Studies on the Chemical Composition of Korean Wheat Flour Proteins (I). Purification of Gliadin Proteins and Amino Acid Composition

한국산 밀가루 단백질의 화학적 조성에 관한 연구 (제1보). Gliadin 단백질의 아미노산 조성 및 그의 정제

  • Sung Hye Cho (Department of Chemistry, Chung Ang University) ;
  • Kim Jun Pyong (Department of Food Technology, Chung Ang University)
  • 조성희 (中央大學校 文理科大學 化學科) ;
  • 김준평 (中央大學校 農科大學 食品加工學科)
  • Published : 1977.06.30

Abstract

We have investigated the amino acid composition of gliadin and glutenin from wheat flour Jang Kwang variety and have purified the main gliadin protein by Sephadex column. The results were obtained as follows: 1. Five bands of component for both gliadin and glutenin were found in disc electrophoretic gel column 2. The highest content of amino acid in gliadin and glutenin were glutamic acid and alanine was present in comparatively large amounts in glutenin, whereas proline was rich in gliadin 3. Main gliadin protein was purified by Sephadex G-150 and A-25 column chromatography and identified its purity by disc electrophoresis.

한국산 밀 품종들 중에서 장광의 것을 선정하여 단백질을 추출한 다음 이 단백질의 아미노산 조성과 gliadin 단백질의 정제로 주 gliadin 단백질을 분리하여 본 결과 1. Gliadin과 glutenin 단백질은 다같이 disc 전기이동상에 5개의 band를 나타내었다. 2. Gliadin과 glutenin 단백질은 다같이 glutamic acid의 함량이 가장 많았다. 3. Gliadin과 glutenin 단백질간에 아미노산 조성의 차이는 gliadin이 glutenin보다 alanine의 함량은 적었으나 proline의 함량은 많았다. 4. 주 gliadin 단백질은 gliadin 단백질을 Sephadex G-150과 A-25 coumn으로 정제하여 얻었다.

Keywords

References

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