1-AT ito the culture media. The secretion vector carrying the glucoamylase signal sequence (pGAT11) showed the highest efficiency of secretion. About 70% of .alpha.1-AT produce dwere secreted into the media. The endo H treatment of partially purified .alpha.1-AT indicates that the secreted .alpha.1-AT appeared to be glycosylated. This glycosylation pattern was altered when amino acid substitution mutations were introduced at the three glycosylation sites of .alpha.-AT.

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분쇄마찰매체 효소반응계에서 생전분 효소당화를 위한 Glucoamylase와 Alpha-Amylase의 보완작용 (Synergistic Effect of Glucoamylase and $\alpha$-Amylase in Enzymatic Hydrolysis of Raw Corn Starch in an Agitated Bead Reaction System)

  • 이용현;박동찬
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제18권4호
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    • pp.352-359
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    • 1990
  • 분쇄마찰매체효소반응계에서 glucoamylase와 Alpha-amylase의 보완작용에 의한 옥수수 생전분의 효소당화 mechanism을 규명코자, 분리.정제된 상기 효소의 혼합 비율에 따른 당화양상 및 생성당 조성, 전분입자 구조, 생전분입자의 particle size 분포, X-ray 회절양샹의 변화 등을 관찰하였다. 분쇄마찰매체 효소반응계에서도 효소를 분리하여 사용하였을 때보다 glucoamylase와 $\alpha$-amylase를 혼합사용할 경우 당화율이 크게 향상되었으며, 고순도의 glucose 생산에 적합한 두 효소의 혼합비율은 약 1:1-1:2(unit) 로 판명되었다.

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Herpetosiphon geysericola 균주의 Amylase 생성 (Production of Amylases from Herpetosiphon geysericola)

  • 전영수;서정훈
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제14권2호
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    • pp.188-191
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    • 1985
  • 퇴비 숙성초기에 고온성 cellulose 분해이용균으로 분리된 Herpetosiphon geysericola CUM 317균주는 전분분해 효소인 ${\alpha}-amylase,\;{\beta}-amylase$ 및 glucoamylase를 모두 생성한다. 이 균을 사용하여 그 배양조건을 달리하여 각 amylase의 생성관계를 서로 비교한바 50℃의 밀기울 고체배지나 $40^{\circ}C$의 액체배지상에서 ${\beta}-amylase$는 배양초기 10시간만에 최대의 생성력가를 보였는 반면, ${\alpha}-amylase$와 glucoamylase는 30 내지 40시간 정도의 배양말기에 최대를 이루었다. Polypeptone을 함유한 액체배지에 탄소원의 첨가나 무기질소원의 첨가는 전반적으로 amylase들의 생성이 크게 저하되었으나 cellulose에 의해서 glucoamylase의 경우 150% 정도 증가되었다. 액체배지에 $CuSO_4$를 첨가해 줌으로서 ${\alpha}-amylase$만의 생성증가 효과를 얻었고 $CdSO_4$에 의하여 ${\beta}-amylase$만의 생성증가가 있었으며, 그리고 $CaCl_2$에 의하여 glucoamylase만의 증가효과가 있은 반면, 상대적으로 ${\beta}-amylase$의 급격한 감소가 일어났다. 이들 amylase들의 최적 효소생성 pH는 7.5였으며, 최적온도는 ${\alpha}-amylase$와 glucoamylase의 경우 $40^{\circ}C$였고 ${\beta}-amylase$$30^{\circ}C$였다.

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Glucoamylase 및$\alpha$-Amylase의 분쇄마찰매체 효소반응계에서의 생전분 효소분해 Mechanism (Mechanism of Enzymatic Hydrolysis of Raw Corn Starch by Purified Glucoamylase of $\alpha$-Amylase in an Agitated Bead Reaction System)

  • 박동찬;이용현
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제18권3호
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    • pp.260-267
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    • 1990
  • 분쇄마찰매체 함유 효소반응계에서 순수분리된 glucoamylase 또는 $\alpha$-amylase에 의한 옥수수 생전분의 효소당화 mechanism을 규명코자, 생성된 당조성, SEM을 이용한 전분입자의 구조, 효소흡착량 그리고 amylose 함량 등의 변화를 관찰하였다. 생성당 조성은 분쇄마찰매체 효소반응계에서도 큰 변화없이 glucoamylase의 경우 반응초기부터 glucose가 주로 생성되었고, $\alpha$-amylase의 경우에는 maltopentaose (G5)를 포함한 oligosaccharide(G2-G8)가 주고 생성되었고 약간의 glucose가 포함되었으며, 당조성은 경시적으로 크게 변하지 않았다. SEM으로 전분입자의 구조를 관찰한 결과, 효소를 첨가하지 않을 경우 분쇄마찰매체의 기계적 충격은 전분입자의 구조변화에 큰 영향을 미치지는 못하였고 다만 전분입자를 균열시켰다.

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전분발효 효모에서의 외래 $\alpha$-Amylase 유전자의 세포분열시 안정성 증진 (Mitotic Stability of Heterologous $\alpha$-Amylase Gene in Starch-Fermenting Yeast)

  • 김정희;김근;최영길
    • 미생물학회지
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    • 제32권4호
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    • pp.271-279
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    • 1994
  • ${\alpha}$-Amylase와 glucoamylase를 동시에 안정하게 분비하여 전분을 일단계로 직접 에탄올로 발효시킬수 있는 효모 균주를 개발하기 위하여 glucoamylase를 분비하는 Saccharomyces diastaticus hybrid 균주에 쥐의 침샘 유래의 ${\alpha}$-amylase cDNA 유전자를 plasmid vector를 이용하여 도입하였다. 이 균주로부터 효소생산에 필요한 유전자를 잃어버림이 없이 안정하게 분비할 수 있도록 하기 위하여 $\alpha$-amylase 유전자를 효모의 염색체에 삽입시키기 위한 integrating plasmid vector인 YIpMS$\Delta$R(LEU2)를 제작하였다. 이 vector의 효모형질전환에 있어 원형(circular)상태와 제한 효소 XbaI으로 처리된 직선화된(linearized) 상태의 두가지 형태를 비교한 결과 형질전환 효율에서나 형질전환체내의 $\alpha$-amylase 유전자 보유정도가 모두 직선화된 형태의 경우가 원형상태의 경우보다 높았다. Linearized vecotr를 가진 효모 형질전환체에서의 유전자 발현 안정도는 세포분열을 거듭할수록 episomal vecotr에 의한 효모 형질전환체에서의 발현 안정도보다 우수하게 나타났다. 또한 이 linearized vector를 가진 형질전환체는 $\alpha$-amylase와 glucoamylase를 동시에 분비하여 glucoamylase만 분비하는 원균주보다 2배 이상의 전분분해력을 보였다.

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효모에서 활성형의 곤충유래 항균펩티드 defensin의 발현 (Expression of Biologically Active Insect-Derived Antibacterial Peptide, Defensin, in Yeast)

  • 강대욱;안순철;김민수;안종석
    • 생명과학회지
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    • 제12권4호
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    • pp.477-482
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    • 2002
  • 효모 glucoamylase의 promoter와 분비신호서열 그리고 MF$\alpha$1의 prosequence를 이용하여 곤충 defensin을 S. cerevisiae 2805에서 항균활성을 보유한 형태로 발현 및 분비하는데 성공하였다. 발현된 defensin의 대부분이 세포 외로 분비되어 거의 모든 항균활성이 배양 상등액에 존재하였다. 이것은 S. cerevisiae에서 발현된 defensin이 glucoamylase의 분비신호서열과 MF$\alpha$1의 prosequenre에 의해 효율적으로 processing되어 분비됨을 시사한다. Defensin의 다른 미생물에 대한 항균활성을 조사한 결과 병원균인 St. aureus와 L. monocytogenes에 대해서도 항균활성이 존재하였다.

주류 제조를 위한 효소 당화에 쌀의 전처리가 미치는 영향 (Effect of Rice Pre-treatment on Enzymatic Saccharification in the Brewing Process)

  • 안진옥;정장호;이승주
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제45권4호
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    • pp.277-283
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    • 2017
  • 전통 양조법을 활용하여 인공감미료를 첨가하지 않고 단맛이 보완된 전통주를 개발하기 위하여 고문헌에 기록된 주류 제조 시 쌀의 전처리 8가지 방법 즉, 죽, 범벅, 설기떡, 구멍떡, 물송편, 인절미, 개떡, 고두밥과 누룩에 존재하는 당화효소인 ${\alpha}$-, ${\beta}$-glucoamylase에 의한 당의 생성을 확인하였다. ${\alpha}$-amylase에 의해 생성된 maltose의 경우 반응 초기에는 개떡 > 설기떡 > 범벅 > 물송편 > 죽 > 인절미 > 구멍떡 > 고두밥의 순이었으나 48시간 후에는 인절미 > 범벅 = 고두밥 > 구멍떡 > 개떡 = 물송편 > 설기떡 > 죽의 순서로 생성양의 차이를 보였다. ${\beta}$-amylase 처리구의 maltose 생성은 ${\alpha}$-amylase 처리구와 유사한 결과를 보였으며, glucoamylase는 고두밥에서 약 10 mg/ml의 glucose가 생성되어 maltose의 생성과는 달리 8가지 전처리 방법 중 최대의 glucose 생성을 보였다. ${\alpha}$-amylase, ${\beta}$-amylase, glucoamylase 병행 처리한 경우는 ${\alpha}$-와 ${\beta}$-amylase에 의해 가수분해 되어 생긴 말단에 glucoamylase가 작용하여 glucose의 생성이 증가되었다. 술덧의 당 함량 변화를 보면 쌀의 전처리 방법에 따라 최종 잔당 함량에 차이를 보여 감미료를 첨가하지 않고 멥쌀로도 단맛이 보완된 술을 제조할 수 있는 배합비와 제조공정이 가능하게 되었다.

Herpetosiphon geysericola 균주의 Amylase 부분정제 및 특성 (Partial Purification and Characteristics of Amylases from Herpetosiphon geysericola)

  • 전영수;홍용기;서정훈
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제16권2호
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    • pp.128-135
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    • 1987
  • 고온성 cellulose 분해이용세균인 Herpetosiphon geysericola CUM 317 균주가 생성하는 ${\alpha}-amylase$, ${\beta}-amylase$ 및 glucoamylase를 황산암모늄 염석, DEAE-cellulose chromatography, CM-cellulose chromatography 방법으로 각각 부분정제하였다. 이들 ${\alpha}-amylase$, ${\beta}-amylase$ 및 glucoamylase의 감자 전분에 대한 Km치는 $2.31mg/m{\ell}$, $7.69mg/m{\ell}$$8.33mg/m{\ell}$였으며, 각 분자량은 84,000 dalton, 76,000 dalton 및 80,000 dalton의 크기로 나타났다.

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