소 설사병 바이러스 구조단백에 대한 단크론항체 성상에 대한 연구

Monoclonal antibodies against structural proteins of bovine viral diarrhea virus

소 설사병 바이러스 구조단백에 대한 단크론항체를 작성하여 혈청중화시험, 전기영동, 면역침전반응을 이용하여 분석하였던 바 다음의 결과를 얻었다. 중화능력이 있는 항체의 경우 56K내지 54K의 구조단백에 대응하였다. 그외 중화력을 나타내지 않는 항체는 45K와 36K의 바이러스 항원과 대응하였다. 순수정제된 바이러스의 전기영동 분석결과 12종 이상의 바이러스 단백성분이 구조단백질로서 검출되었으며 중화능력을 나타내는 항체를 이용한 면역침전 결과는 이들의 존재를 뒷받침하였다. 중화단백성분의 세포내 전구물질의 검출은 불가능하였으나 방사선동위원소 부착즉시 세포배지에서 바이러스의 존재를 확인할 수 있었다. Staphylococcus aureus $V_8$효소를 이용한 항원의 부분소화 분석결과 45K와 36K의 바이러스 항원은 서로 상관이 있는 것으로서 입증되었다.

Monoclonal antibodies against structural proteins of bovine viral diarrhea virus(BVDV) were derived by classical hybridoma techniques. These antibodies were characterized by serum neutralization, immunoblotting and immunoprecipitation. The neutralizing monoclonal antibody reacted with the 56kd to 54kd(M.W.) viral protein in western blotting and immunoprecipitation analysis. Although there was no neutralizing activity, another monoclanal antibody reacted with the 45kd protein by immunoprecipitation and with both the 45kd and 36kd proteins in immunoblotting analysis. respectively. Densitometer scanning of purified BVDV and the immunopreipitation of whole virus particles with neutralizing monoclonal antibody revealed the presence of more than twelve viral polypeptides. Although no possible precursor form of protein was identified with the neutralizing monoclonal antibody. the presence of intact virion was detected in the infected cell supernatant immediatelty after pulse labeling, indicating rapid translational processing as well as packaging of the virus. The partial peptide mapping of 45kd and 36kd proteins with Staphylococcus aureus V 8 protease showed that these two proteins are related.