버섯의 Adenosinetriphosphatase(ATPase)에 관한 연구(I) -표고버섯(Lentinus edodes) 중 $F_{1}-ATPase$의 정제 및 그 성질-

Studies on the Adenosinetriphosphatase in the Mushroom (I) -Purification and Properties of $F_{1}-ATPase$ in Lentinus edodes (Berk.) Sing-

  • 민태진 (동국대학교 이과대학 화학과) ;
  • 박혜련 (동국대학교 이과대학 화학과)
  • 발행 : 1991.09.29

초록

1. 표고버섯, L. edodes 중의 adenosine-5'-triphosphatase를 황산암모늄 30% 포화로 분별침전 및 Sephadex G-200 겔 여과로 정제하였다. 2. 이 버섯 중에는 3종류의 단백질 분획과 adenosine-5'-triphosphate 기질에 대한 두 종류의 활성분획 I, II, III 및 IV를 얻었다. 3. 활성분획 II를 정제하여 얻은 이 효소의 최적 pH 및 최적 온도는 각각 7.6 및 $58^{\circ}C$였고, 열 안정성은 $20-40^{\circ}C$에서 30분 동안 안정하였다. 이 효소의 Km값은 1.81mM이었다.

Adenosine-5'-triphosphatase$(F_1-ATPase)$ in the Lentinus edodes was fractionated by ammonium aulfate 30% saturation and purified by Sephadex G-200 gel filtration in three times. Three kinds of protein fractions of $F_1-ATPase$ were isolated from this mushroom, and fraction I and ll showed its activity for the substrate, adenosine-5'-triphosphate. Its optimum pH and temperature were found to be pH 7.6 and $58^{\circ}C$, and its thermal stability was stabled for 30 min. at $20-30^{\circ}C$. The Km value of this enzyme was 1.81 mM.

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