자연과학논문집 (The Journal of Natural Sciences)

배재대학교 자연과학연구소 (Research Institute of Natural Sciences)
권호 표지

Human ALG-2 C-말단의 전사활성화 능력 분석

Transactivation potential of the C-terminus of human ALG-2

  • 김근수 (배재대학교 자연과학대학 생명과학부) ;
  • 김은희 (배재대학교 자연과학대학 생명과학부)
  • Kim, Keun-Soo (Division of Life science, college of natural science, Pai Chai University) ;
  • Kim, Eun-Hee (Division of Life science, college of natural science, Pai Chai University)
  • 발행 : 1999.02.28
PDF 다운로드
⟨ 이전 논문 다음 논문 ⟩

초록

본 연구에서는 다양한 신호에 의해 면역세포를 세포사멸로 유도하는 22 kDa의 calcium-binding 단백질인 ALG-2 (apoptosis linked gene-2) 에 대해 LexA DNA blinding domain (DBD) 과 융합시킨 Lex/ALG-2 융합단백질을 이용하여 효모에서의 전사활성화 능력을 측정하였다. hALG-2의 전사활성화 능력을 측정한 결과 전체 ALG-2 (아미노산 1-191) 와 N-말단 (아미노산 1-98) 에서는 전사활성화 능력은 보이지 않았으나, C-말단 (아미노산 93-191) 에서는 reporter 유전자인 LacZ를 전사활성화 시킴을 확인하였다. hALG-2 C-말단의 전사활성화 능력은 양성 대조구로 사용한 Lex-B42에 비하여 2.7배 강한 것으로 나타났다. 본 연구의 결과는 hALG-2의 N-말단에 전사 억제 조절 신호가 존재할 가능성을 시사한다고 보여진다 .

ALG-2 (apoptosis linked gene-2) is a 22 kDa calcium-binding protein necessary for apoptosis induced by various stimuli in lymphocyte. The transactivation of human ALG-2 was assessed in yeast as a fusion protein with the DNA binding domains (DBDs) of LexA. The C-terminal of hALG-2 (93-191 amino acid) exhibited transacitivation of the reporter gene, LacZ, whereas the full-length hALG-2 (1-91 amino acid) and its N-terminal (1-98 amino acid) did not. The transactivation of LacZ reporter was driven more strongly (more than 2.7-fold increase) by the C-terminus of hALG-2 than by the B42, as a positive control for transactivation. Hence, our data suggested a possible regulatory role of the N-termini of hALG-2 upon transactivation.

키워드