Partial Purification and Properties of Inulinase from Garlic(Allium sativum L.)

마늘(Allium sativum L.)로부터 추출한 Inulinase의 부분정제 및 성질

A inulinase of garlic(Seosan) was partially purified by ammonium sulfate fractionation and Sephadex G-150 gel filtration chromatography with a recovery of 9.1%. Optimum temperature and pH of the enzyme were 4$0^{\circ}C$ and pH 6.0, respectively, and the enzyme was stable below 7$0^{\circ}C$ and in the pH range of 5.0~8.0. The enzyme was strongly inhibited by metal ions(Al3+, Mn2+, Hg2+, Cd2+) and EDTA, and the Km value for inulin was 0.22%.

서산 6쪽 마늘 중의 inulinase를 추출하여 황산암모늄 침전가 Sephadex G-150여과 등을 통하여 9.1%의 수율로 부분정제하였다. 부분 정제된 inulinase는 4$0^{\circ}C$와 pH 6.0에서 inulin을 가장 잘 분해시켰고 7$0^{\circ}C$ 이하와 pH 5.0~8.0에서 안정하였다. 또한 이 효소는 Al3+, Mn2+, Hg2+, Cd2+ 및 EDTA에 의하여 심하게 실활되었고 inulin에 대한 Km값은 0.22%이었다.