A Potent Inhibitor of Pancreatic Serine Proteases from Chick Skeletal Muscle

계 골격근에서 순수분리한 Serine Protease Inhibitor의 특성과 작용기구

A Potent inhibitor of trypsin and other various serine proteases including chymotrypsin, elastase, kallikrein, plasmin and subtilisin, has been purified to homogeneity from chick skeletal muscle by convendonal chromatographic procedures. The Inhibitor has an apparent molecular weight of 66, 000 dalton as determined by gel filtration. When the purified inhibitor was electrophoresed in the presence of sodium dodecyl sulfate, there appeared rwo protein bands having molecular weights of 66, 000 and 64, 000 dalton. The 64, 000 dalton protein seems to be the product of 66, 000 dalton protein by a lin'ited proteolysis during the purification procedure or in viuo. Thus, it seems to consist of a single polypeptide. The inhibitor appeared to be glycoprotein and have an isoelectric point of 7.4. It contains relatively large amount (8.33 mole%) of cysteine residues.

Trypsin을 비롯한 여러 serine protease를 저해하는 단백질을 계골격근으로부터 여러 chromatography 방법을 이용하여 순수하게 분리하였다. 이 저해제의 분자량은 젤 여과법을 이용하여 측정한 결과 66,000 달톤이었으며 sodium dodecyl sulfate 존지하에서 전기영동하였을 때 66,000과 64,000 달톤의 두 단백질로서 나타났다. 이 중 64,000 달톤의 단백질은 순수분리과정 혹은 생체 내에서 일어난 부분 절제현상에 기인한 66,000 달톤 단백질의 부산물인 것으로 사료된다. 이 저해제는 약 7.4의 등전점을 가진 당 단백질임을 알 수 있었으며, 다량의 cysteine잔기를 포함하고 있다.