Abstract
Changes in activity of gibberellin $3{\beta}-hydroxylase$ which converts $[^3H]GA_{20}\;to\;GA_1$ were studied during seed maturation using partially purified enzyme preparations of two cultivars, Kentucky Wonder (normal) and Masterpiece (dwarf) of Phaseolus vulgaris. The specific activity of $3{\beta}-hydroxylase$ per seed reached maximum at 21 days after flowering and subsequently decreased during seed maturation in both cultivars. The ratios of conversion of $[17-^{13}C,\;^3H_2]GA_{20}\;to\;GA_1.\;GA_5,\;and\;GA_6$ by the same amount of $3{\beta}-hydroxylase$ were almost identical. Epoxidation of $GA_5\;to\;GA_6$ is also catalyzed by the partially purified $3{\beta}-hydroxylase$ preparation(Kobayashi et aI., 1991) and the conversion was inhibited by the substrates of $3{\beta}-hydroxylase$. These results suggest that the same enzyme might catalyze $3{\beta}-hydroxylase{\;}of{\;}GA_{20}\;to\;GA_1$ and epoxidation of $GA_5\;to\;GA_6$..
강낭콩의 두 품종(정상종인 Kentucky Wonder와 왜성종인 Masterpiece)의 미성숙 종자로부터 부분 정제한 GA $3{\beta}-수산화효소를$ 사용하여 $[^3H]GA_{20}$으로부터 $GA_1$로의 효소활성의 변화를 조사하였다. 두 품종의 종자성숙에 따른 $3{\beta}$ 수산화효소 활성의 변화와 강약에는 차이가 없었다. 극히 미성숙한 종자에서 단위 단백질당 GA $3{\beta}-수산화효소$ 활성이 가장 높았다. 단위 종자당 효소의 비활성은 개화 후 21일 전후에서 최대치를 나타내었으며, 종자가 더욱 성숙함에 따라 활성은 감소되었다. 동일량의 $3{\beta}-수산화효소$ 활성을 사용하여 $[17-^{13}C,\;^3H_2]\;GA_{20}$의 대사를 조사한 결과, GA_1,\;GA_5,\;GA_6$으로의 변환율은 종자생장단계에 관계 없이 거의 일정하였다. $GA_5로부터\;GA_6$의 epoxidation은 정제한 $3{\beta}-수산화효소분획에$ 이루어졌으며(Kobayashi et al., 1991), 이 반응은 $3{\beta}-수산화효소의$ 기질들만에 의해 특이적으로 억제되었다. 이러한 결과는 강낭콩 미성숙종자에서 $GA_{20}의\;3{\beta}-수산화반응과\;GA_5$의 epoxidation은 동일 효소에 의해 촉매됨을 시사한다.