Korean Journal of Microbiology (미생물학회지)
- Volume 30 Issue 4
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- Pages.252-259
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- 1992
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- 0440-2413(pISSN)
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- 2383-9902(eISSN)
Characterization of Laccase Excreted from Lentinus edodes
Lentinus edodes 에서 분비되는 Laccase 의 특성
Abstract
Extracellular laccase excreted from Lentinus edodes ATCC 48085 was purified through a series of DEAF, Sephadex A-50. Con A-Sepharosc and Sephadex G-150 chromatography. Extracellular enzyme. which consists of a single polypeptide, has a n~olecular mass of 87.000 daltons and contains 12.0'%, carbohydrate. The N-terminal amino acid sequence (I5 residues) of the puritied enzyme was similar to that of laccases of PIeurotus ostreatus and Coriolus hirsutus. The enzyme showed optimal activity at near pH 4.8 and
Lentinus edodes 에서 분비된 laccase 를 DEAE Sephadex A-50, Con A-Sepharose, Sephadex G-150 크로마토그래피를 통해서 순수분리하였다. 효소는 분자량이 87 KDa 정도인 하나의 소단위체로 되어 있고, 12.0% 의 당을 함유하고 있었다. 그리고 N-말단 아미노산 서열은 Pleurotus oxtreatus 와 Cloriolus hirsutus 의 laccase 와 유사하였다. 효소의 최적 pH 는 4.8 이고 최적 온도는