Abstract
A theory of the helix/coil transition for $\alpha$ helical dimer such as $\alpha$ tropomycin and paramycin is developed. The treatment differs from those formulated previously for oligopeptide dimer which is explained by the matrix method using Zimm-Bragg parameter: In the present treatement, it is explained by the zipper model which can account for the dangling H-bond. We calculate the fractional helicity in $\alpha$ helical dimer as a function of helix initiation $constant(\sigma)$, helix stability constant(${\xi}$) and hydrophobic interaction parameter(w). For $\alpha$ tropomycin, the helix stability profile is also calculated. The transitions of this oligomer due to the change of temperature and the concentration of oligopeptide involve simultaneous dissociation of the dimer. The transitions of dimers which have cross-linked S-S bonds or have long chains don't occur, because they keep always helical structures. The transitons due to the concentration of the oligopeptides are steeper than those due to the chain length or temperature.
.alpha. 트로포마이신솨 파라마이신등은 .alpha. 나선-사슬이합체를 이룰수 있다. 사슬이합체의 나선에서 코일로의 전이 현상을 적절이 설명할수 있는 이론을 얻을 수 있었다. 이전의 이론은 Zimm-Bragg 매개변수를 사용하는 행렬식으로 올리고펩티드 사슬 이합체의 전이를 설명하였지만 이 이론으로는 올리고펩티드에서 무시할 수 없는 dangling H-bond를 고려할 수 없었다. 본 이론에서는 dangling H-bond까지 고려할수 있는 zipper 모형을 사용하였다. 나선도를 단일 사슬에서 사용되는 나선 개시상수(.sigma.), 나선 안정화(.zeta.)와 소수성상호 인력 매개변수(.omega.) 등의 함수로서 계산할 수 있었다. .alpha. 트로포마이신에서 나선 안정화의 경향을 계산 하였다. 이 올리고펩티드의 온도, 올리고펩티드의 온도, 올리고펩티드농도 변화에 의한 전이는 사슬의 해리와 동시에 일어난다. S-S 결합 등으로 이어진 사슬이 합체나 긴 사슬을 가지는 폴리펩티드는 항상 나선구조로 존재하여 전이가 일어나기 힘들다. 올리고펩티드의 농도에 의한 전이는 사슬의 길이 또는 온도계에 의한 전이보다 급격함을 알 수 있었다.
