Abstract
For the effective ethanol fermentation, the high concentration of sugar as the substrate of microbial fermentation is required. The most important reason in the inefficient hydrolysis; the easy deactivation of enzyme by temperature or shear stress and the severe inhibition effects of its products. In our work, we comprehended the kinetic characteristics of cellulose and ${\beta}$-glucosidase in the progress of hydrolysis, and observed the potential inhibitory effects of the hydrolyzed products and the deactivation of enzymes. We also tried to present the kinetic model of enzymatic hydrolysis of cellulose, which is applicable to process at the high concentration of sugar. Cellulase and ,${\beta}$-glucosidase exhibit diverse kinetic behaviors. At a level of only 5g/$\ell$ of glucose, the ${\beta}$-glucosidase activity was reduced by more than 70%. This result means that ${\beta}$-glucosldase was the most severely inhibited by glucose. Also at l0g/$\ell$ of cellobiose, the cellulose lost approximately 70% of its activity. ${\beta}$-glucosldase was more sensitive to deactivation than cellulose by about 1.6 times. The comprehensive kinetic model in the range of confidence was obtained and the agreement between the model prediction and the experimental data was reasonably good, testifying to the validity of the model equations used and the associated parameters.
섬유소는 효소에 의한 가수분해에 의하여 유용한 화학물질이냐 연료 등으로 전환될 수 있다. 그러나 효소가 온도나 전단응력에 의해 쉽게 비활성화 되고 생성물인 당에 의한 억제 효과가 심각하기 때문에 효과적인 당화공정이 이루어지지 못하는 실정이다. 본 실험에서는 섬유소 가수분해에서의 두 효소, 즉 셀룰라아제 와 ${\beta}$-glucosidase의 통력학적 특정틀 을 이해하고, 생성물 억제영향 빛 효소의 비활성화 를 관찰하여, 섬유소의 고농도 당화 공정에 적용가 능한 통력학적 이론을 규명하고자 하였다. 셀룰라아제 벚 ${\beta}$-glucosidase는 다양한 통력학적 특정들을 보였으며, 반응기내에 5gN 의 포도당이 존재하여도 $\beta$glucosidase의 역가가 70% 이상 감소하는 것으로 나타나, 포도탕에 의한 ${\beta}$-glucosid dase의 억 제 영향이 가장 심각한 것으로 나타났다. 또한 셀로바이오스의 농도가 109/p 일때 역시 셀롤 라야제의 역가가 약 70% 감소하였다. ${\beta}$-glucosi dase의 경우 셀룰라아제와 비교하여 약 1.6배 정도 비활성화에 더 민강한 것으로 밝혀졌다. 당화 공정 모사 결과는 대체척으로 신뢰할 수 있는 범위의 결 과를 얻었으며, 가수분해가 진행되는동안 실험결과 와 모사에 의한 계산값은 잘 일치하였다.