고정화(固定化) Pronase의 특성(特性)에 관한 연구(硏究)

Characterization of Sepharose-Bound Pronase

  • 변시명 (한국과학원 생물공학과) ;
  • 배은옥 (미국 미네소타 주립대학교 생화학과)
  • Byun, Si-Myung (Department of Biological Science and Technology, Korea Advanced Institute of Science) ;
  • Wold, Finn (Department of Biochemistry, University of Minnesota St. Paul)
  • 발행 : 1976.12.28

초록

단백질 분해효소로서 넓은 특이성을 가지고 있는 Pronase를 사용하여 두 가지의 다른 방법으로 고정화효소(固定化酵素)를 제조하였다. Sepharose에 직접 결합시킨 효소는 원래 효소활성도의 22.6%을 유지하고 있었지만, Extension arm으로서 $-CH_2-$ 기의 수가 6, 10, 12를 가진 ${\omega}-amino-alkyl\;group$을 사용하여 Sepharose에 결합시킨 효소는 원래 효소활성도의 거의 100%를 다 유지하고 있었다. 제조한 고정화효소(固定化酵素)의 pH효과, 온도효과 및 Km을 조사하였으며 GRAS list에 들지 않은 Pronase를 식품가공에 이용하는 가능성을 고찰하였다.

Two kinds of sepharose-bound pronases were successfully prepared. The immobilized pronase, directly coupled to cyanogen-bromide activated sepharose, retains 22.6% of original specific activity against casein. However, ${\omega}-aminoalkyl$ sepharose immobilized pronases, in which extension arms of ${\omega}-aminoalkyl$ group $(number\;of\;-CH_2-\;is\;8,\;10,\;and\;12)$ are used, retain almost 100% of original specific activity. Studies of enzyme stability, pH dependence, temperature dependence, and Km values are presented.

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