• 한국작물학회지
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• 제51권2호
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• pp.148-153
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• 2006

Effects of ${\alpha}$-chymotrypsin modification on degree of hydrolysis (DH), solubility, emulsifying capacity and thermal aggregation of laboratory-purified soy protein isolate (SPI) using a lipoxygenase-defected soybean (Jinpum-kong) and commercial soy protein isolate (Supro 500E) were compared. SPIs were hydrolyzed by ${\alpha}$-chymotrypsin at pH 7.8 and $37^{\circ}C$ for 30 min. DHs of Supro 500E and Jinpum-kong SPI were increased by ${\alpha}$-chymotrypsin modification, and DH of Supro 500E was higher than that of Jinpum-kong SPI. DH of ${\alpha}$-chymotrypsin treated Jinpum-kong SPI was similar with untreated Supro 500E and DH of treated Supro 500E was the highest. Solubility, emulsifying capacity and thermal aggregation of SPIs were increased by ${\alpha}$-chymotrypsin modification, and these changes were highly related to changes in DH. Functional properties of Supro 500E were higher than Jinpum-kong SPI in both of untreated and ${\alpha}$-chymotrypsin treated SPIs.

• 대한화학회지
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• 제21권6호
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• pp.445-448
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• 1977

단백질 분해효소인 ${\alpha}$-chymotrypsin이 식품발색제의 존재하에 어떻게 oligopeptide에 작용하여 분해하는가를 알기 위하여 본 실험을 실시하였다. 1. Oligopeptide인 Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-D-Ala(8-D-Ala${\cdot}$angiotensin II)의 융점은 210 ~ $212^{\circ}C$, 분자식은 $C_{44}H_{67}N_{13}O_{12}{\cdot}2CH_3COOH{\cdot}H_2O$, 분자량은 970.08이었다. 2. 산으로 가수분해 하였을 때 몰 비율은 Asp : 1.01, Arg : 1.03, Val : 1.00, Tyr :40.94, Ile : 1.00, His : 1.05, Pro : 1.04, D-Ala : 1.03이였다. 3. (8-D-Ala)angiotensin II의 oligopeptide에 ${\alpha}$-Chymotrypsin의 작용은 Tyr-Ile 결합에만 분해작용을 하였다. 4. 식품착색제의 첨가는 paper chromatogram 방법에 의해서 추정할때 oligopeptide, (8-D-Ala) angiotensin II에 대한 ${\alpha}$-Chymotrypsin의 저해작용에 아무런 영향을 끼치지 않았음을 볼 수 있다.

• 대한가정학회지
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• 제19권2호
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• pp.183-188
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• 1981

This study was conducted to investigate the effects of synthetic antioxidants con the degradation of angiotensin II which is made up of 8 amino acids: Asp-Arg-Val-Try-Ile-Gly-Pro-Phe, by the $\alpha$-chymotrypsin and trypsin. the results obtained were as follow; 1. Dibutyl hydroxytoluene, butyl hydroxyanisole and sodium L-ascorbate showed no inhibitory effect on the activity of $\alpha$-chymotrypsin on the angiotensin II, but ethyl protocathechuate inhibited. its activity at the concentration of 100ppm. However, the angiotension II was gradually degradated by $\alpha$-chymotrypsin after one hour incubation with ethylprotecathechuate. 2. Butyl hydroxyanisole inhibited trypsin activities above 100ppm, but no inhibitory activities was observed by the other antioxidants used in this experiment.

• 한국수산과학회지
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• 제20권4호
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• pp.282-292
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• 1987

어육단백질을 이용한 새로운 식품소재개발을 목적으로 년간 약 20만톤이 어획되는 다획성 어류인 말쥐치육 단백질을 이용하여 plastein을 합성하였다. Plastein 합성을 위해 pepsin, $\alpha-chymotrypsin$, papain 및 protease을 이용한 말쥐치육 단백질의 가수분해 조건과 plastein 합성 반응 조건을 구명하였다. 가수분해 최적조건은 papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease의 경우, 온도는 각각 $50^{\circ}C,\;40^{\circ}C,\;55^{\circ}C$ 및 $50^{\circ}C$, pH는 각각 6, 2, 7, 8, 가수분해 시간과 효소첨가농도는 papain과 protease 는 4시간, $0.5\%$, papain과 $\alpha-chymotrypsin$은 24시간, $1.0\%$였다. 이들중 경제성을고려하면 pepsin이 plastein 합성기질 제조에 적합한 것으로 판단되었다. Plastein 합성 최적조건으로서는 papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease(from Streptomyces griseus)의 경우, pH는 각각 6, 4, 7, 6, 기질농도는 papain $50\%$, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 prolease는 $40\%$였다. 온도는 4종의 효소 모두가 $50^{\circ}C$였다. Protease는 plastein 활성반응에 적합하지 않았다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제25권5호
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• pp.831-838
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• 1996

STZ 유발 당뇨쥐에 날메밀, 볶은메밀, 찐메밀을 식이의 50%가 되도록 각각 혼합한 메밀식 이를 급여하여 2주간 사육시킨 후 변의 단백질 함량, 췌장무게, 췌장의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, lipase환성 및 변의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, trypsin 활성을 각각 측정하였다. 변중 단백질 함량은 당뇨대조군에 비하여 당뇨날메밀군, 당뇨볶은메밀군, 당뇨찐메밀군에서 각각 99%, 91%, 103% 유의적으로 증가하였으며 , 췌장 무게는 당뇨대조군과 비교하여 당뇨날메밀군에서 24% 유의적으로 증가하였다. 췌장의 $\alpha-amylase$ 및 lipase 환성은 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나 chymotrypsin 활성은 당뇨찐메밀군에서 45% 유의적으로 감소하였다. 변의 $\alpha-amylase활성은$ 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나, chymotrypsin 활성은 모든 당뇨메밀군들에서, trypsin 활성은 당뇨볶은메밀군에서 유의적으로 증가하였다.

• KSBB Journal
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• 제9권3호
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• pp.312-318
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• 1994

Ac-Tyr-OH의 에스테르화 반응은 water/water­m miscible organic solvent를 이용하여 단일상계 (one phase system) 조건 하에서 ${\alpha}$-chymotrypsin의 촉 매작용으로 진행하였으며, 그 결과는 다음과 같다. Ac- Tyr-OH(1OmM)이 함유된 에탄올(lOml)[ 4 % %(v/v) buffer 함유] 용액에서 ${\alpha}$-chymotrypsin의 촉매작용에 의한 에스테르화 반응에 영향을 마치는 흡착물질 chitin, chitosan, Sephadex G-25 및 G-50, CM 및 DEAE-Sephadex, CM 및 DEAE cellulose 중 chitin을 첨가하였을 경우, 에스테르화 수율이 62%로 가장 높았다. 그리고 에스테르화 수 율에 마치는 최적반응조건은 chitin/${\alpha}$-chymotry psm의 비가 20(w/w), 온도 $35^{\circ}C$, pH 8.0 빛 유기 용매에 첨가된 수용액의 농도는 2%(v/v)였다. 또한, water/water-miscible organic solvent system 에서 chitin의 첨가는 효소의 안정성에 기여하는 것으로 나타났다. 최적반응조건 하에서 에스테르화 반응의 수율, Km 및 Vmax 값은 각각 93%, 3.093mM 및 1.088mM/mg/hr이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제33권6호
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• pp.676-681
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• 2001

분리대두단백을 단백분해효소로 처리하여 가수분해시킨 후 B. bifidum으로 단독배양하거나 B. bifidum과 L. acidophilus 또는 B. bifidum과 L. bulgaricus로 혼합배양하여 frozen soy yogurt를 제조한 다음 그 품질특성 및 관능적 특성을 측정하였다. 혼합배양시에 단독배양보다 생균수는 더 많았고 담즙산 내성은 더 우수하였으나 내산성은 큰 차이가 없었다. 그러나 ${\alpha}-chymotrypsin$으로 처리하고 B. bifidum과 L. bulgaricus 혼합배양한 시료가 비교적 내산성 및 담즙산 내성이 우수하였다. 시료의 overrun은 B. bifidum과 L. bulgaricus 혼합배양시에 ${\alpha}-chymotrypsin$ 처리군에서 가장 높았으며 아이스크림 제조기에서 30분 조작으로 73.45%를 형성하였다. ${\alpha}-chymotrypsin$ 처리군을 제외한 모든 시료에 있어서 단독배양시에 혼합배양보다 녹아내리는 정도가 더 컸다. 시료의 관능평가 결과 bromelain 처리군과 ${\alpha}-chymotrypsin$ 처리군의 경우 B. bifidum과 L. bulgaricus 혼합배양시에 단독배양보다 콩 비린내와 쓴맛은 적었고 신맛은 더 좋았으며 전반적으로 바람직하다고 평가되었다. 특히 ${\alpha}-chymotrypsin$ 처리군의 B. bifidum과 L. bulgaricus 혼합배양시에 신맛이 좋았고 쓰지 않았으며 떫지 않았다고 평가되어 가장 바람직하다고 평가되었다.

• 한국작물학회지
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• 제51권2호
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• pp.154-162
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• 2006

Cheese analogs using lipoxygenase-defected soymilk and ${\alpha}$-chymotrypsin modified soy protein isolate (SPI) were prepared. Color, textural properties, sensory attributes and melting spreadability of cheese analogs were evaluated and compared with mozzarella cheese, and relationships between textural properties, sensory attributes and melting spreadability of cheese analogs were analyzed. Off-flavors were not mostly discriminated. Cheese analogs containing 10% SPI untreated and containing 6% and 8% SPI treated by ${\alpha}$-chymotrypsin in ${\Delta}E$ value of color were the most similar to mozzarella cheese. Quality characteristics and melting spreadability of cheese analogs were highly affected and improved by ${\alpha}$-chymotrypsin modification. Sensory attributes and melting spreadability of cheese analogs containing 6% SPI treated by ${\alpha}$-chymotrypsin were the most similar to mozzarella cheese, while in textural properties, cheese analogs containing 10% SPI were the most similar with mozzarella cheese. Hardness in sensory attributes was highly positively correlated with hardness (r>0.65), adhesiveness (r>0.56), chewiness (r>0.77) and gumminess (r>0.76) in textural properties, while it was highly negatively correlated with melting spreadability (r>-0.68).

• 한국식품조리과학회지
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• 제16권2호
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• pp.151-159
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• 2000

The effects of bromelain and $\alpha$-chymotrypsin treatments on the functional properties(foaming capacity, foaming stability, emulsifying capacity, and emulsifying stability) of soy protein isolate(SPI) and the addition of various sweeteners(sucrose, sorbitol, xylitol) on the quality attributes(viscosity, overrun ratio, melt-down property, and sensory characteristic) of soy ice cream were studied. SPI was more effectively hydrolyzed with $\alpha$-chymotrypsin than bromelain, resulting in a better foaming and emulsifying capacity. Adding xylitol could significantly improve the viscosity, overrun and melt-down property of soy ice creams while the effect was the lowest in the sucrose addition. Bromelain treatment caused a lower apparent viscosity of SPI suspension compared with $\alpha$-chymotrypsin treatment and untreated. The overrun ratios of the soy ice cream prepared with bromelain and $\alpha$-chymotrypsin treated SPI were 18.9∼25.9% and 24.9∼40.3%, respectively as a result of freezing with agitation for 20 min in an ice cream maker. Comparatively, untreated SPI could bring only 15.8∼21.4% overrun ratios after operating for 15 min. The bromelain treatment caused high melt-down tendency of the product while soy ice cream with untreated SPI showed an opposite trend. In sensory characteristics, no significant differences in the strength of beany flavor were noted among the samples. Sweetness, bitter taste, icy feel, and mouthfeel of the product were greatly affected by the enzyme-treatment of SPI. Soy ice cream added with xylitol after $\alpha$-chymotrypsin treatment was the most acceptable among all samples.

• 한국식품영양과학회지
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• 제17권3호
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• pp.233-241
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• 1988

어육 단백질의 기능성을 개선하기 위해 정어리 분말단백질의 pepsin가수분해물을 이용하여 plastein을 합성하기 위한 반응조건을 검토하였다. plastein합성반응 최적조건으로서는 pepsin, ${\alpha}-chymotrypsin$, protease(from Aspergillus saitoi) 및 papain의 경우 PH는 각각 4, 7, 5 및 6, 기질농도는 pepsin과 ${\alpha}-chymotrypsin$의 경우 40%였으나 protease와 papain은 50%였다. 온도는 4종의 효소 모두가 $50^{\circ}C$였다. 기질의 가수분해도가 60%이상에서 plastin합성반응이 이루어졌으며, 가수분해도가 78.4% 이상이었을 때 plastein 생성량은 높았다.