Purification and Characterization of Alliinase from Garlic of Korean Origin

한국산 마늘 alliinase의 분리 및 특성

  • Kim, Mee-Ree (Department of Food Science and Nutrition, Chungnam National University) ;
  • Song, Moung-Jhu (Department of Food Science and Nutrition, Chungnam National University) ;
  • Jhee, Ok-Hwa (Department of Food Science and Nutrition, Chungnam National University) ;
  • Ahn, Seung-Yo (Department of Food Science and Nutrition, Seoul National University)
  • 김미리 (충남대학교 식품영양학과) ;
  • 송명주 (충남대학교 식품영양학과) ;
  • 지옥화 (충남대학교 식품영양학과) ;
  • 안승요 (서울대학교 식품영양학과)
  • Published : 1994.11.01

Abstract

마늘의 alliinase를 ammonium sulfate 분획과 hydroxylapatite chromatography, concanavalin A-Sepharose affinity chromatography에 의해 정제하여, 23% 의 회수율과 7.6배 정제도를 나타내었다(specific activity 116.6 units/mg). SDS-polyacrylamide gel electrophoresis에서 단일 band를 나타내므로 순수한 aliinase 로 추측되며 이 효소의 분자량은 42K 로 추정된다. 기질로서 S-ethyl-L-cysteine sulfoxide를 사용한 이 효소의 $V_max$값은 2.27${\mu}$monl/mg.min이고 $K_m$은 1O mM이다 . 정제효소의 optimum pH는 6.5 phosphate buffer이며, 40$^{\circ}C$에서 최대활성을 나타내었다. Activation energy value($E^*$)는 4.6Kcal/mole로 추정된다.

Keywords