Isolation and Characteristics of Angiotensin-I Converting Enzyme Inhibitory Activity of Peptic Hydrolyzates of Anchovy Muscle Protein

멸치육 단백질 효소가수분해물로부터 Angiotensin-I 전환효소 저해제의 분리 및 그 특성

Hydrolyzates which inhibit the angiotensin-I converting enzyme(ACE) were prepared from defatted anchovy meal by pepsin. These were tested for inhibitory activity against ACE, which is one of the hypertension inducing factors. The ACE inhibitory activity of the hydrolyzates increased until 20hrs of hydrolysis had elapsed but slightly decreased after that time. And presence of $50\%$ ethanol soluble peptide-nitrogen increased slowly up to 12hrs of hydrolysis, and then mainly increased until 20hrs of hydrolysis was completed. From the profiles of gel permeation chromatography on a Bio-gel P-2 of $50\%$ ethanol soluble fraction obtained from hydrolyzate for 20hrs, the higher active fractions were 2'($IC_{50}=45\;{\mu}g\;protein/ml$) and 4'($IC_{50}=76\;{\mu}g\;protein/ml$). Amino acid analysis showed major quantities of glutamic acid, leucine, lysine for 2'and aspartic acid, threonine for 4' respectively.

수산식품중에 함유되어 있는 기능성 물질의 계통적 해석을 위한 연구의 일환으로 소화효소에 의한 멸치육 단백질 가수분해물의 angiotensin-I 전환효소(ACE) 저해물질을 추출, 분리하여 이들 각 획분들의 특성에 대하여 살펴보았다. 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 가수분해에 따른 ACE 저해효과는 pepsin에 의하 멸치육 단백질 가수분해물에 있어서는 peptide-nitrogen의 생성량이 급격히 증가한 가수분해 20시간째에 가장 우수한 것으로 나타났다. 2. Gel 여과에 의하여 분리된 멸치육 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용을 검토한 결과, 획분 2와 4가 ACE 저해작용이 우수하여 이들을 rechromatography하여 분리한 단일획분인 2'와 4'획분의 $IC_{50}$은 각각 45, $76{\mu}g$인 것으로 나타났다. 3. 분리한 단일 획분인 2'와 4'획분의 아미노산 조성은 다소 차이가 있었으며, 2'획분은 glutamic acid, leucine 및 lysine의 함량이 많은 것으로 나타났으며, 4'획분은 aspartic acid와 threonine의 함량이 많은 것으로 나타났다.