Korean Journal of Fisheries and Aquatic Sciences (한국수산과학회지)

The Korean Society of Fisheries and Aquatic Science (한국수산과학회)
권호 표지

Proteolytic Properties of Cathepsin L, Chymotrypsin, and Trypsin from the Muscle and Viscera of Anchovy, Engraulis japonica

멸치 육과 내장으로부터 분리한 Cathepsin L, Chymotrypsin 및 Trypsin의 단백질분해 특성

  • PYEUN Jae-Hyeung (Department of Nutrition and Food Science, National Fisheries University of Pusan) ;
  • HEU Min-Soo (Department of Food Science, Fisheries College, Gyeongsang National University) ;
  • CHO Deuk-Moon (Department of Food and Nutrition, Tongnae Women's Junior College) ;
  • KIM Hyeung-Rak (Department of Food Science, and Nutrition, Yosu National Fisheries University)
  • 변재형 (부산수산대학교 식품영양학과) ;
  • 허민수 (경상대학교 수산대학 식품과학과) ;
  • 조득문 (동래여자전문대학 식품영양과) ;
  • 김형락 (여수수산대학교 식품영양학과)
  • Published : 1995.09.01
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Abstract

Proteolytic properties of enzymes from the muscle and viscera of anchovy have been examined. Cathepsin L, chymotrypsin, and trypsin showed similar Km values for casein. However, they had higher Km values for myofibrillar proteins than those for casein. The $k_cat$ of cathepsin L and chymotrypsin for myofibrillar proteins were higher than that of trypsin, and also cathepsin L and chymotrypsin caused higher hydrolysis in myofibrillar proteins of anchovy and yellowtail. In the presence of sodium chloride$(0-25\%)$, proteolytic activity for myofibrillar proteins from yellowtail was higher than that for casein. Proteolytic activity was decreased with the increase of sodium chloride concentration. Cathepsin L had been less affected by NaCl concentration and temperature on the hydrolysis of myofibrillar proteins than chymotrypsin and trypsin. Cathepsin L and chymotrypsin were move responsible to the autolysis of muscle proteins from fish than trypsin.

어류의 사후 초기의 변화를 육 및 장기조직중에 분포하는 단백질분해효소의 작용과 관련하여 검토할 목적으로 멸치의 육 및 장기에서 분리한 cathepsin L과 chymotrypsin 및 trypsin의 단백질 기질에 대한 특성과 근원섬유단백질에 대한 분해능을 전기영동적으로 분석하여 다음의 결론을 얻었다. 이들 세 효소의 casein에 대한 친화도는 유사하였고, 근원섬유단백질에 대한 친화도는 casein에 대한 친화도보다 높았다. 멸치와 방어의 근원섬유단백질에 대한 cathepsin L과 chymotrypsin의 활성은 trypsin보다 훨씬 높게 나타났다. $0-25\%$까지의 식염농도에서 세 효소의 단백질분해활성은 식염의 농도에 반비례하였으며, 식염의 공존상태에서 세 효소는 casein 보다 근원섬유단백질에 대하여 높은 활성을 나타내었다. 관원섬유단백질의 효소 분해시에 cathepsin L은 chymotrypsin과 trypsin에 비하여 염농도와 온도에 의한 영향이 적었다. 따라서, 멸치의 사후변화와 젓갈 숙성 중의 자가소화는 trypsin보다는 cathepsin L과 chymotrypsin의 단백질분해활성이 더욱 깊이 관여할 것으로 판단된다.

Keywords