Abstract
The foam separation of bovine serum proteins was investigated and the protein fractionation by foam separation was analyzed by PAG electrophoresis. The protein concentration for the surface excess formation of bovine serum was in the range of $20-800\;{\mu}g/ml$. At pH 5, the foamate volume was maximum, but the enrichment ratio minimum. As the temperature was elevated, the foamate volume decreased and the enrichment ratio increase. As the gas flow rate increased from 25 to 100 ml/min, the foamate volume decreased and the enrichment ratio increased. The enrichment ration became maximum when the added ionic strength of serum solution was in the range of 1-3 by the addition of different types of salts, and this was related to the reduction of surface tension of the solution. In general, BSA, ${\alpha}_1$, and ${\alpha}_2-globulins$, which have relatively small molecular weight and high hydrophobicity, moved easily to the foam, and the separation of protein fractions in the serum varied with the changes in pH, temperature, gas flow rate and ionic strength of the solution.
기포분리 조작을 이용하여 소 혈청 단백질의 분리농축 현상을 전기영동 패턴에 의하여 분석하였다. 기포분리가 이루어지는 소 혈청 단백질 농도범위는 $20{\mu}g/ml$ $800{\mu}g/ml$이었으며 용액의 pH5부근에서 기포분리액의 부피는 최대가 되며 단백질 농축율은 최소치를 기록하였다. 기포분리 온도가 높아질수록 분리액의 부피는 감소하고 농축율은 증가하였으며, 가스유입속도가 25ml/min에서 100ml/min으로 증가 할 수록 기포분리액의 부피는 감소하고 농축율은 증가하였다. 염을 첨가할 때 이온강도 $1{\sim}3$부근에서 농축율은 최대치를 나타내었으며 이는 표면장력의 저하효과와 관계가 있었다. 일반적으로 소수성이 분자량이 작은 BSA, ${\alpha}_1$, 및 ${\alpha}_2-globulin$ 분획이 선택적으로 기포 분리 되는 경향을 나타내었으며 단백질 분획의 이동은 pH, 분리온도 가스유입속도, 첨가한 염의 이온강도 등에 따라 다르게 나타났다.