된장으로부터 혈전용해능을 가진 Bacillus sp.의 분리 및 동정

lsolation of Bacillus Strains Secreting Fibrinolytic Enzymes from Doen-Jang

  • 김승호 (생명공학 연구소 단백질기능 R.U.) ;
  • 최낙식 (생명공학 연구소 단백질기능 R.U.) ;
  • 이우일 (생명공학 연구소 단백질기능 R.U.) ;
  • 이종우 (전주대학교 생명과학부) ;
  • 김동호 (생명공학 연구소 단백질기능 R.U.)
  • Kim, Seung-Ho (Protein Function Research Unit, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology) ;
  • Choi, Nack-Shick (Protein Function Research Unit, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology) ;
  • Lee, Woo-Yiel (Protein Function Research Unit, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology) ;
  • Lee, Jong-Woo (Chon-ju University school of Life Science) ;
  • Kim, Dong-Ho (Protein Function Research Unit, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology)
  • 투고 : 1997.04.23
  • 심사 : 1998.06.12
  • 발행 : 1998.09.01

초록

우리 나라의 전통 대두발효식품인 된장으로부터 혈전용해능을 가진 미생물을 분리하였다. 그 중 5종류의 균주를 Bergey's manual of systematic bacteriology에 의거하여 동정한 결과 Bacillus sp. 균주로 밝혀졌다. 분리된 Bacillus 속 미생물을 효소 유도배지에서 배양한 결과 B. amyloliquefaciens는 2.46 plasmin unit/ml, B pantothenticus는 3.82 plasmin unit/ml 의 혈전용해능을 가지고 있었고, B. subtilis는 4.94 plasmin unti/ml의 높은 혈전용해효소 생산능을 보여주었다. 분리 균주에 의하여 생산된 세포외 단백질을 SDS-PAGE와 reverse fibrin zymogram 활성측정법에 의해 확인한 결과 각 균주별로 서로 다른 혈전용해효소가 생산되었음을 확인하였다.

Various bacterial strains that secret extracellular fibrinolytic enzyme were screened from Doen-Jang, a traditional soybean fermented food in Korea. Five microbes of them were identified to be Bacillus sp. strains according to Bergey's manual of systematic bacteriology. The culture filtrates of B. amyloliquefaciens (2.46 plasmin unit/ml) and B. pantothenticus (3.82 plasmin unit/ml) showed a level of fibrinolytic activity that was about three times higher than that of plasmin 1.0 unit and Bacillus subtilis showed the highest fibrinolytic activity (4.94 plasmin unit/ml). All of the extracellular proteases showing the fibrinolytic activity are confirmed by SDS-PAGE followed by reverse fibrin zymogram activity assay and we proposed that some of the fibrinolytic enzymes from this work are novel enzymes.

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